Fiszki
biochemia 1 egzamin dobry
Test w formie fiszek bio
Ilość pytań: 72
Rozwiązywany: 6523 razy
9 Na schemacie przedstawiono wyniki mutagenezy ukierunkowanej pewnej proteazy serynowej. Zaznaczone reszty tworzące triadę katalityczną zastępowano alaniną i mierzono aktywność zmutowanego punktowo enzymu (zielone słupki) wyznaczając wartość log10(kkat). Podobnie zbadano enzym zawierający alaninę we wszystkich trzech pozycjach triady (niebieski słupek). Dla porównania na schemacie przedstawiono wynik pomiaru aktywności dla enzymu niezmutowanego (czerwony słupek) oraz szybkość reakcji niekatalizowanej (czarny słupek). Które z poniższych stwierdzeń dotyczących roli poszczególnych reszt w katalizie uważasz za najbardziej prawdopodobne na podstawie danych uzyskanych w tym eksperymencie? Załóż, że każda z wprowadzonych mutacji zmienia wyłącznie strukturę pierwszorzędową enzymu
b. Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Ser zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
f. Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
d. Mutacja reszty aspartylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu
e. Najprawdopodobniej w centrum aktywnym tego enzymu w pobliżu reszty Ser występuje inna reszta, która może pełnić rolę nukleofila wspomaganego pozostałymi resztami triady katalitycznej.
a. Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Asp zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
c. Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
f. Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
c. Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
8 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących katalizy enzymatycznej są prawdziwe?
c. Podczas katalizy enzymatycznej jon metalu pełni najczęściej rolę nukleofila
d. Podczas katalizy enzymatycznej zachodzącej z przeniesieniem protonu rolę donora lub akceptora protonu pełni zawsze cząsteczka wody.
b. Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
f. Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów.
a. Kataliza kowalencyjna to taka kataliza enzymatyczna, podczas której zachodzi zmiana układu wiązań kowalencyjnych w substratach reakcji, co prowadzi do powstania produktów.
e. Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
b. Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
f. Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów.
e. Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
7 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez enzym restrykcyjny EcoRV są prawdziwe?
a. Reaktywnym nukleofilem (Nu), który tworzy kowalencyjny produkt pośredni z atomem fosforu substratu jest reszta tyrozylowa.
c. EcoRV zawiera jon metalu, który uczestniczy w aktywacji nukleofila (Nu).
d. Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
e. Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
b. Kataliza zachodzi zgodnie z mechanizmem przedstawionym na rysunku.
d. Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
e. Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
6 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących anhydraz węglanowych są prawdziwe?
a. Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako … (wszystkie ze Stryer’a)
e. Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …
c. Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których ….
d. Niektóre anhydrazy węglanowe mają bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6.
b. Anhydrazy dzielimy na dwie klasy w zależności od…
a. Wszystkie znane anhydrazy węglanowe wykorzystują jon Zn2+ jako … (wszystkie ze Stryer’a)
e. Jon metalu ludzkiej anhydrazy węglanowej z … histydylowe oraz w zależności od pH jedną cząsteczkę wody …
c. Anhydrazy węglanowe są metaloenzymami, których ….
d. Niektóre anhydrazy węglanowe mają bardzo wysoką liczbę obrotów rzędu 10^6.
5 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez ludzką anhydrazę węglanową II są prawdziwe?
b. Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
e. Ponieważ podczas reakcji katalizowanej przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+, który uczestniczy w przenoszeniu elektronu
g. Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anhydrazę węglanową wnosi mechanizm nazywany wahadłem protonowym, ułatwiający transfer protonu pomiędzy dwiema aktywnymi katalitycznie resztami aminokwasowymi.
h. Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
f. Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anhydrazę węglanową wnosi mechanizm nazywany wahadłem protonowym, ułatwiający uwalnianie … do protonu oraz do cząsteczki wody w miejscu aktywnym.
d. Rola jonu cynku polega m.in. na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej, obecnej w centrum katalitycznym enzymu.
i. Przez anhydrazę, następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2 konieczny jest udział jonu Zn2+ który uczestniczy w przenoszeniu elektronu
c. Rola jonu cynku polega na zwiększeniu zasadowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej obecnej w centrum katalitycznym anhydrazy
a. Rola jonu cynku polega na podwyższeniu pKa wody z wartości … dla … do wartości … dla kompleksu [His3Zn2+]H2O
b. Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
h. Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
d. Rola jonu cynku polega m.in. na zwiększeniu kwasowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej, obecnej w centrum katalitycznym enzymu.
4 Trzy kluczowe reszty aminokwasowe w miejscu aktywnym chymotrypsyny tworzą triadę katalityczną. Które z poniższych są funkcjami tych reszt w katalizie?
b. Reszta serylowa działa jako elektrofil podczas reakcji z substratem.
a. Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji. (aspartylowa = asparaginianowa)
e. Reszta asparaginianowa inicjuje etap deacetylacji przez atak nukleofilowy na węgiel karbonylowy intermediatu acylowego.
d. Tworzą tzw. dziurę oksyanionową.
c. Reszta asparaginianowa działa jako nukleofil podczas reakcji z substratem.
f. Reszta histydylowa wspomaga reakcję działając jako katalizator kwasowo-zasadowy.
a. Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji. (aspartylowa = asparaginianowa)
f. Reszta histydylowa wspomaga reakcję działając jako katalizator kwasowo-zasadowy.
3 Które z poniższych stwierdzeń dotyczących przedstawionego etapu reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę są prawdziwe?
e. Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz reagenta 4 będący substratem tego etapu reakcji to acyloenzym.
d. Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz substratu 4 widoczny na rysunku to tzw. acyloenzym
i. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej.
b. Na rysunku przedstawiono etap reakcji w którym po raz pierwszy na drodze hydrolizy wiązania peptydowego tworzy się tetraedryczny stan przejściowy w kompleksie z enzymem.
k. Woda w tej reakcji jest katalizatorem kwasowo-zasadowym.
g. Na tym etapie reakcji udział reszty 1 stanowi przykład specyficznej katalizy zasadowej.
j. Grupy łańcucha peptydowego substratu, które stanowią bezpośrednie otoczenie naładowanego ujemnie atomu tlenu reagenta oznaczonego cyfrą 4, tworzą tzw. dziurę oksyanionową.
h. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
a. Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
f. Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu.
c. Na rysunku przedstawiono pierwszy etap hydrolizy wiązania estrowego, który zachodzi dzięki zwiększeniu nukleofilowego charakteru cząsteczki wody przez resztę 2 enzymu.
i. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie stanowi przykład uniwersalnej katalizy zasadowej.
h. Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
a. Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
f. Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu.
2. Które z poniższych stwierdzeń na temat aktywności katalitycznej chymotrypsyny w funkcji pH są prawdziwe?
e. Krzywa zależności wartości kkat enzymu od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
d. Dla niewysycających stężeń substratu, krzywa zależności prędkości reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
c. Krzywa zależności prędkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
a. W warunkach pH wyższego lub równego 8, skuteczność katalityczna enzymu w przekształcaniu substratu w produkt jest maksymalna i pozostaje stała, ponieważ w zasadowym środowisku aktywna reszta serylowa spontanicznie ulega deprotonacji.
b. W warunkach pH wyższego niż 8, spada powinowactwo enzymu do substratu, a przez to spada stacjonarne stężenie kompleksu ES.
c. Krzywa zależności prędkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji od pH ma kształt dzwonu z maksimum w okolicy pH 8.
a. W warunkach pH wyższego lub równego 8, skuteczność katalityczna enzymu w przekształcaniu substratu w produkt jest maksymalna i pozostaje stała, ponieważ w zasadowym środowisku aktywna reszta serylowa spontanicznie ulega deprotonacji.
b. W warunkach pH wyższego niż 8, spada powinowactwo enzymu do substratu, a przez to spada stacjonarne stężenie kompleksu ES.
1. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są poprawne?
l. Katalityczna reszta serynowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która drastycznie obniża wartość pK tej reszty serynowej.
a. Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
i. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu(dla węgla będzie ok) hydrolizowanego wiązania peptydowego.
j. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla hydrolizowanego wiązania peptydowego.
f. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od fazy II.
d. Kluczowa reszta katalityczna (seryna) chymotrypsyny tworzy liczne oddziaływania niekowalencyjne z organicznymi fluorofosforanami takimi jak diizopropylofluorofosforan podczas ich wiązania przez enzym, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
g. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy II jest wyraźnie wyższa niż fazy I.
m. Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.
c. Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
h. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy I jest wyraźnie wyższa niż fazy II.
e. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
k. Istotną rolę dziury oksyanionowej w funkcji katalitycznej chymotrypsyny potwierdzono poprzez mutacje reszt aminokwasów tworzących dziurę oksyanionową na reszty alanylowe, co prowadzi do znacznego obniżenia aktywności enzymu.
b. Stanem przejściowym w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
a. Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
j. Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serynowej na atom węgla hydrolizowanego wiązania peptydowego.
f. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, której faza I przebiega szybciej od fazy II.
c. Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
h. Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy I jest wyraźnie wyższa niż fazy II.
e. Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
12. Które zdania dotyczące kinetyki enzymatycznej są prawdziwe:
e. inhibicje niekompetycyjna jest nieodwracalna
c. inhibicję odwracalną charakteryzuje szybka dysocjacja kompleksu enzym-inhibitor
f. enzymy allosteryczne działają zgodnie z kinetyka Michaelisa-Menten
a. stała Michealisa odpowiada takiemu stężeniu substratu, przy którym reakcja osiąga połowę Vmax
b. wobec inhibitora kompetycyjnego enzym może wiązać substrat
d. inhibitor kompetycyjny zmniejsza szybkość katalizy przez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu wiążącego substrat
c. inhibicję odwracalną charakteryzuje szybka dysocjacja kompleksu enzym-inhibitor
a. stała Michealisa odpowiada takiemu stężeniu substratu, przy którym reakcja osiąga połowę Vmax
d. inhibitor kompetycyjny zmniejsza szybkość katalizy przez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu wiążącego substrat
11. Standardowa zmiana entalpii swobodnej w warunkach biochemicznych podczas reakcji hydrolizy fruktozo-1-fosforanu (F-1-P) z utworzeniem fruktozy (F) i ortofosforanu (P) wynosi –5.0 kcal/mol. Stężenia początkowe reagentów wynoszą 10–6, 10–2 i 10–1 M odpowiednio dla F-1-P, F oraz P.
Temperatura T, w której zachodzi reakcja to 25 °C; R=2.0 cal/mol×K.
c. W warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcja przebiega w kierunku syntezy F-1-P.
e. ΔG°' dla tej reakcji wynosi około –0.9 kcal/mol.
d. W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P.
a. Stała równowagi wynosi około 1000 lub 4400 w zależności od tego czy obliczymy ją dla warunków początkowych, czy też dla warunków standardowych.
b. W obecności enzymu katalizującego tę reakcję, w warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcja przebiegać będzie w kierunku syntezy F-1-P.
d. W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P.
9. Które z poniższych stwierdzeń na temat prędkości początkowej (Vo) oraz maksymalnej (Vmax) reakcji katalizowanej przez enzym zgodnie z modelem Michaelisa-Menten są prawdziwe?
a. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]<
d. Vmax w ogóle nie zależy od stężenia substratu [S].
f. Vmax jest to Vo osiągana w warunkach [S]>>KM.
b. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
e. Vo jest liniowo proporcjonalna do stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
c. Vmax jest liniowo proporcjonalna do stężenia substratu [S] dla każdego [S].
d. Vmax w ogóle nie zależy od stężenia substratu [S].
f. Vmax jest to Vo osiągana w warunkach [S]>>KM.
b. Vo praktycznie nie zależy od stężenia substratu [S] dla [S]>>KM.
8. Które zdania są prawdziwe?
c. Model ten spełniony jest tylko w warunkach osiągniecia stanu równowagi dynamicznej
b. Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdy reakcje powstawania produktu P z kompleksu ES jest nieodwracalna
d. Model ten zakłada że k1[E][S]= (k1+k2[ES]) nie uwzględnia stałej k
e. ten spełniony jest tylko wtedy, gdy możemy zaniedbać reakcje o stałej k1>>>>k2?
a. Powyższy zapis oznacza że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1
b. Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdy reakcje powstawania produktu P z kompleksu ES jest nieodwracalna
a. Powyższy zapis oznacza że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1
7. Które ze stwierdzeń na temat enzymów są prawdziwe?
g. zmieniają czy też wpływają na delta G,
k. Ze względu na wysoką specyficzność substratową, związanie enzymu może doprowadzić, że reakcja odwracalna stanie się w praktyce nieodwracalną.
a. specyficzność enzymu oznacza zarówno zdolność enzymu do katalizy tylko reakcji specyficznego typu reakcji ściśle pokrewnych oraz wyboru substratów przekształcanego w produkt .
h. Wszystkie enzymy posiadają miejsce wiążące substrat,
e. obniżają delta G,
f. podwyższają delta G,
j. Ponieważ enzym zmienia wartość entalpii swobodnej procesu tworzenia stanu przejściowego (S‡) reakcji, przyspiesza katalizowana reakcje w obie strony,
d. enzymy przyśpieszają reakcję zwykle 10-10^6 razy w stosunku do odpowiedniej reakcji nie katalizowanej.
l. Enzymy wykazują wysoką skuteczność katalityczną, ponieważ ich miejsca wiążące są dobrze dopasowane do właściwego (-ych) substratu, analogicznie do tego jak zamek jest dopasowany do odpowiedniego klucza
i. Enzymy katalizują reakcje dzięki temu, że są lepiej dostosowane do tworzenia substratów niż produktów reakcji.
c. Białka pełnią rolę enzymów w układach biologicznych
b. enzymy katalizują przekształcenie zwykle o 10-10^6 cząsteczek substratu w czasie sekundy.
g. zmieniają czy też wpływają na delta G,
a. specyficzność enzymu oznacza zarówno zdolność enzymu do katalizy tylko reakcji specyficznego typu reakcji ściśle pokrewnych oraz wyboru substratów przekształcanego w produkt .
h. Wszystkie enzymy posiadają miejsce wiążące substrat,
j. Ponieważ enzym zmienia wartość entalpii swobodnej procesu tworzenia stanu przejściowego (S‡) reakcji, przyspiesza katalizowana reakcje w obie strony,
b. enzymy katalizują przekształcenie zwykle o 10-10^6 cząsteczek substratu w czasie sekundy.
6. Które z poniższych stwierdzeń na temat hamowania enzymu przez inhibitor konkurencyjny są prawdziwe?
c. Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną reakcji.
f. Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania enzymu.
a. Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
e. Żadne ze stwierdzeń nie jest prawdzie.
b. Wartość Vmax wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania.
d. Wartość KM wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego stężenia.
a. Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
4. Które ze stwierdzeń na temat witamin oraz koenzymów są prawdziwe?
d. Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A
b. witaminy z grupy B są niezbędne o utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek
c. tiamina jest prekursorem FAD
a. większość witamin rozpuszczalnych w tłuszczach są prekursorami koenzymów.
e. kwas nikotynowy jest prekursorem NAD+
f. pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu
d. Kwas pantotenowy jest prekursorem koenzymu A
b. witaminy z grupy B są niezbędne o utrzymania prawidłowej struktury białek tkanki łącznej ponieważ umożliwiają kowalencyjną modyfikację tych białek
e. kwas nikotynowy jest prekursorem NAD+
f. pochodna witaminy D jest hormonem odpowiedzialnym za metabolizm wapnia i fosforu
3. Enzymy i kofaktory – które zdania są prawdziwe?
c. koenzym silnie związany z enzymem nazywamy grupą prostetyczną
b. koenzym to enzym bez swojego kofaktora
e. enzym to kofaktor luźno związany ze swoim enzymem
d. wyróżniamy dwa rodzaje kofaktorów, jony metali oraz koenzymy
a. Kofaktory (koenzymy) będące małymi cząsteczkami organicznymi są często pochodnymi witamin.
c. koenzym silnie związany z enzymem nazywamy grupą prostetyczną
d. wyróżniamy dwa rodzaje kofaktorów, jony metali oraz koenzymy
a. Kofaktory (koenzymy) będące małymi cząsteczkami organicznymi są często pochodnymi witamin.
1. Na rysunku przedstawiono 2 wykresy Lineweavera-Burka, będące wynikiem eksperymentalnego pomiaru zależności prędkości reakcji od stężenia substratu w obecności oraz w nieobecności inhibitora. Które z poniższych stwierdzeń na temat tego układu eksperymentalnego są prawdziwe?
j. Użyto inhibitora niekonkurencyjnego.
d. Stała KM tego enzymu względem substratu w nieobecności inhibitora wynosi około 1 µM.
l. Użyto inhibitora w stężeniu równym KM dla substratu.
c. Stała KM tego enzymu względem substratu w nieobecności inhibitora wynosi około 3 µM.
e. Użyto inhibitora w stężeniu dwukrotnie wyższym niż Ki.
f. Prosta A odpowiada reakcji biegnącej w obecności inhibitora.
a. Użyto inhibitora w stężeniu równym Ki.
i. Użyto inhibitora w stężeniu równym KM dla substratu.
b. Użyto inhibitora konkurencyjnego.
k. Prosta B odpowiada reakcji biegnącej w obecności inhibitora.
h. Stała Vmax tego enzymu względem substartu w obecności inhibitora wynosi około 0.66 µM/s.
g. Stała Vmax tego enzymu względem substartu w obecności inhibitora wynosi około 0.66 µM/s.
f. Prosta A odpowiada reakcji biegnącej w obecności inhibitora.
b. Użyto inhibitora konkurencyjnego.
h. Stała Vmax tego enzymu względem substartu w obecności inhibitora wynosi około 0.66 µM/s.
2. Każdemu z kofaktorów z lewej kolumny przyporządkuj odpowiednie elementy strukturalne.
ATP
NAD+
FAD
CoA
CoA
FAD, FMN
NAD+, NADP+
Pirofosforan tiaminy
fosforan pirydoksalu
połączenie biotyny z lizyną (biocytyna)
tetrahydrofolian
5’-deoksyadenozylokobalamina
ma 3 reszty fosforanowe
dinukleotyd nikotynoaminoadeninowy
pierścień izoalloksazynowy
atom siarki
kw. pantotenowy
ryboflawina (wit. B2)
niacyna
tiamina (wit B1)
pirydoksyna (wit. B6)
biotyna
kwas foliowy
wit B12
ATP
ma 3 reszty fosforanowe
NAD+
dinukleotyd nikotynoaminoadeninowy
FAD
pierścień izoalloksazynowy
CoA
atom siarki
CoA
kw. pantotenowy
FAD, FMN
ryboflawina (wit. B2)
NAD+, NADP+
niacyna
Pirofosforan tiaminy
tiamina (wit B1)
fosforan pirydoksalu
pirydoksyna (wit. B6)
połączenie biotyny z lizyną (biocytyna)
biotyna
tetrahydrofolian
kwas foliowy
5’-deoksyadenozylokobalamina
wit B12
5. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących modelu sekwencyjnego i jednoprzejściowego zmian allosterycznych w hemoglobinie są prawdziwe?
a. Model jednoprzejściowy zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się tylko z podjednostek o takiej samej konformacji.
e. Model sekwencyjny zakłada, że tetramer hemoglobiny może występować tylko w jednej z dwóch konformacji – R lub T.
c. Dane eksperymentalne wskazują, że rzeczywiste zmiany allosteryczne zachodzące w przypadku hemoglobiny są zgodne tylko z modelem jednoprzejściowym.
b. Dane eksperymentalne wskazują, że rzeczywiste zmiany allosteryczne zachodzące w przypadku hemoglobiny są zgodne tylko z modelem sekwencyjnym
d. Model sekwencyjny zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się z podjednostek o różnej konformacji.
f. Model jednoprzejściowy zakłada, że związanie liganda z podjednostką zmienia bezpośrednio konformację tylko tej podjednostki.
a. Model jednoprzejściowy zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się tylko z podjednostek o takiej samej konformacji.
d. Model sekwencyjny zakłada możliwość istnienia tetramerów hemoglobiny składających się z podjednostek o różnej konformacji.