Fiszki
biolomolo kolo 2
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 40
Rozwiązywany: 358 razy
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących promotorów eukariotycznych są prawdziwe?
Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę GC
Element DPE występuje po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji
Sekwencje CAAT i GC działają tylko w przypadku, kiedy znajdują się na nici antysensownej
Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych, typu: kastery TATA, CAAT, GC, w przeciwieństwie do Prokaryota, nie są bezpośrednio rozpoznawane przez polimerazę RNA II, tylko przez specyficzne czynniki transkrypcyjne
Element Inr występuje czasem razem z kasetą TATA
Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez wszystkie typy polimeraz RNA
Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez odpowiednie czynniki transkrypcyjne
Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę CAAT
Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA występująca BLIŻEJ od miejsca startu transkrypcji niż analogiczny element u Prokaryota
Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest zawsze kaseta TATA, występująca podobnie jak u Prokaryota, w ściśle określonym miejscu przed miejscem startu transkrypcji
Każda z polimeraz RNA, I, II i III, rozpoznaje identyczne sekwencje promotorowe
Sekwencje promotorów eukariotycznych rozpoznawane przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do sekwencji promotorów prokariotycznych, wykazują symetrię, której środkiem jest miejsce startu transkrypcji danego genu
Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych, typu: kastery TATA, CAAT, GC, są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do prokariotycznych polimeraz RNA
Sekwencje CAAT i GC działają także w przypadku, gdy znajdują się na nici antysensownej
Element Inr występuje zawsze razem z kasetą TATA
Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę GC
Element DPE występuje po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji
Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych, typu: kastery TATA, CAAT, GC, w przeciwieństwie do Prokaryota, nie są bezpośrednio rozpoznawane przez polimerazę RNA II, tylko przez specyficzne czynniki transkrypcyjne
Element Inr występuje czasem razem z kasetą TATA
Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez odpowiednie czynniki transkrypcyjne
Sekwencje CAAT i GC działają także w przypadku, gdy znajdują się na nici antysensownej
RNA liderowy operonu trp
mutacja delecji w DNA kodującym 3’ koniec RNA daje powód do wzrostu poziomu biosyntezy enzymów biosentyzowanych przekształcających trp
struktura literowego RNA In vivo zależy od pozycji rybosomy translacyjnego go
iderowy RNA koduje peptyd którego zdolność syntezy monitoruje poziom trp-tRNA w komórce
liderowy RNA zawiera wiązanie rybosomowe Shine-Dalgarno
liderowy RNA może tworzyć dwie alternatywne i wzajemnie wykluczające się drugorzędowe struktury
krótkie otwarcie ramki odczytu zawierającej kodon trp , wśród innych istnieje wewnątrz literowego RNA
mutacja delecji w DNA kodującym 3’ koniec RNA daje powód do wzrostu poziomu biosyntezy enzymów biosentyzowanych przekształcających trp
struktura literowego RNA In vivo zależy od pozycji rybosomy translacyjnego go
iderowy RNA koduje peptyd którego zdolność syntezy monitoruje poziom trp-tRNA w komórce
liderowy RNA może tworzyć dwie alternatywne i wzajemnie wykluczające się drugorzędowe struktury
krótkie otwarcie ramki odczytu zawierającej kodon trp , wśród innych istnieje wewnątrz literowego RNA
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących operonu tryptofanowego są prawdziwe?
Struktura liderowego mRNA nie jest regulowana położeniem rybosomu
Podczas syntezy peptydu liderowego tryptofan wpływa na położenie rybosomu zarówno jako wolny tryptofan jak i postaci Trp-tRNA
Tryptofan wiążąc się do represora operonu, blokuje własną syntezę
Operon tryptofanowy jest operonem anabolicznym regulowanym przez kompleks cAMP-CAP
W przypadku mutacji syntetazy tryptofanylo-tRNA, która obniża jej aktywność, położenie rybosomu przed segmentem 1 nie będzie zależne od stężenia wolnego tryptofanu
Operon tryptofanowy jest operonem katabolicznym, który koduje enzymy odpowiedzialne za syntezę tryptofanu
Struktura liderowego mRNA jest regulowana położeniem rybosomu
W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA
Operon tryptofanowy jest operonem regulowanym przez represor i atenuator
Delecja odcinka DNA kodującego region 5’liderowego mRNA doprowadzi do wzrostu poziomu ekspresji genów struktury
mRNA operonu tryptofanowego koduje enzymy odpowiedzialne za rozkład tryptofanu
przypadku mutacji zwiększającej aktywność syntetazy tryptofanylo-tRNA, położenie rybosomu podczas syntezy peptydu liderowego będzie zależne od stężenia Trp-tRNA
Tryptofan wiążąc się do represora operonu, blokuje własną syntezę
W przypadku mutacji syntetazy tryptofanylo-tRNA, która obniża jej aktywność, położenie rybosomu przed segmentem 1 nie będzie zależne od stężenia wolnego tryptofanu
Struktura liderowego mRNA jest regulowana położeniem rybosomu
W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA
Operon tryptofanowy jest operonem regulowanym przez represor i atenuator
przypadku mutacji zwiększającej aktywność syntetazy tryptofanylo-tRNA, położenie rybosomu podczas syntezy peptydu liderowego będzie zależne od stężenia Trp-tRNA
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących operonu laktozowego są prawdziwe?
IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez operon laktozowy
Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza
Ekspresja genów struktury wchodzacego w skład operonu bedzie najwieksza jesli wiazanie allolaktozy uwolni z operatora. a kompleks CAP-CAMP bedzie stymulowal zwiazanie sie polimerazy RNA do promotora
W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej
Naturalnym induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza
W skład tego operonu wchodzą między innymi cztery geny struktury: gen transglikozydydazy laktozowej, beta-galaktozydazy,permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej
IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon
Wszystkie geny struktur podlegają wspólnej ekspresji w postaci polictronowego transkryptu.
Kluczowa role w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą X-Gal.
Kluczowa role w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego aktywność jest bezpośrednio pod kontrola laktozy (
Związanie induktora znacznie zmniejsza powinowactwo represora do sekwencji DNA operatora
Białko represorowe CAP jest produktem genu i.
Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów: Z mRNA, YmRNA, A mRNA
X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon
Ekspresja genów struktury wchodzacego w skład operonu bedzie najwieksza jesli wiazanie allolaktozy uwolni z operatora. a kompleks CAP-CAMP bedzie stymulowal zwiazanie sie polimerazy RNA do promotora
W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej
Naturalnym induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza
IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon
Wszystkie geny struktur podlegają wspólnej ekspresji w postaci polictronowego transkryptu.
Związanie induktora znacznie zmniejsza powinowactwo represora do sekwencji DNA operatora
X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon
KTÓRE Z PONIŻSZYCH STWIERDZEŃ DOTYCZĄCYCH INHIBITORÓW TRANSKRYPCJI SĄ PRAWDZIWE?
Polimeraza RNA II jest wrażliwa na każde stężenia alfa-amanityny
Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów
Aktynomycyna D blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych
Aktynomycyna D wiąże się silnie i specyficznie do dwuniciowego DNA
α- amanityna jest (cyklicznym) oktapeptydem zawierającym kilka zmodyfikowanych aminokwasów
Aktynomycyna D nie wiąże się do jednoniciowego DNA i RNA, dwuniciowego RNA i do hybrydów RNA-DNA
Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny
Ryfampycyna specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA
Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych.
Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny
Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania syntezy szybko dzielących się białek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych hormonów
Polimeraza RNA II jest wrażliwa na każde stężenia alfa-amanityny
Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów
Aktynomycyna D wiąże się silnie i specyficznie do dwuniciowego DNA
α- amanityna jest (cyklicznym) oktapeptydem zawierającym kilka zmodyfikowanych aminokwasów
Aktynomycyna D nie wiąże się do jednoniciowego DNA i RNA, dwuniciowego RNA i do hybrydów RNA-DNA
Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny
Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych.
KTÓRE Z PONIŻSZYCH STWIERDZEŃ DOTYCZĄCYCH TERMINACJI TRANSLACJI U PROKARIOTA SĄ PRAWDZIWE?
Struktura czynnika RF3 przypomina cząsteczkę tRNA
czynnik EF-Tu zależy od tzw. małych białek G
Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiadają czynniki RF1 i RF2, a proces ten wymaga hydrolizy GTP
Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki hydrolitycznej aktywności czynnika uwalniającego
Każdy z trzech białkowych czynników uwalniających odpowiada za rozpoznawanie innego kodonu STOP.
Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiada czynnik RRF i translokaza, a proces ten wymaga hydrolizy GTP
Dostarczenie terminującego, nieacylowanego tRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego
Tylko dwa spośród trzech białkowych czynników uwalniających (RF1 i RF2) odpowiadają za rozpoznanie kodonów STOP
Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody dostarczonej do rybosomu przez czynnik uwalniający
czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu
Czynnik RF3 jest GTPazą należącą do rodziny białek G.(?
Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody
oddysocjowanie niewlaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga połączenia tzw. czynnika uwalnającego
czynnik EF-Tu zależy od tzw. małych białek G
Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiada czynnik RRF i translokaza, a proces ten wymaga hydrolizy GTP
Tylko dwa spośród trzech białkowych czynników uwalniających (RF1 i RF2) odpowiadają za rozpoznanie kodonów STOP
Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody dostarczonej do rybosomu przez czynnik uwalniający
czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu
Czynnik RF3 jest GTPazą należącą do rodziny białek G.(?
Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących wyboru miejsca START translacji w przypadku organizmów eukariotycznych są prawdziwe?
Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 18S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu
Transkrypt zwykle jest monocistronowy
Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA
Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki mRNA
Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu
Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji Kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S
Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem
Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu
Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu z rybosomem
Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki mRNA
Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji Kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S
Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu z rybosomem
INICJACJA TRANSLACJI U PROKARIOTA
aminoacylo-tRNA wiaze się do miejsca P
F1 i IF3 dostarczaja aminoacylo-tRNA do rybosomu
x
IF2 oddzialywuje z podjednostka duza
x
Które z poniższych jest poprawne dla translacji u prokariota?
fMet-tRNAf inicjatorowy wiąże się w przeciwieństwie do pozotałych tRNA w miejscu P rybosomu
poszukiwanie pierwszego kodonu AUG od 5’ końca transkryptu
czynnik elongacyjny Tu (EF-Tu) oddziałuje ze wszystkimi miejscami na rybosomie
Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokację u Prokaryota
czynnik elongacyjnyTs(EF-Ts) wiąże nukleotyd GTP
Formylometionylo-tRNAf powstaje w reakcji: formylometionina+tRNAf+ATP+H2O-----fMet-tRNA
miejscem translacji jest kodom met AUG za sekwencją bogatą w puryny komplementarną do 16s tRNA
EF-Tu oddziałuje z tRNA oprócz fMet-tRNA
Peptydylo-tRNA może znajdować się zarówno w miejscu P rybosomy , jak i w A, w zależności od fazy cyklu translacyjnego
fMet-tRNAf inicjatorowy wiąże się w przeciwieństwie do pozotałych tRNA w miejscu P rybosomu
Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokację u Prokaryota
miejscem translacji jest kodom met AUG za sekwencją bogatą w puryny komplementarną do 16s tRNA
EF-Tu oddziałuje z tRNA oprócz fMet-tRNA
Peptydylo-tRNA może znajdować się zarówno w miejscu P rybosomy , jak i w A, w zależności od fazy cyklu translacyjnego
Które z poniższych hipotetycznych mutacji uznał(a)byś za prawdopodobne przyczyny obserwowanych cech metabolicznych wykazywanych przez szczep GLU-23?
Mutacja w sekwencji kodującej białko CAP, przez co wiąże się ono z promotorem genów struktury oraz polimerazą RNA wyłącznie w nieobecności cAMP
Mutacja w sekwencji promotora genów Z, Y, A, która obniża jego zdolność wiązania polimerazy RNA
Mutacja w sekwencji kodującej białko CAP, przez co wiąże się ono z promotorem genów Z, Y, A wyłącznie w obecności wysokich stężeń cAMP, ale w ogóle nie oddziałuje z polimerazą RNA
Mutacja w sekwencji promotora genów Z, Y, A, która powoduje, że białko CAP wiąże się z promotorem genów Z, Y, A oraz polimerazą RNA wyłącznie w obecności niskich stężeń cAMP
Mutacja w obrębie promotora genów struktury, która zdecydowanie zwiększa jego zdolność wiązania polimerazy RNA
Mutacja w sekwencji promotora genów, która prowadziłaby do tego, że wiązałby polimerazę RNA wyłącznie po wcześniejszym związaniu białka CAP nie będącego w kompleksie cAMP
Mutacja w obrębie represora lac, który zamiast swego typowego induktora, wiąże glukozę, co indukowałoby słabsze oddziaływanie z operatorem
Mutacja w obrębie represora lac, który zamiast swego typowego induktora, wiąże glukozę, co indukowałoby silniejsze oddziaływanie z operatorem
Mutacja w sekwencji represora lac, który nie wiąże allolaktozy tylko glukozę
Mutacja w sekwencji promotora genów Z, Y, A, która powoduje, że białko CAP wiąże się z promotorem genów Z, Y, A oraz polimerazą RNA wyłącznie w obecności wysokich stężeń cAM
Mutacja w sekwencji promotora genów Z, Y, A, która obniża jego zdolność wiązania polimerazy RNA
Mutacja w sekwencji kodującej białko CAP, przez co wiąże się ono z promotorem genów struktury oraz polimerazą RNA wyłącznie w nieobecności cAMP
Mutacja w sekwencji promotora genów Z, Y, A, która powoduje, że białko CAP wiąże się z promotorem genów Z, Y, A oraz polimerazą RNA wyłącznie w obecności niskich stężeń cAMP
Mutacja w sekwencji promotora genów, która prowadziłaby do tego, że wiązałby polimerazę RNA wyłącznie po wcześniejszym związaniu białka CAP nie będącego w kompleksie cAMP
Mutacja w obrębie represora lac, który zamiast swego typowego induktora, wiąże glukozę, co indukowałoby słabsze oddziaływanie z operatorem
Mutacja w sekwencji represora lac, który nie wiąże allolaktozy tylko glukozę
β – galaktozydaza
jest produkowana z jednostki genu zwanej operonem ( z lacZ)
jej poziom wzrasta w koordynacji z prymazy galaktozydowej acetylofransferazy tiogalaktozydowej
obecna w różnych stężeniach zalezne od źródła węgla używanego do wzrostu
jej poziom wzrasta w koordynacji z permeazą galaktozydową i acetylofransferazą tiogalaktozydową
hydrolizuje wiązanie 1,4 β oligosacharydu laktozy i tworzy galaktozę i glukozę
jest produkowana z jednostki genu zwanej operonem ( z lacZ)
obecna w różnych stężeniach zalezne od źródła węgla używanego do wzrostu
jej poziom wzrasta w koordynacji z permeazą galaktozydową i acetylofransferazą tiogalaktozydową
hydrolizuje wiązanie 1,4 β oligosacharydu laktozy i tworzy galaktozę i glukozę
Miejsca promotorowe E.coli
dla większości genów zawiera różne zgodne sekwencje
sa aktywne kiedy G lub C sa zamienione w ich -10 rejonie w czasie mutacji
mogą wykazywać różną wydajność transkrypcji
określa stronę startu dla transkrypcji na matrycy DNA
te które mają sekwencje prawie zgodne z sekwencjami zgodnymi i sa separowane przez 17 par zasad sa bardzo wydajne
maja identyczne i określone sekwencje(
dla większości genów zawiera różne zgodne sekwencje
mogą wykazywać różną wydajność transkrypcji
określa stronę startu dla transkrypcji na matrycy DNA
te które mają sekwencje prawie zgodne z sekwencjami zgodnymi i sa separowane przez 17 par zasad sa bardzo wydajne
Które dotyczące transkrypcji genów u E.coli są prawdziwe ?
faza elongacji podczas transkrypcji jest przeprowadzana przez rdzeń polimerazy
ekspresja genów jest konsytrolowana głównie na poziomie transkrypcji
Pre-mRNA podlega procesowi składania (slipingu) jeszcze zanim zajdzie translacja
produktem może być policistronowy mRNA
rRNA (tzw.odwrotny RNA, ) jest syntetyzowany w kierunku odwrotnym do typowego 5’---3’ stąd jego nazwa
polimeraza RNA wykazuje aktywność egzonukleazowa, która umozliwia jej korekcję błędów
faza elongacji podczas transkrypcji jest przeprowadzana przez rdzeń polimerazy
ekspresja genów jest konsytrolowana głównie na poziomie transkrypcji
produktem może być policistronowy mRNA
Jakie funkcje są charakterystyczne dla tRNA:
funkcja służy jako połączenie między mRNA a pojedynczym aminokwasem(
aktywacja aminokwasu zachodzi poprzez przyłączenie do tRNA
przy tworzeniu aminoacylo-tRNA, powstaje produkt pośredni aminoacylo-AMP
może być połączony z aminokwasem wiązaniem estrowym
na końcu 3` jest sekwencja ACC
zawiera antykodon
może posiadać różną ilość licznych różnych sekwencji
zawiera kodon
oddziaływuje z mRNA na drodze translacji,
funkcja służy jako połączenie między mRNA a pojedynczym aminokwasem(
przy tworzeniu aminoacylo-tRNA, powstaje produkt pośredni aminoacylo-AMP
może być połączony z aminokwasem wiązaniem estrowym
zawiera antykodon
może posiadać różną ilość licznych różnych sekwencji
oddziaływuje z mRNA na drodze translacji,
Represor λ
Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną.
ma miejsce wiązanie ara
Rolą białek N i Q jest zniesienie blokady transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną.
różne powinowactwo przez białko lex A
wiąże jako monomer
Rolą białek N i Q jest blokada terminacji genów kodujących białka główki i ogonka, czyli zapobieganie przedwczesnej terminacji.
W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlegają tylko białka Cro, N oraz Q.
Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka główki i ogonka.
Pełna ekspresja genów bakteriofaga jest ostatecznym skutkiem metylacji represora λ indukowanej jego oddziaływaniem z kompleksem ssDNA-lexA.
różne powinowactwo do miejsc OR
Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI.
Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-recA powstałym po uszkodzeniu DNA.
Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci fagemidu.
faza lizogenna jest utrzymywana dzięki działaniu represora lambda
Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga
wiąże specyficznie do sekwencji DNA rozpoznawanych przez białko cro
Podczas fazy litycznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga
Rolą białek N i Q jest zniesienie blokady transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną.
Rolą białek N i Q jest blokada terminacji genów kodujących białka główki i ogonka, czyli zapobieganie przedwczesnej terminacji.
różne powinowactwo do miejsc OR
Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI.
Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-recA powstałym po uszkodzeniu DNA.
faza lizogenna jest utrzymywana dzięki działaniu represora lambda
Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga
W laboratorium otrzymano szczep E. coli pod względem operonu laktozowego. Fenotyp tego szczepu jest następujący: i- p*, o+, z-, y+,a+/ i+ p-, o+, z+, y+, a+ gdzie p* oznacza promotor, który nie wiąże CAP-cAMP. Które z poniższych stwierdzeń na temat działania operonu laktozowego w przypadku tego szczepu
Szczep ten wykazuje fenotyp dziki
Szczep ten jest wrażliwy na obecność glukozy w podłożu
Szczep ten wykazuje konstytutywną ekspresję permeazy (gen y) na poziomie takim jak diploidalny szczep dziki
Szczep ten wykazuje taki sam poziom ekspresji genów struktury co haploidalny szczep dziki.
Szczep ten jest wrażliwy na obecność IPTG w podłożu.
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu
Szczep ten jest wrażliwy na obecność glukozy w podłożu
Szczep ten jest wrażliwy na obecność IPTG w podłożu.
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu
W laboratorium otrzymano szczep E. coli diploidalny pod względem operonu laktozowego. Fenotyp tego szczepu jest następujący: i – p + o + z – y + a + /i+p – o + z + y + a + . Które z poniższych stwierdzeń na temat działania operonu laktozowego w przypadku tego szczepu są prawdziwe?
Szczep ten wykazuje konstytutywną ekspresję genów struktury.
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Szczep ten wykazuje taki sam poziom ekspresji genów struktury co haploidalny szczep dziki
Szczep ten powoduje powstanie barwnego produktu w obecności X-Gal oraz IPTG w podłożu.
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność IPTG w podłożu.
W laboratorium otrzymano szczep E. coli diploidalny pod względem operonu laktozowego. Fenotyp tego szczepu jest następujący: i– p+ oc z– y+ a+ / i+ p– o+ z+ y+ a+, gdzie oc oznacza operator, który nie wiąże represora. Które z poniższych stwierdzeń na temat działania operonu laktozowego w przypadku tego szczepu są prawdziwe?
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu.
Szczep ten wykazuje konstytutywną ekspresję permeazy (gen y) na poziomie takim, jak diploidalny szczep dziki
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność IPTG w pod
Szczep ten wykazuje taki sam poziom ekspresji wszystkich genów struktury, co haploidalny szczep dziki.
Szczep ten wykazuje fenotyp dziki (niezmutowany).
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu.
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność IPTG w pod
p* oznacza promotor, który nie wiąże CAP-cAMP i- p*, o+, z-, y+,a+ i+ p-, o+, z+, y+, a+
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu
Szczep ten wykazuje taki sam poziom ekspresji genów struktury co haploidalny szczep dziki.
Szczep ten wykazuje konstytutywną ekspresję permeazy (gen y) na poziomie takim jak diploidalny szczep dziki
Szczep ten jest wrażliwy na obecność IPTG w podłożu.
Szczep ten jest wrażliwy na obecność glukozy w podłożu
Szczep ten wykazuje fenotyp dziki
Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu
Szczep ten jest wrażliwy na obecność IPTG w podłożu.
Szczep ten jest wrażliwy na obecność glukozy w podłożu
W laboratorium biochemicznym utworzono 2 mutanty dzikiego szczepu E.coli mutanta A, ktory posiada delecje segmentu 3 w regionie liderowego RNA oraz mutanta B, ktory nie posiada sekwencji wiazacej rybosom przed kodonem START dla peptydu liderowego. ktore z ponizszych stwierdzen na temat mutantow A i B sa prawdziwe?
w przypadku obu mutantow mamy do czynienia ze zjawiskiem represji katabolicznej operonu
z powodu delecji w obrebie liderowego mRNA mutant A nie syntetyzuje peptydu liderowego
mutant b wykazuje nizszy poziom ekspresji genow struktury niz mutant A w obecnosci jak i w nieobecnosci Trp
oba mutanty wykazuja konstytutywna ekspresje genow struktury
oba mutanty wykazuja ten sam fenotyp jesli chodzi o zaleznosc ekspresji genow struktury od poziomu tryptofanu w komorce
z powodu delecji w obrebie liderowego mRNA mutant A nie syntetyzuje peptydu liderowego
mutant b wykazuje nizszy poziom ekspresji genow struktury niz mutant A w obecnosci jak i w nieobecnosci Trp