Biochemia I - 1

większość witamin rozpuszczalnych w tłuszczach są prekursorami koenzymów

witaminy z grupy B są niezbędne o utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek

Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A

kwas nikotynowy jest prekursorem NAD+,

pochodna witaminy D jest hormonem opowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu

zawierające alifatyczny łańcuch boczny

Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.

Vmax =Vo osiągana w warunkach [S]>>KM.

Obecność cząsteczek wody osłabia oddziaływanie kowalencyjne

Jest najsilniejszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych

W utworzeniu wiązania wielokrotnego uczestniczy więcej niż jedna para elektronów.

Podczas reakcji chemicznych dochodzi m. in. do zrywania wiązań tego rodzaju

Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.

Podczas frakcjonowania białek wykorzystuje się ich zmniejszoną rozpuszczalność w stężonych roztworach niektórych soli

W procesie oczyszczania białka metodą chromatografii powinowactwa wykorzystuje się np. Specyficzne oddziaływania białka z przeciwciałami.

Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji oznacza,że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością

Dodatnia wartość entalpii reakcji (∆H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entalpii (∆S>0) ułatwia spontaniczność reakcji

∆G’ reakcji jest różnicą między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu

Test ELISA nie może być wykorzystywany do wykrycia danego przeciwciała w zbliżonych mieszaninach (np. We krwi)

Przeciwciała monoklonalne mogą być wykorzystane jako markery molekularne np. W terapii raka

Im większa wartość Km tym szybciej enzym ulega wysyceniu substratem

Jest zbliżona lub równa co do wartości stałej dysocjacji kompleksu enzym-substrat (ES), gdy kompleks ES znacznie szybciej rozpada się z odtworzeniem enzymu oraz substratu ,niż z utowrzeniem produktu reakcji

Pojedyncze wiązanie C-C jest słabsze od po2 wiązania C=C

Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów 2 sąsiadujących

Niektóre cząsteczki takie jak adenina można opisać większą liczbą wzorów wiązań kowalencyjnych, które są sobie równoważne

Brak utraty aktywności białka po zmianie lizyny na alaninę może sugerować że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji

W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki

Struktura 4rzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej 2 łańcuchów polipeptydowych

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów

Model spełniony tylko w warunkach, kiedy prędkość reakcji o stałej k-2 jest dużo mniejsza niż reakcji o stałej k2

Powyższy zapis oznacza, że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1[E][S]

Modeł ten spełniony jest tylko w warunkach osiągnięcia stanu równowagi

Model zakłada, że k1[E][S]=(k-1+k2)[ES] I nie uwzględnia stałek k-2

Model spełniony tylko dla enzymów k-2<<