Pytania i odpowiedzi

Enzymy i kinetyka

Zebrane pytania i odpowiedzi do zestawu.
Ilość pytań: 19 Rozwiązywany: 727 razy
Pytanie 1
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Pytanie 2
Co to są kofaktory?
jony metali
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
koenzymy
grupy prostetyczne
Pytanie 3
Wybierz zdania prawdziwe:
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
Pytanie 4
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
reakcja osiąga stan ustalony
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
Pytanie 5
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stężenia substratu
całkowitego stężenia enzymu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia produktu
stałej szybkości tworzenia ES
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
Pytanie 6
Wykres równania Michaelisa-Menten...
ma kształt hiperboli
można z niego odczytać stałą Km
Pytanie 7
Wykres L-B..
To wykres Linneweavera-Burka
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Jest przekształceniem równania M-M
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
jest linią prostą
można z niego odczytać punkt -1/Km
Pytanie 8
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
Km
tempetatura
stężenie jonów wodorowych
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
Pytanie 9
Parametry kinetyczne enzymu to:
aktywność enzymatyczna
stała Michaelisa-Menten
szybkość maksymalna
stała katalityczna
Pytanie 10
stała kcat:
odpowiada liczbie obrotów enzymu
jest równa stałej k2
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
Pytanie 11
Wybierz zdania prawdziwe:
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
Pytanie 12
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
nie
Pytanie 13
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Liczba cząsteczek substratu przekształconych w produkt przez cząsteczkę enzymu w jednostce czasu w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem
Pytanie 14
Enzymy allosteryczne:
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
są białkami
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
Pytanie 15
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
Pytanie 16
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
kompetycyjną
Pytanie 17
Inhibitor niekompetycyjny...
wiąże się w innym miejscu niż substrat
obniża Vmax
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
Pytanie 18
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
zmniejsza zarówno Vmax jak i Km
Pytanie 19
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
związki reagujące ze specyficznymi grupami
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
inhibitory samobójcze
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
reaktywne analogi substratów

Powiązane tematy