Fiszki
Enzymy i kinetyka
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 19
Rozwiązywany: 766 razy
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Jest to energia stanu przejściowego
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Co to są kofaktory?
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
jony metali
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
grupy prostetyczne
koenzymy
jony metali
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
grupy prostetyczne
koenzymy
Wybierz zdania prawdziwe:
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
wszystkie odpowiedzi są poprawne
stężenie produktu jest stałe w czasie
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
reakcja osiąga stan ustalony
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
reakcja jest pierwszego rzędu
reakcja osiąga stan ustalony
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stałej szybkości tworzenia ES
stężenia wolnego enzymu
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
całkowitego stężenia enzymu
stężenia substratu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia produktu
stężęnia produktu
stałej szybkości tworzenia ES
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
całkowitego stężenia enzymu
stężenia substratu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia produktu
Wykres równania Michaelisa-Menten...
jest kompletnie nieużyteczny
jest prostą
ma kształt hiperboli
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
ma kształt paraboli
można z niego odczytać stałą Km
ma kształt hiperboli
można z niego odczytać stałą Km
Wykres L-B..
Jest przekształceniem równania M-M
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
można z niego odczytać punkt -1/Km
jest linią prostą
To wykres Linneweavera-Burka
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Jest przekształceniem równania M-M
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
można z niego odczytać punkt -1/Km
jest linią prostą
To wykres Linneweavera-Burka
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
ciśnienie
tempetatura
Km
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
pJ enzymu
stężenie jonów wodorowych
tempetatura
Km
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
stężenie jonów wodorowych
Parametry kinetyczne enzymu to:
szybkość maksymalna
aktywność enzymatyczna
jakaś głupota
stała Michaelisa-Menten
stała katalityczna
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
szybkość maksymalna
aktywność enzymatyczna
stała Michaelisa-Menten
stała katalityczna
stała kcat:
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
odpowiada liczbie obrotów enzymu
to inaczej k1
charakteryzuje wydajność katalityczną
określa powinowactwo enzymu do substratu
jest równa stałej k2
to inaczej Km
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
odpowiada liczbie obrotów enzymu
jest równa stałej k2
Wybierz zdania prawdziwe:
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
nie
tak
nie
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Liczba cząsteczek substratu przekształconych w produkt przez cząsteczkę enzymu w jednostce czasu w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem
Enzymy allosteryczne:
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
to po prostu zwykłe enzymy
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
są białkami
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
są białkami
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
to inaczej inhibicja akompetycyjna
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor zmniejsza Km
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
nieodwracalną
niewspółzawodniczą
antywspółzawodniczą
akompetycyjną
kompetycyjną
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
kompetycyjną
Inhibitor niekompetycyjny...
obniża Vmax
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
wiąże się w innym miejscu niż substrat
nie zmienia Km ani Vmax
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
obniża Vmax
wiąże się w innym miejscu niż substrat
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
zmniejsza zarówno Vmax jak i Km
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
inhibitory samobójcze
reaktywne analogi substratów
wszystkie inhibitory
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
inhibitory allosteryczne
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
inhibitory samobójcze
reaktywne analogi substratów
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
związki reagujące ze specyficznymi grupami