Fiszki
Biochemia I - 1
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 123
Rozwiązywany: 886 razy
Wybierz prawidłowe zakończenie następującego zdania: RNA charakteryzuje się tym, że...
Wybierz co najmniej jedną odpowiedź
... pełni rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.
... często zachodzi wewnątrzłańcuchowe parowanie zasad.
... jest liniowym polimerem.
... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych.
... może być składnikiem rybosomu.
... zawiera deoksyrybozę zamiast rybozy.
... pełni rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.
... często zachodzi wewnątrzłańcuchowe parowanie zasad.
... jest liniowym polimerem.
... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych.
... może być składnikiem rybosomu.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących enzymów wykorzystujących jedną z reszt aminokwasowych jako silny nukleofil do hydrolizy wiązania peptydowego są prawdziwe?
Chymotrypsyna, trypsyna i elastaza są białkami homologicznymi, ale wykazują odmienną specyficzność substratową z powodu różnic w budowie kieszeni S1 wiążącej substrat.
Mimo, iż karboksypeptydaza II z ziaren pszenicy wykorzystuje triadę katalityczną złożoną z takich samych reszt co chymotrypsyna, enzymy te nie wykazują ogólnego podobieństwa strukturalnego.
W przypadku niektórych proteaz w powstawaniu silnie reaktywnego nukleofilu zamiast histydyny uczestniczy bezpośrednio pierwszorzędowa grupa aminowa pochodząca z reszty lizylowej lub z aminowego końca enzymu.
Jedną z istotnych strategii generowania silnego nukleofilu jest tzw. triada katalityczna.
Rolę kluczowego nukleofilu w niektórych proteazach pełni reszta treonylowa
Podobną do chymotrypsyny strategię triady katalitycznej wykorzystują proteazy uczestniczące w kaskadzie krzepnięcia krwi.
Chymotrypsyna, trypsyna i elastaza są białkami homologicznymi, ale wykazują odmienną specyficzność substratową z powodu różnic w budowie kieszeni S1 wiążącej substrat.
W przypadku niektórych proteaz w powstawaniu silnie reaktywnego nukleofilu zamiast histydyny uczestniczy bezpośrednio pierwszorzędowa grupa aminowa pochodząca z reszty lizylowej lub z aminowego końca enzymu.
Jedną z istotnych strategii generowania silnego nukleofilu jest tzw. triada katalityczna.
Rolę kluczowego nukleofilu w niektórych proteazach pełni reszta treonylowa
Podobną do chymotrypsyny strategię triady katalitycznej wykorzystują proteazy uczestniczące w kaskadzie krzepnięcia krwi.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących lipidów błon biologicznych są prawdziwe?
Podobnie jak sfingomieliny, glikolipidy zawierają w swej budowie resztę kwasu fosforowego.
Zarówno gangliozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami
Fosfoglicerydy są fosfolipidami błonowymi zbudowanymi na bazie kwasu fosfatydowego.
Glikolipidy są sfingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe. f. Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Fosfatyd to najprostsza sfingomielina.
Glikolipidy są sfingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe
Zarówno gangliozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami
Fosfoglicerydy są fosfolipidami błonowymi zbudowanymi na bazie kwasu fosfatydowego.
Glikolipidy są sfingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez ludzką anhydrazę węglanową II są prawdziwe?
Rola jonu cynku polega na zwiększeniu zasadowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej obecnej w centrum katalitycznym anhydrazy.
Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anhydrazę węglanową wnosi mechanizm nazywany wahadłem protonowym, ułatwiający transfer protonu pomiędzy dwiema aktywnymi katalitycznie resztami aminokwasowymi.
Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
Ponieważ podczas reakcji katalizowanej przez anhydrazę następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2, konieczny jest udział jonu Zn2+, który uczestniczy tu w przeniesieniu elektronu.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
Aktywacja zymogenów trzustkowych rozpoczyna się od:
przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy.
autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy
przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku.(w dwunastnicy!)
przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy.
Żadna z odpowiedzi nie jest prawidłowa.
autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku
Żadna z odpowiedzi nie jest prawidłowa.
Które z poniższych stwierdzeń na temat chymotrypsynogenu (ChTg) oraz procesu jego aktywacji są prawdziwe?
Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową.
ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.
ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane.
ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji.
Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna π.
Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową.
ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących kaskady krzepnięcia krwi są prawdziwe?
Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny.
Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe
(?)Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA.
Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.
Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.
Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.
Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.
. Które z poniższych reakcji mogą być katalizowane przez kinazy NMP?
GMP + ADP ↔ GDP + AMP.
Żadna z podanych reakcji.
CDP + ATP ↔ CTP + ADP.
AMP + GTP ↔ ADP + GDP
AMP + ATP ↔ 2ADP.
ATP + H2O ↔ ADP + Pi.
AMP + GTP ↔ ADP + GDP
AMP + ATP ↔ 2ADP.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury ATP są prawdziwe?
Zasada azotowa wchodzącą w skład ATP to adenozyna.
Jednostka cukrowa w ATP jest połączona z trifosforanem za pomocą wiązania fosfodiestrowego.
ATP zawiera dwa wiązania fosfoestrowe
Aktywną formą ATP jest zazwyczaj kompleks ATP z jonami Mg2+ lub Ca2+.
ATP zawiera dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Zasada azotowa wchodzącą w skład ATP to adenozyna.
ATP zawiera dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe.
Które z następujących stwierdzeń na temat aktywnego transportu jonów Na+, K+ oraz Ca2+ są prawdziwe?
Pompa Ca2+ jest zdolna do utrzymania nawet tysiąckrotnie niższego stężenia jonów Ca2+ w cytozolu komórki mięśniowej niż w retikulum sarkoplazmatycznym.
Zarówno pompa Na+-K+, jak i pompa Ca2+, należą do ATPaz typu P.
Wymiennik sodowo-wapniowy wykazuje znacznie wyższe powinowactwo do jonów Ca2+ niż ATPaza Ca2+ jednak jego zdolność do usuwania jonów wapnia z cytoplazmy jest znacznie mniejsza.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Pompa Na+-K+ generuje bezpośrednio różnicę potencjału chemicznego jonów Na+ i K+ w poprzek błony, ale ponieważ transportuje jony o identycznym znaku w przeciwnych kierunkach, nie wpływa na wartość potencjału elektrycznego błony.
Pompa Na+-K+ przyjmuje cztery stany konformacyjne, z których jeden jest ufosforylowane na reszcie aspartylowej.
Pompa Ca2+ jest zdolna do utrzymania nawet tysiąckrotnie niższego stężenia jonów Ca2+ w cytozolu komórki mięśniowej niż w retikulum sarkoplazmatycznym.
Zarówno pompa Na+-K+, jak i pompa Ca2+, należą do ATPaz typu P.
Stężenie jonów Na+ na zewnątrz i w środku komórki wynosi odpowiednio: 143 i 14,0 mM, a stężenie jonów K+ odpowiednio: 4,0 i 157 mM. Potencjał transbłonowy układu w temperaturze 37°C wynosi - 50 mV. R = 8.31 J·K-1·mol-1, F = 96.5 kJ·V-1·mol-1.
Proszę wskazać te z poniższych stwierdzeń, które są prawdziwe.
W podanych warunkach zmiana entalpii swobodnej transportu jonu Na+ na zewnątrz komórki wynosi około +10.8 kJ·mol-1, a transportu jonu Na+ do środka komórki około -10.8 kJ·mol-1.
Wymieniony w tym zadaniu potencjał transbłonowy mógłby być wytwarzany przez kanał błonowy jonów Na+ oraz niezależny kanał błonowy jonów K+.
Gdyby potencjał transbłonowy był równy zeru, transport jonów K+ do wnętrza komórki wymagałby mniejszego nakładu energetycznego, niż przy potencjale wynoszącym - 50 mV.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Równoczesny transport jonów Na+ na zewnątrz komórki oraz jonów K+ do środka komórki w tych warunkach może przeprowadzać wyłącznie pompa Na+-K+ hydrolizująca ATP.
W podanych warunkach zmiana entalpii swobodnej transportu jonu Na+ na zewnątrz komórki wynosi około +10.8 kJ·mol-1, a transportu jonu Na+ do środka komórki około -10.8 kJ·mol-1.
Równoczesny transport jonów Na+ na zewnątrz komórki oraz jonów K+ do środka komórki w tych warunkach może przeprowadzać wyłącznie pompa Na+-K+ hydrolizująca ATP.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są prawdziwe?
Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa niż fazy pierwszej
Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu hydrolizowanego wiązania peptydowego.
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących katalizy enzymatycznej są prawdziwe?
Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów obdarzonych ładunkiem.
Podczas katalizy enzymatycznej zachodzącej z przeniesieniem protonu rolę donora lub akceptora protonu pełni zawsze cząsteczka wody.
Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
Podczas katalizy enzymatycznej jon metalu pełni najczęściej rolę nukleofila.
Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
Kataliza kowalencyjna to taka kataliza enzymatyczna, podczas której zachodzi zmiana układu wiązań kowalencyjnych w substratach reakcji, co prowadzi do powstania produktów.
Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów obdarzonych ładunkiem.
Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez enzym restrykcyjny EcoRV są prawdziwe?
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe
EcoRV zawiera jon metalu, który uczestniczy w aktywacji nukleofila (Nu).
Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
Kataliza zachodzi zgodnie z mechanizmem przedstawionym na rysunku
Reaktywnym nukleofilem (Nu), który tworzy kowalencyjny produkt pośredni z atomem fosforu substratu jest reszta tyrozylowa.
Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
Które z poniższych białek syntetyzowane są w postaci nieaktywnej i podlegają aktywacji na drodze proteolitycznej?
Lipaza trzustkowa.
Warfaryna.
Kolagen.
Czynnik X krzepliwości krwi.
Chymotrypsyna.
Enteropeptydaza.
Żadne z podanych.
Lipaza trzustkowa.
Kolagen.
Czynnik X krzepliwości krwi.
Chymotrypsyna.
Na schemacie przedstawiono wyniki mutagenezy ukierunkowanej pewnej proteazy serynowej. Zaznaczone reszty tworzące triadę katalityczną zastępowano alaniną i mierzono aktywność zmutowanego punktowo enzymu (zielone słupki) wyznaczając wartość log10(kkat). Podobnie zbadano enzym zawierający alaninę we wszystkich trzech pozycjach triady (niebieski słupek). Dla porównania na schemacie przedstawiono wynik pomiaru aktywności dla enzymu niezmutowanego (czerwony słupek) oraz szybkość reakcji niekatalizowanej (czarny słupek).
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących roli poszczególnych reszt w katalizie uważasz za najbardziej prawdopodobne na podstawie danych uzyskanych w tym eksperymencie? Załóż, że każda z wprowadzonych mutacji zmienia wyłącznie strukturę pierwszorzędową enzymu.
Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Ser zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Asp zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Najprawdopodobniej w centrum aktywnym tego enzymu w pobliżu reszty Ser występuje inna reszta, która może pełnić rolę nukleofila wspomaganego pozostałymi resztami triady katalitycznej.
Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
Mutacja reszty aspartylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
Które ze stwierdzeń dotyczących glikoprotein są prawdziwe ?
W komórkach ludzkich glikozylacja typu O jest przeprowadzana jedynie w aparacie Golgiego.
Struktury białkowe w glikoproteinach są specyficznie rozpoznawane i wiązane przez lektyny.
Wszystkie oligosacharydy połączone wiązaniem O-glikozydowym z białkiem zawierają wspólny pięciocukrowy rdzeń.
Niektóre lektyny funkcjonują jako białka opiekuńcze w procesie zwijania białek.
W trakcie glikozylacji typu O, reszty cukrowe mogą być przyłączone do reszty asparaginy.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
W komórkach ludzkich glikozylacja typu O jest przeprowadzana jedynie w aparacie Golgiego.
Niektóre lektyny funkcjonują jako białka opiekuńcze w procesie zwijania białek.
Szlaki kataboliczne i anaboliczne właściwe danej cząsteczce biologicznej są niemal zawsze odrębne ponieważ:
reakcje w układach biologicznych są z reguły w stanie równowagi termodynamicznej
reakcje katalizowane przez enzymy są nieodwracalne.
reakcje te nigdy nie przebiegają w komórkach tego samego typu.
ΔG°' dla obydwu reakcji byłaby dodatnia.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
byłoby niezwykle trudno regulować szlak metaboliczny, gdyby pełnił on zarówno funkcję kataboliczną jak i anaboliczną.
reakcje katalizowane przez enzymy są nieodwracalne.
byłoby niezwykle trudno regulować szlak metaboliczny, gdyby pełnił on zarówno funkcję kataboliczną jak i anaboliczną.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących przedstawionego etapu reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę są prawdziwe?
Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz substratu 4 widoczny na rysunku to tzw. acyloenzym.
Grupy łańcucha peptydowego substratu, które stanowią bezpośrednie otoczenie naładowanego ujemnie atomu tlenu reagenta oznaczonego cyfrą 4, tworzą tzw. dziurę oksyanionową.
Na tym etapie reakcji udział reszty 1 stanowi przykład specyficznej katalizy zasadowej
Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu
Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu