biochemia 2 egzamin

- są przekaźnikami wewnątrzkomórkowymi

- służą jako paliwo molekularne

- służą jako prekursory fosfolipidów, glikolipidów, triacylogliceroli i pewnych hormonów

- regulacja jego syntezy przez sprzężenie zwrotne jest kontrolowana na etapie katalizowanym przez reduktazę 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA, który jest syntetyzowany z acetylo-CoA i acetoacetylo-CoA

- jest aktywna w formie nieufosforylowanej

- jest częściowo aktywna w formie ufosforylowanej w obecności cytrynianu

- jest fosforylowana przez kinazę białkową zależną od AMP

- glukagon hamuje działanie enzymu, równocześnie hamując syntezę kwasów tłuszczowych

- jest aktywowana, gdy ładunek energetyczny komórki jest wysoki

- jest aktywowana w wyniku działania insuliny

- w efekcie działania zarówno glukagonu jak i adrenaliny pośredniczy cAMP

- glukagon i insulina to hormony polipeptydowe, a adrenalina jest pochodną katecholaminy

- głównym efektem wywoływanym przez adrenalinę jest stymulacja glikogenolizy w wątrobie

- głównym organem odpowiadającym za glukagon jest wątroba

- insulina jest wydzielana po jedzonku, powodując zwiększenie transportu glukozy obecnej w wysokich stężeniach z krwi do tkanek

aldosteron

- pirogronian: alanina

- acetylo-CoA: izoleucyna

- acetoacetylo-CoA leucyna

- α-ketoglutaran arginina

- bursztynylo-CoA izoleucyna

- fumaran asparaginian

- szczawiooctan asparagina

- występuje u niektórych prokariotów

- składa się z dwóch aktywności enzymatycznych: reduktazy i nitrogenazy, będących białkami żelazowo-siarkowymi

- dostarcza elektronów niezbędnych do reakcji od zredukowanej ferredoksyny

- reduktaza jest odpowiedzialna za hydrolizę ATP

- kompleks używa ATP do obniżenia energii aktywacji reakcji

- w reakcji przekształcenia jednej cząsteczki azotu cząsteczkowego do amoniaku zużywane jest 16 cząsteczek ATP

- jedna cząsteczka białka rekrutuje minimum 4 cząsteczki ubikwityny

- funkcję znacznika białek przeznaczonych do degradacji w komórkach eukariotycznych pełni ubikwityna, a u prokariotycznych białko ThiS

- ubikwityna przyłącza się kowalencyjnie do reszty cysteiny biała przeznaczonego do degradacji za pomocą wiązania izopeptydowego

- o okresie półtrwania białek w dużej mierze decydują reszty aminokwasowe występujące na aminowym końcu białka

- w przyłączeniu ubikwityny do białek biorą udział trzy enzymy: enzym aktywujący ubikwitynę, enzym koniugujący i ligaza ubikwitynowo-białkowa

- aby ubikwityna mogła być przyłączona do cząsteczki białka, niezbędna jest jej aktywacja

- oprócz proteasomu 26S, białka mogą zostać zdegradowane przez lizosomalną proteolizę

- enzym koniugujący E2 jest enzymem specyficznie rozpoznającym miejsce ubikwitynacji

- aby cząsteczka białka mogła ulec degradacji w proteasomie, niezbędne jest przyłączenie podjednostek ubikwityny do ε-końca grupy aminowej tego białka

- eukariotyczny system degradacji białek powstał na drodze ewolucji z prokariotycznego systemu syntezy koenzymu

- reakcje transaminacji są katalizowane przez eznymy z PLP jako koenzymem

- prowadzi do nagromadzenia fenyloalaniny w ciele

- leczy się ją przez podawanie jak najmniejszych ilości fenyloalaniny w diecie

- może być spowodowana przez niedobór tetrahydrobiopteryny bądź hydroksylazy fenyloalaninowej

- zużywa 2 cząsteczki ATP

- celem cyklu mocznikowego jest usunięcie amoniaku poprzez przekształcenie go do mniej toksycznych związków - mocznika

- włączenie grupy aminowej jest możliwe przez karbamoilofosforan i asparaginian

- bezpośrednim prekursorem mocznika jest arginina

- synteza karbamoilofosforanu jest praktycznie nieodwracalna, bo w jej przebiegu wykorzystywane są dwie cząsteczki ATP

- cykl mocznikowy “zazębia się” z cyklem kwasu cytrynowego poprzez fumaran tworzony podczas reakcji katalizowanej przez liazę argininobursztynianową

- nośnikiem atomów węgla i azotu wchodzących w cykl mocznikowy jest ornityna

- reakcje, w których powstaje karbamoilofosforan i cytrulina zachodzą w matriks mitochondrium, a pozostałe reakcje prowadzące do syntezy mocznika i ornityny zachodzą w cytozolu

- pozytywnym efektem ubocznym cyklu mocznikowego jest produkcja ADP, AMP i Pi

- intermediatem cyklu mocznikowego jest aminokwas, który nie jest podstawową jednostką budulcową białek

- degraduje substrat białkowy bez przyłączonej do niego ubikwityny, która jest ponownie wykorzystywana

- składa się z podjednostki katalitycznej 20S i dwóch podjednostek regulatorowych 19S

- podjednostka 19S zawiera sześć różnych ATPaz

- podjednostka 19S zawiera sześć różnych ATPaz

- miejsce aktywne proteasomu znajduje się wewnątrz

- w wyniku jego działania uwalniane są najpierw peptydy, które poddane proteolizie tworzą aminokwasy

- prolina może być prekursorem glukozy

- otwarcie pierścienia proliny wymaga przeprowadzenia reakcji utlenienia

- wątroba wydala amoniak w postaci mocznika

- α-ketoglutaran jest uniwersalnym akceptorem grup aminowych z różnych aminokwasów

- podłożem choroby syropu klonowego jest uszkodzenie lub brak dehydrogenazy aminokwasów rozgałęzionych

- seryna i treonina ulegają bezpośredniej deaminacji

- zwiększenie potencjału energetycznego komórki nie prowadzi do degradacji aminokwasów, bo ich nadmiar jest wykorzystywany jako materiał energetyczny

- reakcje transaminacji katalizowane przez aminotransferazy są odwracalne

- grupy α-aminowe są przekształcane w jony amonowe w procesie deaminacji oksydacyjnej glutaminianu

- grupa α-aminowa wielu aminokwasów jest przenoszona na α-ketoglutaran, w wyniku czego powstaje glutaminian

- kluczową rolę odgrywa witamina B6

- reakcja syntezy glutaminianu katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową wymaga NAD(P)H

- organizmy prokariotyczne wykorzystują dodatkowy enzym umożliwiający asymilację amoniaku występującego w niskich stężeniach (syntaza glutaminianowa)

- mikroorganizmy wykorzystują ATP, elektrony ze zredukowanej ferredoksyny i kompleks nitrogenazy, składający się z reduktazy i nitrogenazy, aby zredukować azot atmosferyczny do postaci amonowej

- glutamina jest ważnym donorem azotu w biosyntezie tryptofanu i histydyny

- grupy α-aminowe większości aminokwasów pochodzą z glutaminianu powstałego w reakcji syntezy amoniaku z α-ketoglutaranem, katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową

- dehydrogenaza glutaminianowa, w przeciwieństwie do syntazy glutaminianowej, występuje u większości mikroorganizmów i w mitochondriach eukariotów

- szczególnie silnym sygnałem do degradacji białka jest przyłączenie czterech cząsteczek Ub tworzącej polimer

- kaseta Pro-Glu-Ser-Thr to kaseta destrukcyjna, która znacznie przyspiesza ubikwitynację białek i ich degradację

- o okresie półtrwania białek w komórce decyduje w dużym stopniu reszta aminokwasowa znajdująca się na końcu aminowym białka (a także sekwencje PEST w białku)

- Ub zawiera w swojej sekwencji resztę lizyny, która może mieć przyłączoną kolejną cząsteczkę Ub

- reszta glicyny znajdująca się na końcu karboksylowym tworzy wiązanie izopeptydowe z łańcuchem bocznym reszty lizyny białka przeznaczonego do degradacji

- Ub jest białkiem występującym tylko u organizmów eukariotycznych

- syntetaza glutaminowa ma niską wartość stałej Michaelisa dla amoniaku, co pozwala na wydajne wiązanie amoniaku

- syntetaza glutaminowa jest enzymem zależnym od ATP

- jest mniej wydajnym przenośnikiem grup metylowych niż SAM

- służy jako akceptor jednostek jednowęglowych o różnym stopniu utlenienia w reakcjach rozkładu, które mogą ulegać przekształceniom jednych w drugie

- powstaje z folianu

- nie może służyć jako nośnik grup karboksylowych

- prekursor etylenu, gazowego hormonu u roślin

- po przeniesieniu zaktywowanej grupy metylowej na cząsteczkę akceptora powstanie S-adenozylohomocysteina

- SAM powstaje w wyniku przeniesienia grupy adenozylowej z ATP na metioninę

- służy jako donor grup metylowych w reakcjach biosyntez

- jest bardziej wydajnym przenośnikiem grup metylowych niż tetrahydrofolian

- jednym ze sposobów regulacji enzymu/enzymów uczestniczących w reakcjach biosyntezy aminokwasów jest kaskada enzymatyczna, co zapewnia wzmocnienie sygnału i zwiększa możliwość kontroli allosterycznej

- transferaza adenylowa oddziałuje z białkami regulatorowymi PA i PD, które decydują o sposobie modyfikacji syntetazy glutaminowej

- skumulowane sprzężenie zwrotne polega na częściowym hamowaniu etapu wspólnego przez każdy z produktów końcowych, działających niezależnie

- aktywność bakteryjnej syntetazy glutaminowej jest zmniejszona w wyniku adenylacji jednej reszty tyrozynowej każdej z 12 podjednostek tego enzymu

- enzym katalizujący kluczowy etap w szlaku syntezy aminokwasu może być hamowany przez produkt końcowy tego szlaku (regulacja przez sprzężenie zwrotne)

- wielopodjednostkowość enzymów regulowanych allosterycznie umożliwia czulszą odpowiedź na zmiany stężenia produktu reakcji