Fiszki
Biochemia I - 1
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 123
Rozwiązywany: 891 razy
. Które z poniższych stwierdzeń definiuje pKa grupy karboksylowej?
Wartość pH, w której wypadkowy ładunek grupy karboksylowej wynosi 0.
Jest to wartość pH w, której grupa α- NH2 jest całkowicie zdysocjowana.
Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowite zdysocjowane
Jest to wartość pH w, której połowa grup α-COOH jest uprotonowana
Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowicie uprotonowane
Jest to wartość pH w, której połowa grup α-COOH jest uprotonowana
Które z poniższych technik są wykorzystywane do ustalenia pozycji mostków dwusiarczkowych w białku?
Peptydy są rozdzielane przez elektroforezę w żelu poliakrylamidowym z SDS
Białko jest najpierw redukowane i karboksymetylowane
Białko jest specyficznie rozcinane w warunkach nieuszkadzających wiązań dwusiarczkowych
Białko jest rozcinane przez kwaśną hydrolizę
Peptydy są rozdzielane przez dwuwymiarową elektroforezę, w trakcie której (pomiędzy elektroforezami) zostają poddane działaniu kwasu nadmrówkowego
Białko jest specyficznie rozcinane w warunkach nieuszkadzających wiązań dwusiarczkowych
Peptydy są rozdzielane przez dwuwymiarową elektroforezę, w trakcie której (pomiędzy elektroforezami) zostają poddane działaniu kwasu nadmrówkowego
Które z poniższych aminokwasów posiada łańcuchy boczne, które są negatywnie naładowane w warunkach fizjologicznych (pH=7)?
Asn
Tys
Glu
Trp
His
Glu
SDS-PAGE i ogniskowanie izoelektryczne, metody służące do rozdzielenia białek, posiadają wspólne cechy. Jakie? Obie techniki:
wykorzystują pole elektryczne
rozdzielają białka zgodnie z ich masą
rozdzielają natywne białka
są wykonywane na matrycach wykonanych z żelu
wymagają gradientu pH
wykorzystują pole elektryczne
są wykonywane na matrycach wykonanych z żelu
Które z poniższych stwierdzeń o natywnej i zdenaturowanej RNazie są prawdziwe:
Jeśli się utleni kłębek statystyczny RNazy w moczniku, to szybko odzyskuje on aktywność enzymatyczną.
Jeśli usunie się mocznik i utleni RNazę powoli to zrenaturuje ona i odzyska aktywność enzymatyczną.
Rybonukleaza (RNaza) może być traktowana mocznikiem oraz czynnikami redukującymi, aby otrzymać kłębek statystyczny.
Pomimo, że zrenaturowana RNaza posiada aktywność enzymatyczną może być łatwo odróżniona od natywnej RNazy.
Jeśli usunie się mocznik i utleni RNazę powoli to zrenaturuje ona i odzyska aktywność enzymatyczną.
Rybonukleaza (RNaza) może być traktowana mocznikiem oraz czynnikami redukującymi, aby otrzymać kłębek statystyczny.
Które z poniższych stwierdzeń na temat struktur białek rozpuszczalnych w wodzie (np. mioglobina) są prawdziwe?
Większość z ich niepolarnych reszt jest wyeksponowana do rozpuszczalnika polarnego.
Ich wnętrze stanowią ściśle upakowane aminokwasy.
Reszty polarne takie jak His, mogą być znajdowane we wnętrzu tych białek jeśli reszty posiadają specyficzną funkcjonalną rolę.
Grupy NH i Co głównego łańcucha białek są często zaangażowane w oddziaływania wodorowe ze strukturami drugorzędowymi we wnętrzu białek.
Wszystkie białka posiadają motywy strukturalne struktur β
Ich wnętrze stanowią ściśle upakowane aminokwasy.
Reszty polarne takie jak His, mogą być znajdowane we wnętrzu tych białek jeśli reszty posiadają specyficzną funkcjonalną rolę.
Grupy NH i Co głównego łańcucha białek są często zaangażowane w oddziaływania wodorowe ze strukturami drugorzędowymi we wnętrzu białek.
Jeżeli wiem, że roztwór cząsteczek białkowych jest w połowie sfałdowany, to co znajdziemy w tym roztworze?
50% w pełni sfałdowanych cząsteczek, 50% rozfałdowanych cząsteczek białkowych
33% w pełni sfałdowanych cząsteczek, 34% w połowie rozfałdowanych cząsteczek i 33% rozfałdowanych cząsteczek białkowych.
100% w pełni sfałdowanych cząsteczek białkowych
50% w pełni sfałdowanych cząsteczek, 50% rozfałdowanych cząsteczek białkowych
Jeśli stosunek [COOH]/[COO-] dla grupy karboksylowej w łańcuchu bocznym kwasu asparaginowego w ph=2.2 wynosi 1 to:
pH grupy karboksylowej w łańcuchu bocznym wynosi 2,2
pH tego aminokwasu to 2,2
pH aminokwasy wynosi 2.2x
pI grupy karboksylowej w łańcuchu bocznym wynosi 2.2
pH grupy karboksylowej w łańcuchu bocznym wynosi 2,2
Dopasuj odczynnik do eksperymentu/zadania, w jakim należy go zastosować
mocznik
Dicykloheksylokarbodiimid
Chlorek dabsylu
Fluoreskamina
β-merkaptoetanol
Fenyloizotiocyjanian
odwracalna denaturacja białek pozbawionych mostków
aktywacja grupy karboksylowej podczas syntezy peptydu
identyfikacja końcowej reszty aminowej peptydu
określenie składu aminokwasowego małego peptydu
odwracalna denaturacja białek zawierających mostki disiarczkowe (konieczny też mocznik)
określenie sekwencji aminokwasowej małego peptydu
mocznik
odwracalna denaturacja białek pozbawionych mostków
Dicykloheksylokarbodiimid
aktywacja grupy karboksylowej podczas syntezy peptydu
Chlorek dabsylu
identyfikacja końcowej reszty aminowej peptydu
Fluoreskamina
określenie składu aminokwasowego małego peptydu
β-merkaptoetanol
odwracalna denaturacja białek zawierających mostki disiarczkowe (konieczny też mocznik)
Fenyloizotiocyjanian
określenie sekwencji aminokwasowej małego peptydu
Połącz parametry z lewej kolumny z odpowiednimi definicjami z prawej kolumny:
(pO2/p50)^n
Y
p50
Współczynnik Hilla
Stosunek oksyhemu do deoksyhemu
Cząstkowe wysycenie miejsc wiążących tlen
pO2 przy połowicznym wysyceniu hemu tlenem
kooperatywność wiązania tlenu
(pO2/p50)^n
Stosunek oksyhemu do deoksyhemu
Y
Cząstkowe wysycenie miejsc wiążących tlen
p50
pO2 przy połowicznym wysyceniu hemu tlenem
Współczynnik Hilla
kooperatywność wiązania tlenu
Ile wynosi stosunek stężeń równowagowych aldehydu-3-fosfoglicerynowego [GAP] do fosfodihydroksyacetonu [DHAP] jeśli standardowa zmiana entalpii swobodnej reakcji izomeryzacji DHAP do GAP wynosi -3,6 kJ/mol. Temperatura 25 stopni, R=2,0 cal/mol*K
K=4,24
DHAP->GAP
K=[GAP]/[DHAP]
ΔG=-lnKRT
-3600=-lnKRT
-3600=-lnK(8,314*298)
lnK=1,453 => K=4,24
Ile wynosi stosunek stężeń równowagowych aldehydu-3-fosfoglicerynowego [GAP] do fosfodihydroksyacetonu [DHAP] jeśli standardowa zmiana entalpii swobodnej reakcji izomeryzacji DHAP do GAP wynosi -2 kJ/mol. Temperatura 25 stopni, R=2,0 cal/mol*K
K=2,73
DHAP->GAP
K=[GAP]/[DHAP]
ΔG=-lnKRT
-2000=-lnKRT
-2000=-lnK(8,314*298)
lnK=0,8072 => K=2,73
Ile wynosi stosunek stężeń równowagowych aldehydu 3-fosfoglicerynowgo [GAP] do fosfodihydroksyacetonu [DHAP] jeśli standardowa zmiana entalpii swobodnej reakcji izomeryzacji DHAP do GAP wynosi -1,7kJ/mol. Temperatuta 25 stopni, R=2,0 cal/mol*K
K=1,985
DHAP->GAP
K=[GAP]/[DHAP]
ΔG=-lnKRT
-1700=-lnKRT
-1700=-lnK(8,314*298)
lnK=0,6858 => K=1,985
Obliczyć stosunek formy kwasowej do zasadowej grupy aminowej o pK=9,3 w pH=7,3
100
kwas/zasada=10^((pK-pH))=10^((9,3-7,3))=10^2=100
Obliczyć stosunek formy zasadowej do kwasowej grupy aminowej o pK=3,1 w pH=5,1
100
zasada/kwas=10^((pH-pK))=10^((5,1-3,1))=10^2=100
Obliczyć stosunek formy kwasowej do zasadowej grupy aminowej o pK=9,3 w pH=8,3
10
kwas/zasada=10^((pK-pH))=10^((9,3-8,3))=10^1=10
Jakie pH posiada roztwór 0,1M HCl?
pH=1
HCl - > H+ + Cl- => [HCl]=[H+]=0,1 M
pH=-log[H+]
pH=-log[0,1] => pH=1
Ktora odpowiedź jest poprawna? Enzymy...:
Ze względu na wysoką specyficzność substratową, związanie enzymu może doprowadzić, że reakcja odwracalna stanie się w praktyce nieodwracalną.
specyficzność enzymu oznacza zarówno zdolnośc enzymu do katalizy tylko reakcji specyficznego typu reakcji ściśle pokrewnych oraz wyboru substratów przekształcanego w produkt .
Białka pełnią rolę enzymów w układach biologicznych
enzymy katalizują przekształcenie zwykle o 10-10^6 cząsteczek substratu w czasie sekundy.
Ponieważ enzym zmienia wartość entalpii swobodnej procesu tworzenia stanu przejściowego (S‡) reakcji, przyspiesza katalizowana reakcje w obie strony
Wszystkie enzymy posiadają miejsce wiążące substrat
Enzymy wykazują wysoką skuteczność katalityczną, ponieważ ich miejsca wiążące są dobrze dopasowane do właściwego (-ych) substratu, analogicznie do tego jak zamek jest dopasowany do odpowiedniego klucza.
enzymy przyśpieszają reakcję zwykle 10-10^6 razy w stosunku do odpowiedniej reakcji nie katalizowanej.
Enzymy katalizują reakcje dzieki temu, że są lepiej dostosowane do tworzenia substratów niż produktów reakcji.
specyficzność enzymu oznacza zarówno zdolnośc enzymu do katalizy tylko reakcji specyficznego typu reakcji ściśle pokrewnych oraz wyboru substratów przekształcanego w produkt .
Wszystkie enzymy posiadają miejsce wiążące substrat
Enzymy wykazują wysoką skuteczność katalityczną, ponieważ ich miejsca wiążące są dobrze dopasowane do właściwego (-ych) substratu, analogicznie do tego jak zamek jest dopasowany do odpowiedniego klucza.
enzymy przyśpieszają reakcję zwykle 10-10^6 razy w stosunku do odpowiedniej reakcji nie katalizowanej.
Cechą wyróżniającą Eukarya jest fakt, że:
posiadają twardą ścianę komórkową otaczającą każda komórkę,
posiadają dobrze zdefiniowane jądra wewnątrz każdej komórki,
są bardziej prymitywne niż Archea czy Bacteria.
wszystkie są wielokomórkowe,
posiadają dobrze zdefiniowane jądra wewnątrz każdej komórki,
Które poniższych szlaków metabolicznych lub procesów są wspólne dla bakterii i ludzi?
przepływ informacji genetycznej,
rozwój tkanek
przemiany energetyczne,
podobny skład molekularny.
przepływ informacji od białek do DNA,
przepływ informacji genetycznej,
przemiany energetyczne,
podobny skład molekularny.
Które z poniższych patologii molekularnych mogą stanowić przyczynę różnych form talasemii?
Defekt molekularny prowadzący do powstania kodonu stop i skutkujący wytwarzaniem znacznie skróconego białka
w talasemii beta dochodzi do zastąpienia Glu w 6 pozycji reszta Val (poprawnie będzie: Lys
Defekt molekularny wynikający z delecji genu kodującego białko
Defekt molekularny prowadzący do zmiany ramki odczytu i skutkujący powstaniem długiego bloku zmienionych aminokwasów
Defekt molekularny zachodzący w intronach genów kodujących białko podjednostki hemoglobiny
Defekt molekularny prowadzący do powstania kodonu stop i skutkujący wytwarzaniem znacznie skróconego białka
Defekt molekularny wynikający z delecji genu kodującego białko
Defekt molekularny prowadzący do zmiany ramki odczytu i skutkujący powstaniem długiego bloku zmienionych aminokwasów