Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu

Enzymy nie wpływają na energię aktywacji

Enzymy zwiększają energię aktywacji

Enzymy zmniejszają energię aktywacji

Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego

Jest to energia stanu przejściowego

duże cząstki organiczne lub nieorganiczne

duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne

grupy prostetyczne

cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie

jony metali

cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie

koenzymy

reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu

szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu

gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0

gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0

szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu

szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego

w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s

wszystkie odpowiedzi są poprawne

reakcja osiąga stan ustalony

prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna

stężenie produktu jest stałe w czasie

stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie

wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem

reakcja jest pierwszego rzędu

stałej szybkości tworzenia ES

stałej szybkości rozpadu ES-->E+S

stężenia kompleksu enzym-substrat

stężenia substratu

stężenia wolnego enzymu

całkowitego stężenia enzymu

stężęnia produktu

stałej szybkości tworzenia produktu

można z niego odczytać stałą Km

jest kompletnie nieużyteczny

jest prostą

ma kształt paraboli

ma kształt hiperboli

jest zależnością stężenia substratu od stałej Km

Jest przekształceniem równania M-M

To wykres podwójnie odwrotnościowy

wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne

przecina oś oy w punktcie 1/Vmax

można z niego odczytać punkt -1/Km

jest linią prostą

To wykres Linneweavera-Burka

Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu

tempetatura

stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji

stężenie jonów wodorowych

Km

ciśnienie

pJ enzymu