Biochemia I - 1

Podwójne wiązanie C=C jest słabsze od pojedynczego wiązania C-C.

W utworzeniu wiązania wielokrotnego uczestniczy więcej niż jedna para elektronów.

Podczas reakcji chemicznych dochodzi m. in. do zrywania wiązań tego rodzaju

Jest najsilniejszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych

Obecność cząsteczek wody osłabia oddziaływanie kowalencyjne

Żadne z wymienionych stwierdzeń nie jest prawdziwe

W utworzeniu wiązania wielokrotnego uczestniczy więcej niż jedna para elektronów.

Podczas reakcji chemicznych dochodzi m. in. do zrywania wiązań tego rodzaju

Jest najsilniejszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych

Obecność cząsteczek wody osłabia oddziaływanie kowalencyjne

Wartość Vmax wyznaczona jest w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania

Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną reakcji

Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.

Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania

Żadne z powyższych

Wartość V wyznaczona w obecnośći inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego sprzężenia

Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.

Dializa jest podstawową metodą do rozdziału białek niewiele różniących się wielkością

Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się do złoża o dodatnim ładunku

Podczas chromatografii metodą frakcji żelowej najszybciej poruszają się i wypływają z kolumny najmniejsze białka

W procesie oczyszczania białka metodą chromatografii powinowactwa wykorzystuje się np. Specyficzne oddziaływania białka z przeciwciałami.

Podczas frakcjonowania białek wykorzystuje się ich zmniejszoną rozpuszczalność w stężonych roztworach niektórych soli

W procesie oczyszczania białka metodą chromatografii powinowactwa wykorzystuje się np. Specyficzne oddziaływania białka z przeciwciałami.

Podczas frakcjonowania białek wykorzystuje się ich zmniejszoną rozpuszczalność w stężonych roztworach niektórych soli

Dodatnia wartość entalpii reakcji (∆H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entalpii (∆S>0) ułatwia spontaniczność reakcji

Ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji, zmienia jej stałą równowagi

Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji oznacza,że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością

Jeśli ∆G’ reakcji wynosi 0 to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M

∆G’ reakcji jest różnicą między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu

Dodatnia wartość entalpii reakcji (∆H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entalpii (∆S>0) ułatwia spontaniczność reakcji

Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji oznacza,że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością

∆G’ reakcji jest różnicą między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu

Do analizy Western można użyć wyłącznie przeciwciał monoklonalnych ponieważ przeciwciała poliklonalne wykazują mniejszość czułość względem antygenu

Test ELISA nie może być wykorzystywany do wykrycia danego przeciwciała w zbliżonych mieszaninach (np. We krwi)

Przeciwciała mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

Przeciwciała monoklonalne mogą być wykorzystane jako markery molekularne np. W terapii raka

Test ELISA może być wykorzystywany do wykrycia danego antygenu w zbliżonych mieszaninach (np.we krwi)

Test ELISA nie może być wykorzystywany do wykrycia danego przeciwciała w zbliżonych mieszaninach (np. We krwi)

Przeciwciała monoklonalne mogą być wykorzystane jako markery molekularne np. W terapii raka

Im większa wartość Km tym szybciej enzym ulega wysyceniu substratem

To stała kompleksu enzym-substrat

Jest zbliżona lub równa co do wartości stałej dysocjacji kompleksu enzym-substrat (ES), gdy kompleks ES znacznie szybciej rozpada się z odtworzeniem enzymu oraz substratu ,niż z utowrzeniem produktu reakcji

Im większa wartość Km tym szybciej enzym ulega wysyceniu substratem

Jest zbliżona lub równa co do wartości stałej dysocjacji kompleksu enzym-substrat (ES), gdy kompleks ES znacznie szybciej rozpada się z odtworzeniem enzymu oraz substratu ,niż z utowrzeniem produktu reakcji

Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów 2 sąsiadujących

Jest rodzajem wiązania elektrostatycznego

Niektóre cząsteczki takie jak adenina można opisać większą liczbą wzorów wiązań kowalencyjnych, które są sobie równoważne

Jest najsłabszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych

Pojedyncze wiązanie C-C jest słabsze od po2 wiązania C=C

Żadne nie jest prawdziwe

Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów 2 sąsiadujących

Niektóre cząsteczki takie jak adenina można opisać większą liczbą wzorów wiązań kowalencyjnych, które są sobie równoważne

Pojedyncze wiązanie C-C jest słabsze od po2 wiązania C=C

Brak utraty aktywności białka po zmianie lizyny na alaninę może sugerować że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów

dzięki znajomości preferencji aminokwasów do tworzenia określonych struktur można dokładnie przewidzieć rodzaj i miejsce występowania określonych struktur 2rzędowych

Struktura 4rzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej 2 łańcuchów polipeptydowych

W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki

Brak utraty aktywności białka po zmianie lizyny na alaninę może sugerować że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów

Struktura 4rzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej 2 łańcuchów polipeptydowych

W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki

Powyższy zapis oznacza, że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1[E][S]

Model spełniony tylko w warunkach, kiedy prędkość reakcji o stałej k-2 jest dużo mniejsza niż reakcji o stałej k2

Model spełniony tylko dla enzymów k-2<<

Model zakłada, że k1[E][S]=(k-1+k2)[ES] I nie uwzględnia stałek k-2

Model jest spełniony tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie

Modeł ten spełniony jest tylko w warunkach osiągnięcia stanu równowagi