biolomolo kolo 2

niedobór trp, bo brak tryptofanylo-tRNA rybosom zatrzymuje się na sekwencjach kodujących trp

reszty trp obecne obok siebie

w obrebie genu trpD

transkrypcja operonu trp kontrolowana atenuatorem

rybosom zatrzymuje się tak że transkrypcja zachodzi poniżej atenuatora

krótki transkrypt liderowy kończy sekwencja poliU

niedobór trp, bo brak tryptofanylo-tRNA rybosom zatrzymuje się na sekwencjach kodujących trp

reszty trp obecne obok siebie

transkrypcja operonu trp kontrolowana atenuatorem

rybosom zatrzymuje się tak że transkrypcja zachodzi poniżej atenuatora

krótki transkrypt liderowy kończy sekwencja poliU

u E.coli wyspecjalizowane sygnały terminacji transkrypcji zwane atenuatorami dostosowują poziom transkrypcji określonych genów do potrzeb pokarmowych komórki

sygnałem terminacji transkrypcji jest część RNA o strukturze spinki do włosów przed kilkoma resztami UUUU

za prawidłowe rozpoznanie miejsca startu transkrypcji odpowiada podjednostka α polimerazy RNA

heksametryczne bialko rho jest ATPazą w obecności jednoniciowego RNA i uczestniczy terminacji transkrypcji niektórych genów E.coli

Typowe promotory E.coli zawierają w obrebie -10 tzw. kasetę TATA o sekwencji zgodnej TATAAA

u E.coli wyspecjalizowane sygnały terminacji transkrypcji zwane atenuatorami dostosowują poziom transkrypcji określonych genów do potrzeb pokarmowych komórki

sygnałem terminacji transkrypcji jest część RNA o strukturze spinki do włosów przed kilkoma resztami UUUU

heksametryczne bialko rho jest ATPazą w obecności jednoniciowego RNA i uczestniczy terminacji transkrypcji niektórych genów E.coli

uwolnienie SRP z rybosomu powoduje zahamowanie elongacji polipeptydu

wewnętrzne sekwencje sygnałowe nie są odcinane po przejściu przez błonę ER

SRP zapobiega przedwczesnej elongacji, a przez to fałdowaniu się białka

wewnętrzne sekwencje sygnałowe nie są odcinane po przejściu przez błonę ER

SRP zapobiega przedwczesnej elongacji, a przez to fałdowaniu się białka

wiążą się z rosnącymi łańcuchami polipeptydowymi

kompleks ADP-chaoperon ma duże powinowactwo do białek rozfałdowanych

umożliwiają na zwykle niedozwolone interakcje pomiędzy cząsteczkami

są powolnie działającymi ATPazami

przykładem jest grupa białek szoku termicznego

wiążą się z rosnącymi łańcuchami polipeptydowymi

kompleks ADP-chaoperon ma duże powinowactwo do białek rozfałdowanych

są powolnie działającymi ATPazami

Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od ATP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA III.

Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki Polimerazie RNA II, ponieważ potrafi ona samodzielnie korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzięki swej aktywności egzonukleazowej 3’->5’.

Cztery reszty fenyloalaninowe białka TBP interkalują między pary odpowiedniej sekwencji DNA.

Promotory rozpoznawane przez Polimerazę RNA II znajdują się od strony 3’ w stosunku do początku transkrypcji

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIA, który rozpoczyna inicjację transkrypcji

Fosforylacja domeny CTD jednej z podjednostek polimerazy RNA II umożliwia rozbicie czynników transkrypcyjnych TFII i zapoczątkowanie etapu elongacji transkrypcji.

Cztery reszty fenyloalaninowe białka TBP interkalują między pary odpowiedniej sekwencji DNA.

Fosforylacja domeny CTD jednej z podjednostek polimerazy RNA II umożliwia rozbicie czynników transkrypcyjnych TFII i zapoczątkowanie etapu elongacji transkrypcji.

wewnętrzne sekwencje sygnałowe nie są odcinane po przejściu przez błonę

cząsteczki rozpoznające SRP to białka składające się z 7 łańcuchów polipeptydowych

rozfałdowanie łańcuchów polipeptydowych – optymalna substancja do transportu

SRP zapobiega przed elongacją i fałdowaniem

uwolnienie SRP z rybosomu powoduje zakończenie elongacji

wewnętrzne sekwencje sygnałowe nie są odcinane po przejściu przez błonę

rozfałdowanie łańcuchów polipeptydowych – optymalna substancja do transportu

SRP zapobiega przed elongacją i fałdowaniem

Zachodzi przy udziale enzymów, np. polimerazy poli(A)

edagowanie RNA może polegać na insercji lub delecji nukleotydów oraz na specyficznej deaminacji, kiedy cytozyna jest przekształcana w urydynę, a adenozyna w inozynę

Edycję RNA obserwuje się wyłącznie w cząsteczkach mRNA

Redagowanie RNA może polegać na insercji lub delecji nukleotydów oraz na specyficznej deaminacji, kiedy cytozyna jest przekształcana w inozynę, a adenozyna w urydynę

Redagowanie RNA jest jednym z rodzajów splicingu alternatywnego

Splicing alternatywny jest jednym z rodzajów redagowania RNA

Zachodzi autokatalitycznie

W niektórych mitochondrialnych mRNA sekwencje, które mają być zmodyfikowane, rozpoznaje specyficzna cząsteczka RNA zwana przewodnikiem

Zachodzi już po transkrypcji

Edycja RNA powoduje, że sekwencja aminokwasowa białka kodowanego przez transkrypt jest inna, niż wynika to z sekwencji kodującego je genu

Zachodzi przy udziale enzymów, np. deaminaz

edagowanie RNA może polegać na insercji lub delecji nukleotydów oraz na specyficznej deaminacji, kiedy cytozyna jest przekształcana w urydynę, a adenozyna w inozynę

Splicing alternatywny jest jednym z rodzajów redagowania RNA

W niektórych mitochondrialnych mRNA sekwencje, które mają być zmodyfikowane, rozpoznaje specyficzna cząsteczka RNA zwana przewodnikiem

Zachodzi już po transkrypcji

Edycja RNA powoduje, że sekwencja aminokwasowa białka kodowanego przez transkrypt jest inna, niż wynika to z sekwencji kodującego je genu

Zachodzi przy udziale enzymów, np. deaminaz

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 3’

Koniec 3’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Koniec 2’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

Grupa 2’-OH z wolnego ATP atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy egzonem 1 i koncem 5’ intronu A.

Koniec 5’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

Grupa 2’-OH z wolnego adenylanu atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy egzonem 1 i koncem 5’ intronu A.

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transglikolizy

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

W komórce ssaków splicing rozpoczyna się od rozpoznania miejsca splicingowego 3’ przez snRNP U4-U5-U6

Splicing katallizowany przez spliceosomy wymaga obecnosci wolnego nukleotydu adeninowego

Centrum katalityczne spliceosomu tworzą snRNA U2 i snRNP U6

Spliceosom jest kompleksem składającym się z kilku rodzajów rRNA i wielu białek pełniących ważne role w procesie splicingu

Centrum katalityczne spliceosomu tworzą snRNA U2 i snRNA U6

W komórkach ssaków splicing rozpoczyna się od rozpoznania miejsca splicingowego 5’ przez snRNP U4

Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy sie struktura rozgałęziona w kształcie lassa

Podczas procesu splicingu katalizowanego prrzez spliceosomy zachodza dwie reakcje transestryfikacji

Podczas procesu splicingu katalizowanego prrzez spliceosomy zachodza dwie reakcje translikozylacji

Spliceosomy sa duzymi kompleksami czasteczek snRNA wielu specyficznych białek oraz pre-mRNA

Centrum katalityczne spliceosomu tworzą snRNA U2 i snRNP U6

Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy sie struktura rozgałęziona w kształcie lassa

Podczas procesu splicingu katalizowanego prrzez spliceosomy zachodza dwie reakcje transestryfikacji

Spliceosomy sa duzymi kompleksami czasteczek snRNA wielu specyficznych białek oraz pre-mRNA

Natywnym donorem reszt A jest 5’-trifosforan deoksyryboadenozyny

Pierwotne transkrypty eukariontów rozcinane są przez specyficzną endonukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA.

Ogon poli(A) jest spięty z końcem (‘kapem’) 5’ cząsteczki mRNA za pośrednictwem białka wiążącego ogon poli(A) (PABPI) oraz kompleksu eukariotycznych czynników inicjatorowych translacji, który wiąże się do “kapu”

Długość życia oraz stabilność mRNA zależą od szybkości syntezy ogona poli(A)

Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA, która jest częścią polimerazy poli(A) ● Poliadenylacja zwiększa stabilność cząsteczki mRNA oraz

Natywnym donorem reszt A jest adenozyno-5’-trifosforan

Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez terminalną transkryptazę końca 3’

Poliadenylacja zwiększa stabilność cząsteczki mRNA oraz m.in wpływa na czas życia cząsteczki mRNA

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5’-difosforanów ryboadenozyny

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5’monofosforanów deoksyryboadenozyny

Pierwotne transkrypty eukariontów rozcinane są przez specyficzną endonukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA.

Ogon poli(A) jest spięty z końcem (‘kapem’) 5’ cząsteczki mRNA za pośrednictwem białka wiążącego ogon poli(A) (PABPI) oraz kompleksu eukariotycznych czynników inicjatorowych translacji, który wiąże się do “kapu”

Natywnym donorem reszt A jest adenozyno-5’-trifosforan

Poliadenylacja zwiększa stabilność cząsteczki mRNA oraz m.in wpływa na czas życia cząsteczki mRNA

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5’monofosforanów deoksyryboadenozyny

Mutacja w obszarze bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START, zamieniająca je na szereg puryn, może prowadzić najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu zarówno u Prokaryota jak i Eukaryota

Transkrypt mRNA u Eukaryota często zawiera kilka miejsc startu translacji

Delecja sekwencji Shine-Dalgarno u Prokaryota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Transkrypt mRNA u Prokaryota może zawierać kilka miejsc startu translacji

Translacja u Eukaryota rozpoczyna się od kodonu AUG, wchodzącego w skład sekwencji KOZAK, położonego najbliżej Cap-5’

Translacja u Eukaryota rozpoczyna się w miejscu promotorowym CAP położonym najbliżej kodonu AUG

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu mRNA z ogonem poli(A)

Delecja sekwencji Shine-Dalgarno u Eukaryota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Wybór miejsca startu translacji u Prokaryota zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu mRNA z małą podjednostką rybosomu

Delecja sekwencji Shine-Dalgarno u Prokaryota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Transkrypt mRNA u Prokaryota może zawierać kilka miejsc startu translacji

Translacja u Eukaryota rozpoczyna się od kodonu AUG, wchodzącego w skład sekwencji KOZAK, położonego najbliżej Cap-5’

Wybór miejsca startu translacji u Prokaryota zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu mRNA z małą podjednostką rybosomu

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązania fosfodiestrowe z końcem 3’ egzonu

Kofaktor atakuje miejsce rozgałęzienia i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

Jest przykładem grupy pierwszej splicingu autokatalitycznego

Kofaktor atakuje miejsce rozgałęzienia i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się fragmentu sekwencji bogatego w pirymidyny, występującego w egzonie poprzedzającym intron i fragmentu bogatego w puryny, która występuje w sekwencji w intronie

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor w postaci GTP, GDP,GMP albo guanozyny

Miejsce splicingowe 5; jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w intronie poprzedzającym egzon, i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w egzonie

Jest to splicing wymagający dopływu energii w formie wykorzystania wolnego ATP

Jest to splicing wymagający dopływu energii w postaci ATP

Podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązań estrowych

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5' i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor

Jest przykładem grupy pierwszej splicingu autokatalitycznego

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się fragmentu sekwencji bogatego w pirymidyny, występującego w egzonie poprzedzającym intron i fragmentu bogatego w puryny, która występuje w sekwencji w intronie

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor w postaci GTP, GDP,GMP albo guanozyny

Podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązań estrowych

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5' i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor

Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 5’-trifosforanu adenozyny lub 5’-trifosforanu guanozyny

W strukturze “kap” występuje wiązanie 5’5’ trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku monoforanu na atom fosforu w pozycji BETA cząsteczki dGTP

W strukturze “kap” występuje wiązanie 5’5’ trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku diforanu na atom fosforu w pozycji alfa cząsteczki dGTP

Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 3’-trifosforanu adenozyny lub 3’-trifosforanu guanozyny

Kapy” eukariotycznych mRNA zawieraja 7-metyloguanozynę

“Kapy” wpływają na stabilność mRNA oraz stymulują transkrypcję u Eukaryota

“Kapy” wpływają na stabilność mRNA, chroniąc koniec 5; przed przedwczesna degradacje oraz stymulują translację u Eukaryota w wyniku oddziaływania z czynnikami inicjatorowymi translacji

Cząsteczki mRNA wielu ssaczych wirusów mają identyczne lub bardzo podobne “kapy” jak cząsteczki mRNA ssaków

“Kapy” eukariotycznych mRNA zawierają 7-acetyloguanozynę.

Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 5’-trifosforanu adenozyny lub 5’-trifosforanu guanozyny

W strukturze “kap” występuje wiązanie 5’5’ trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku diforanu na atom fosforu w pozycji alfa cząsteczki dGTP

Kapy” eukariotycznych mRNA zawieraja 7-metyloguanozynę

“Kapy” wpływają na stabilność mRNA, chroniąc koniec 5; przed przedwczesna degradacje oraz stymulują translację u Eukaryota w wyniku oddziaływania z czynnikami inicjatorowymi translacji

Cząsteczki mRNA wielu ssaczych wirusów mają identyczne lub bardzo podobne “kapy” jak cząsteczki mRNA ssaków

Jeżeli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony

Konformacja giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczenie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA odpowiednio w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu.

Jeżeli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w trzeciej pozycji kodonu

Dany kodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy antykodony.

Niektóre cząsteczki rRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon

Niektóre cząsteczki tRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon

Jeżeli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu

W helikalnych regionach cząsteczek RNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C

Jeżeli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w trzeciej pozycji kodonu

Niektóre cząsteczki tRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon

Jeżeli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu

Koniec 5’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

Zbudowane są m.in. z helikalnych regiowno polaczonych pętlami tak ze tworza przestrzenna strukturę w kształcie litery L

Koniec 3’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

Zbudowane są m.in z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą przestrzenną strukturę w kształcie litery T.

W cząsteczkach tRNA około połowa nukleotydów występuje w sparowanych regionach helikalnych

Pętla antykodonu to wewnętrznie sparowany region helikalny, który może zawierać w strukturze helikalnej ksantynę oprócz typowych nukleotydów A,U, C i G

Zawierają sekwencje CCA na końcu 3’ która przyłączana jest podczas procesu dojrzewania (edycji) tRNA

Cząsteczki tRNA sa dłuższe niż 100 nukleotydów z czego około połowa występuje w regionach tworzących pętle

Koniec 5’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

Zbudowane są m.in. z helikalnych regiowno polaczonych pętlami tak ze tworza przestrzenna strukturę w kształcie litery L

W cząsteczkach tRNA około połowa nukleotydów występuje w sparowanych regionach helikalnych

Zawierają sekwencje CCA na końcu 3’ która przyłączana jest podczas procesu dojrzewania (edycji) tRNA

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNATyr.

Inkubacja Ser- tRNAThr z syntetazą treonylo- tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo- tRNA.

Centra acylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, ale zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziałujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo.

Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę… że posiadają aktywność korekcyjną.

Hydroliza błędnego aminoacylo- tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 10^-4 włączanych aminokwasów.

Inkubacja Ser-tRNAThr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Induktaza Thr-tRNAThr z syntetazą treonylo tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo- tRNA.

Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę… że posiadają aktywność korekcyjną.

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 10^-4 włączanych aminokwasów.

Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez wszystkie syntetazy aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym

Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez większość syntetaz aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym

Syntetazy klasy 1 to w większości monomery

Inkubacja His-tRNA(Leu) z syntetazą histydylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez konieczności odłączenia od substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

Etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntetazę aminoacylo-tRNA

Syntetazy klasy 2 to w większości monomery

Jony metali są wykorzystywane przez większość syntetaz do rozpoznawania właściwego aminokwasu

Etap syntezy aminoacylo-AMP przeprowadza specjalna syntetaza aminoacylo-AMP a etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizuje syntetaza aminoacylo-tRNA

Inkubacja Leu-tRNA (TRP) z syntetaza tryptofanylo-tRNA może doprowadzić do korekcji tego aminoacylo-tRNA

Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez większość syntetaz aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym

Syntetazy klasy 1 to w większości monomery

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez konieczności odłączenia od substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

Etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntetazę aminoacylo-tRNA

Inkubacja Leu-tRNA (TRP) z syntetaza tryptofanylo-tRNA może doprowadzić do korekcji tego aminoacylo-tRNA

Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację aa-tRNA

Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

Puromycyna jest inhibitorem translacji, ponieważ wiążę się do miejsca A rybosomu i hamuje przyłączenie nowego aminoacylo-tRNA

Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikacje rRNA na etapie elongacji

Puromycyna jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne i eukariotyczne

Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-tRNA

Streptomycyna hamuje terminację translacji

Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne

Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokacje w prokaryota

Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

Puromycyna jest inhibitorem translacji, ponieważ wiążę się do miejsca A rybosomu i hamuje przyłączenie nowego aminoacylo-tRNA

Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikacje rRNA na etapie elongacji

Puromycyna jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne i eukariotyczne

Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne

Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokacje w prokaryota

fMet-tRNA zajmuje miejsce P

W zależności od fazy elongacji, część peptydylo-tRNA jest związana z miejscem P lub A rybosomu

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydo-tRNA wzgledem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwazny translokazą (EF-G)

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy ATP przez odpowiedni czynnik białkowy.

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo- tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo- tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP.

Zdecydowana większość cząsteczek aminoacylo-tRNA wiążę się z miejsce A rybosomu

Czynnik EF-Tu należy do tzw. małych białek G.

Hydroliza peptydylo-tRNA jest warunkiem utworzenia każdego kolejnego wiązania peptydowego

Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Czynnik EF-Ts dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

Czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

Dostarczenie aminoacylo-tRNA do rybosomu wymaga związania GDP przez odpowiedni czynnik białkowy

Zdecydowana większość cząsteczek aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem P rybosomu

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G

W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Czynnik EF-Ts należy do czynników uwalniających nukleotydy guaninowe (GEF, ang. guaninenucleotide exchange factor).

Atak nukleofilowy grupy aminowej aminoacylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego peptydylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego.

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga przyłączenia tzw. czynnika uwalniającego

fMet-tRNA zajmuje miejsce P

W zależności od fazy elongacji, część peptydylo-tRNA jest związana z miejscem P lub A rybosomu

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydo-tRNA wzgledem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwazny translokazą (EF-G)

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo- tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo- tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP.

Zdecydowana większość cząsteczek aminoacylo-tRNA wiążę się z miejsce A rybosomu

Czynnik EF-Tu należy do tzw. małych białek G.

Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Czynnik EF-Ts należy do czynników uwalniających nukleotydy guaninowe (GEF, ang. guaninenucleotide exchange factor).

Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji

Przejście od kompleksu promotorowego otwartego do kompleksu promotorowego zamkniętego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzenia małego rowka DNA

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Odpowiedzia E.coli na podwyzszona temperature jest synteza sigma 70

Podjednostka sigma nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych

Rejon zweirający polimerazę RNA, nić matrycową DNA oraz powstający RNA zwany jest bąblem transkrypcyjnym

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

Etap elongacji transkrypcji zachodzi w bąblu transkrypcyjnym, który porusza się wzdłuż matrycy DNA

Po oddysocjowaniu od haloenzymu zmieniona strukturalnie podjednostka σ nie może ponownie uczestniczyć w inicjacji transkrypcji

Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA.

Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA. Podjednostka sigma oddysocjowuje od haloenzymu zawsze pod koniec elongacji transkryptu

Podjednostka sigma oddysocjowuje od holoenzymu często na wczesnym etapie elongacji transkryptu

Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzenia małego rowka DNA

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Podjednostka sigma nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych

Rejon zweirający polimerazę RNA, nić matrycową DNA oraz powstający RNA zwany jest bąblem transkrypcyjnym

Etap elongacji transkrypcji zachodzi w bąblu transkrypcyjnym, który porusza się wzdłuż matrycy DNA

Podjednostka sigma oddysocjowuje od holoenzymu często na wczesnym etapie elongacji transkryptu