Fiszki
Biochemia I - 1
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 123
Rozwiązywany: 890 razy
Które stwierdzenia dotyczące funkcji transportowej hemoglobiny są prawdziwe?
Wybierz wszystkie poprawne odpowiedzi.
BPG stabilizuje formę T hemoglobiny przez co zwiększa jej powinowactwo do O2
Wzrost stężenia CO2 ułatwia oddysocjonowanie O2
Wzrost pH ułatwia oddysocjonowanie O2
Utlenowana hemoglobina łatwiej oddaje O2 w okolicy tkanek aktywnych metabolicznie (np. mięśni) niż w płucach.
BPG stabilizuje formę T hemoglobiny przez co zmniejsza jej efektywność transportu O2
Gdyby istniała hemoglobina, w której wiązanie cząsteczki tlenu do pierwszej podjednostki, utrudniałoby wiązanie tlenu do kolejnych podjednostek, to jej współczynnik Hilla byłby ujemny
Wzrost stężenia CO2 ułatwia oddysocjonowanie O2
Wzrost pH ułatwia oddysocjonowanie O2
Utlenowana hemoglobina łatwiej oddaje O2 w okolicy tkanek aktywnych metabolicznie (np. mięśni) niż w płucach.
z poniższych stwierdzeń dotyczących α-helisa Białka są prawdziwe?
Grupa CO n-tego aminokwasu oddziałuje z grupą NH aminokwasu n+2 tego samego łańcucha
Występują głównie helisy lewoskrętne
Grupa CO n-tego wiązania peptydowego oddziałuje z grupą NH wiązania peptydowego n+2 tego samego łańcucha
Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów w głównych
Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną
Grupa CO n-tego wiązania peptydowego oddziałuje z grupą NH wiązania peptydowego n+4 tego samego łańcucha
Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów w głównych
Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną
Grupa CO n-tego wiązania peptydowego oddziałuje z grupą NH wiązania peptydowego n+4 tego samego łańcucha
6. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury przestrzennej białka są
prawdziwe?
Brak utraty aktywności białka po zamianie argininy na alaninę może sugerować, że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji
Dzięki znajomości preferencji aminokwasów do tworzenia określonych struktur można dokładnie przewidzieć rodzaj i miejsce występowania określonych struktur drugorzędowych
Środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki
Struktura czwartorzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej z dwóch łańcuchów polipeptydowych
Amfipatyczność helisy α polega na zmiennej polarności aminokwasu znajdującego się na obu jej końcach.; Reszty polarne mogą być syntezowane wewnętrzu białek, jeśli np. posiadają specyficzną, funkcjonalną rolę.
Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowania aminokwasów
Brak utraty aktywności białka po zamianie argininy na alaninę może sugerować, że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji
Dzięki znajomości preferencji aminokwasów do tworzenia określonych struktur można dokładnie przewidzieć rodzaj i miejsce występowania określonych struktur drugorzędowych
Amfipatyczność helisy α polega na zmiennej polarności aminokwasu znajdującego się na obu jej końcach.; Reszty polarne mogą być syntezowane wewnętrzu białek, jeśli np. posiadają specyficzną, funkcjonalną rolę.
Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowania aminokwasów
Które ze stwierdzeń na temat hamowania enzymu przez inhibitor konkurencyjny są prawdziwe?
Wartość Vmax wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania
Żadne nie jest prawdziwe
Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora
Wydajność V wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego stężenia
Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania enzymu
Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość max reakcji
Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora
Wydajność V wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego stężenia
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących alfa-helis w białkach są prawdziwe?
Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 sąsiedniego łańcucha
Helisy dłuższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną
Występują głównie helisy prawoskrętne
Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+2 tego samego łańcuchaF
Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów bocznych
Grupa NO n-tego aminokwasy tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 tego samego łańcucha
Występują głównie helisy prawoskrętne
Które z poniższych stwierdzeń na temat hamowania enzymu przez inhibitor są praedziwe?
Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną reakcji
Wartość V wyznaczona w obecnośći inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego sprzężenia
Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
Żadne z powyższych
Wartość Vmax wyznaczona jest w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania
Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania
Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
Które z poniższy stwierdzeń na temat oddziaływań hydrofobowych są prawdziwe?
polegają na łączeniu się grup hydrofobowych, w celu ochrony cząsteczki przed oddziaływaniem na nie cząsteczek wody.
Wymaga środowiska wodnego.
polegają na łączeniu się grup hydrofobowych, w celu ochrony cząsteczki przed oddziaływaniem na nie cząsteczek wody.
Wymaga środowiska wodnego.
Ktore z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są prawdziwe?
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu hydrolizowanego wiązania peptydowego.
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na węgiel karbonylowy wiązania peptydowego
Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, ktora stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.
Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanow, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa niż fazy pierwszej
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na węgiel karbonylowy wiązania peptydowego
Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanow, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
1. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury białek są poprawne?
białko może składać się z kilku podjednostek globularnych zwanych domenami
Struktura 4-rzędowa odnosi się do białek składających się tlko z 4 łańcuchów polipeptydowych
Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów
Amfipatyczność harmonijki B polega na podobnej polarności aminokwasów znajdujących się na obu jej końcach
W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofobowe do wnętrza cząsteczki
białko może składać się z kilku podjednostek globularnych zwanych domenami
Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów
W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofobowe do wnętrza cząsteczki
Które ze stwierdzeń dotyczących termodynamiki reakcji katalizowanych enzymatycznie są prawdziwe?
Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji, oznacza że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością
Jeżeli delta G’ reakcji wynosi zero, to w układzie nie zachodzi przekształcanie reagentów w żadną stronę
jezeli ΔG’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M
Ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji, zmienia jej stałą równowagi
ΔG’ jest różnią między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji, dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu
Dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H’>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (delta S’>0) ułatwia spontaniczność reakcji.
jezeli ΔG’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M
ΔG’ jest różnią między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji, dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu
14. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury przestrzennej białek są prawdziwe:
Dzięki znajomości preferencji aminokwasów do tworzenia określonych struktur można dokładnie przewidzieć rodzaj i miejsce występowania określonych struktur 2rzędowych
Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów
W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki
Brak utraty aktywności białka po zmianie lizyny na alaninę może sugerować że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji
Struktura 4rzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej 2 łańcuchów polipeptydowych
Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów
Brak utraty aktywności białka po zmianie lizyny na alaninę może sugerować że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji
Struktura 4rzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej 2 łańcuchów polipeptydowych
Które z informacji dotyczących przeciwciał poliklonalnych oraz monoklonalnych są prawdziwe?
Przeciwciała monoklonalne rozpoznają 1 epitop antygenu, podczas gdy przeciwciała poliklonalne rozpoznają rożne epitopy tego samego anygenu
Przeciwciała mono posiadają 1 miejsce wiązania epitop, podczasgdy poli- 2 takie miejsca
Przeciwciała czyli immunoglobulina jest białkiem syntezowanym przez zwierzęta w odpowiedzi na obecność obcej substancji zwanej antygenem
Przeciwciała poliklonalne są produkowane przez wykorzystanie komórek szpiczaka mnogiego, podczas gdy źródłem przeciwciał monoklonalnych jest surowica immunizowanych zwierząt
Żadna z powyższych
Przeciwciała monoklonalne rozpoznają 1 epitop antygenu, podczas gdy przeciwciała poliklonalne rozpoznają rożne epitopy tego samego anygenu
Przeciwciała czyli immunoglobulina jest białkiem syntezowanym przez zwierzęta w odpowiedzi na obecność obcej substancji zwanej antygenem
Które z poniższych stwierdzeń na temat hamowania enzymu przez inhibitor są prawdziwe?
Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną
Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
Wartość V wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego sprzężenia
Wartość Vmax wyznaczona jest w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania
Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania enzymu
Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
Wartość Vmax wyznaczona jest w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania
E + S = (k-1)ES =(k-2) E + P
Model ten jest spełniony dla prędkości początkowych reakcji katalizowanych enzymatycznie gdyż reakcja powstawania produktu P z kompleksu ES jest odwracalna – prawda
Model ten zakłada że k1+k2 {E}[S] = (k1+k2)[ES]
Model ten spełniony jest tylko dla enzymów dla których k2<
Model ten spełniony jest tylko w warunkach osiągania stanu równowagi termodynamicznej
Model ten spełniony jest tylko wtedy gdy możemy zaniedbać reakcje na stałej szybkości k-2
Powyższy zapis oznacza ze enzym E łączy się substratem S i powstaje kompleks ES, a stała szybkości tej reakcji wynosi k1
Model ten jest spełniony dla prędkości początkowych reakcji katalizowanych enzymatycznie gdyż reakcja powstawania produktu P z kompleksu ES jest odwracalna – prawda
Model ten spełniony jest tylko wtedy gdy możemy zaniedbać reakcje na stałej szybkości k-2
Powyższy zapis oznacza ze enzym E łączy się substratem S i powstaje kompleks ES, a stała szybkości tej reakcji wynosi k1
Standardowa zmiana entalpii swobodnej w warunkach biochemicznych podczas reakcji hydrolizy fruktozo-1-fosforanu z utworzeniem fruktozy i ortofosforanu wynosi -5,0 kcal/mol. Stężenia początkowe reagentów wynoszą 10-6, 10-2 i 10-1 M odpowiednio dla F-1-P, F i P. Temperatura 25oC, R=2,0 cal/mol*K
W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P -prawda
Stała równowagi wynosi około 1000 lub 4400 w zależności od tego czy obliczymy ją dla warunków początkowych czy też dla warunków standardowych
W warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcja przebiega w kierunku syntezy F-1-P
W obecności enzymu katalizującego tę reakcje w warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcje przebiegać będzie w kierunku syntezy F-1-P
∆G’ dla tej reakcji wynosi około -0.9 kcal/mol
W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P -prawda
10. Jeśli stosunek [NH3+]/[NH2] dla grupy aminowej w łańcuchu boznym lizyny w pH 10,5 wynosi 1, oznacza to, że:
pK grupy aminowej w łańcuchu bocznym wynosi 10,5
pK aminokwas wynosi10,5
pI grupy aminowej w łańcuchu bocznym wynosi 10,5
żadna
pI tego aminokwasu wynosi 10,5
pK grupy aminowej w łańcuchu bocznym wynosi 10,5
Dopasuj wybrane techniki biochemiczne:
Mikroskopia immunoelektronowa
Krystalografia rentgenowska
Degradacja Edmana
Elektorfereza diagonalna
Spektrometria mas
Ultrawirowanie analityczne
Western blotting
Ogniskowanie izoelektryczne
Technika umożliwiająca lokalizację białka w nienaruszonej komórce
Oznaczanie struktury przestrzennej białka na poziomie atomowym; podstawowe elementy układu stosowanego w krystalografii: wiązka promieni rentg, krysztal, detektor
Metoda umożliwiająca sekwencjonowanie białek; polega na kolejnym odszczepianiu reszt aminokwasowych do końca aminowego peptydu; Fenyloizotiocyjaniian
ustalenie pozycji mostków disiarczkowych; izolacja peptydów zawierająca takie wiązania
metoda analizy zjonizowanych form cząsteczek w fazie gazowej; e metodzie ESI roztwory zawierające peptyd lub białko przepuszcza sie prze metalową końcówke, do której jest przyłożony potencjał elektryczny
Metoda pozwalająca na wyznaczenie masy molekularnej badanego białka
technika wykorzystywana do lokalizacji specyficznych białek w ich mieszaninie
metoda wymagająca matrycy żelowej
Mikroskopia immunoelektronowa
Technika umożliwiająca lokalizację białka w nienaruszonej komórce
Krystalografia rentgenowska
Oznaczanie struktury przestrzennej białka na poziomie atomowym; podstawowe elementy układu stosowanego w krystalografii: wiązka promieni rentg, krysztal, detektor
Degradacja Edmana
Metoda umożliwiająca sekwencjonowanie białek; polega na kolejnym odszczepianiu reszt aminokwasowych do końca aminowego peptydu; Fenyloizotiocyjaniian
Elektorfereza diagonalna
ustalenie pozycji mostków disiarczkowych; izolacja peptydów zawierająca takie wiązania
Spektrometria mas
metoda analizy zjonizowanych form cząsteczek w fazie gazowej; e metodzie ESI roztwory zawierające peptyd lub białko przepuszcza sie prze metalową końcówke, do której jest przyłożony potencjał elektryczny
Ultrawirowanie analityczne
Metoda pozwalająca na wyznaczenie masy molekularnej badanego białka
Western blotting
technika wykorzystywana do lokalizacji specyficznych białek w ich mieszaninie
Ogniskowanie izoelektryczne
metoda wymagająca matrycy żelowej
9. Dopasuj typ modyfikacji z odpowiednim aminokwasem:
acetylacja
fosforylacja
hydroksylacja
γ - karboksylacja
K(Lys), Koniec N
T(Thr), S(Ser), Y(Tyr)
P(Pro)
E(Glu)
acetylacja
K(Lys), Koniec N
fosforylacja
T(Thr), S(Ser), Y(Tyr)
hydroksylacja
P(Pro)
γ - karboksylacja
E(Glu)
Które ze stwierdzeń dotyczących termodynamiki reakcji katalizowanych enzymatycznie są prawdziwe?
Jeżeli delta G’ reakcji wynosi zero, to w układzie nie zachodzi przekształcanie reagentów w żadną stronę
Dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H’>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (delta S’>0) ułatwia spontaniczność reakcji.
Jezeli ΔG’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M
Ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji, zmienia jej stałą równowagi
Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji, oznacza że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością
ΔG’ jest różnią między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji, dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu
Dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H’>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (delta S’>0) ułatwia spontaniczność reakcji.
Jezeli ΔG’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M
ΔG’ jest różnią między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji, dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu