Fiszki
Biochemia I - 1
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 123
Rozwiązywany: 873 razy
Wybierz prawidłowe zakończenie następującego zdania: RNA charakteryzuje się tym, że...
Wybierz co najmniej jedną odpowiedź
... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych.
... pełni rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.
... często zachodzi wewnątrzłańcuchowe parowanie zasad.
... może być składnikiem rybosomu.
... zawiera deoksyrybozę zamiast rybozy.
... jest liniowym polimerem.
... jego rdzeń jest zbudowany z powtarzających się jednostek cukrowo-fosforanowych.
... pełni rolę pośrednika w przepływie informacji genetycznej.
... często zachodzi wewnątrzłańcuchowe parowanie zasad.
... może być składnikiem rybosomu.
... jest liniowym polimerem.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących enzymów wykorzystujących jedną z reszt aminokwasowych jako silny nukleofil do hydrolizy wiązania peptydowego są prawdziwe?
Chymotrypsyna, trypsyna i elastaza są białkami homologicznymi, ale wykazują odmienną specyficzność substratową z powodu różnic w budowie kieszeni S1 wiążącej substrat.
Rolę kluczowego nukleofilu w niektórych proteazach pełni reszta treonylowa
Jedną z istotnych strategii generowania silnego nukleofilu jest tzw. triada katalityczna.
Mimo, iż karboksypeptydaza II z ziaren pszenicy wykorzystuje triadę katalityczną złożoną z takich samych reszt co chymotrypsyna, enzymy te nie wykazują ogólnego podobieństwa strukturalnego.
Podobną do chymotrypsyny strategię triady katalitycznej wykorzystują proteazy uczestniczące w kaskadzie krzepnięcia krwi.
W przypadku niektórych proteaz w powstawaniu silnie reaktywnego nukleofilu zamiast histydyny uczestniczy bezpośrednio pierwszorzędowa grupa aminowa pochodząca z reszty lizylowej lub z aminowego końca enzymu.
Chymotrypsyna, trypsyna i elastaza są białkami homologicznymi, ale wykazują odmienną specyficzność substratową z powodu różnic w budowie kieszeni S1 wiążącej substrat.
Rolę kluczowego nukleofilu w niektórych proteazach pełni reszta treonylowa
Jedną z istotnych strategii generowania silnego nukleofilu jest tzw. triada katalityczna.
Podobną do chymotrypsyny strategię triady katalitycznej wykorzystują proteazy uczestniczące w kaskadzie krzepnięcia krwi.
W przypadku niektórych proteaz w powstawaniu silnie reaktywnego nukleofilu zamiast histydyny uczestniczy bezpośrednio pierwszorzędowa grupa aminowa pochodząca z reszty lizylowej lub z aminowego końca enzymu.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących lipidów błon biologicznych są prawdziwe?
Fosfoglicerydy są fosfolipidami błonowymi zbudowanymi na bazie kwasu fosfatydowego.
Zarówno gangliozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami
Fosfatyd to najprostsza sfingomielina.
Glikolipidy są sfingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe. f. Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Glikolipidy są sfingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe
Podobnie jak sfingomieliny, glikolipidy zawierają w swej budowie resztę kwasu fosforowego.
Fosfoglicerydy są fosfolipidami błonowymi zbudowanymi na bazie kwasu fosfatydowego.
Zarówno gangliozydy, jak i cerebrozydy są sfingolipidami
Glikolipidy są sfingolipidami i zawierają fragmenty cukrowe
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez ludzką anhydrazę węglanową II są prawdziwe?
Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
Rola jonu cynku polega na zwiększeniu zasadowego charakteru aktywnej reszty aminokwasowej obecnej w centrum katalitycznym anhydrazy.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Ponieważ podczas reakcji katalizowanej przez anhydrazę następuje zmiana stopnia utlenienia atomu węgla w CO2, konieczny jest udział jonu Zn2+, który uczestniczy tu w przeniesieniu elektronu.
Istotny wkład w szybkość reakcji katalizowanej przez anhydrazę węglanową wnosi mechanizm nazywany wahadłem protonowym, ułatwiający transfer protonu pomiędzy dwiema aktywnymi katalitycznie resztami aminokwasowymi.
Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
Kataliza wymaga aktywacji cząsteczki wody przez jon Zn2+.
Rola jonu cynku polega na obniżeniu pKa z wartości >15 dla samej wody do wartości rzędu 7 dla kompleksu [His3Zn2+]H2O.
Aktywacja zymogenów trzustkowych rozpoczyna się od:
przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy.
autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku
Żadna z odpowiedzi nie jest prawidłowa.
autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy
przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku.(w dwunastnicy!)
przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy.
Żadna z odpowiedzi nie jest prawidłowa.
Które z poniższych stwierdzeń na temat chymotrypsynogenu (ChTg) oraz procesu jego aktywacji są prawdziwe?
ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.
Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna π.
ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową.
ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane.
Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych.
ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.
Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących kaskady krzepnięcia krwi są prawdziwe?
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe
Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.
Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny.
(?)Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA.
Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.
Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.
Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.
Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.
. Które z poniższych reakcji mogą być katalizowane przez kinazy NMP?
Żadna z podanych reakcji.
CDP + ATP ↔ CTP + ADP.
AMP + GTP ↔ ADP + GDP
ATP + H2O ↔ ADP + Pi.
AMP + ATP ↔ 2ADP.
GMP + ADP ↔ GDP + AMP.
AMP + GTP ↔ ADP + GDP
AMP + ATP ↔ 2ADP.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury ATP są prawdziwe?
ATP zawiera dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe.
ATP zawiera dwa wiązania fosfoestrowe
Zasada azotowa wchodzącą w skład ATP to adenozyna.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Aktywną formą ATP jest zazwyczaj kompleks ATP z jonami Mg2+ lub Ca2+.
Jednostka cukrowa w ATP jest połączona z trifosforanem za pomocą wiązania fosfodiestrowego.
ATP zawiera dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe.
Zasada azotowa wchodzącą w skład ATP to adenozyna.
Które z następujących stwierdzeń na temat aktywnego transportu jonów Na+, K+ oraz Ca2+ są prawdziwe?
Pompa Na+-K+ generuje bezpośrednio różnicę potencjału chemicznego jonów Na+ i K+ w poprzek błony, ale ponieważ transportuje jony o identycznym znaku w przeciwnych kierunkach, nie wpływa na wartość potencjału elektrycznego błony.
Pompa Ca2+ jest zdolna do utrzymania nawet tysiąckrotnie niższego stężenia jonów Ca2+ w cytozolu komórki mięśniowej niż w retikulum sarkoplazmatycznym.
Pompa Na+-K+ przyjmuje cztery stany konformacyjne, z których jeden jest ufosforylowane na reszcie aspartylowej.
Zarówno pompa Na+-K+, jak i pompa Ca2+, należą do ATPaz typu P.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Wymiennik sodowo-wapniowy wykazuje znacznie wyższe powinowactwo do jonów Ca2+ niż ATPaza Ca2+ jednak jego zdolność do usuwania jonów wapnia z cytoplazmy jest znacznie mniejsza.
Pompa Ca2+ jest zdolna do utrzymania nawet tysiąckrotnie niższego stężenia jonów Ca2+ w cytozolu komórki mięśniowej niż w retikulum sarkoplazmatycznym.
Zarówno pompa Na+-K+, jak i pompa Ca2+, należą do ATPaz typu P.
Stężenie jonów Na+ na zewnątrz i w środku komórki wynosi odpowiednio: 143 i 14,0 mM, a stężenie jonów K+ odpowiednio: 4,0 i 157 mM. Potencjał transbłonowy układu w temperaturze 37°C wynosi - 50 mV. R = 8.31 J·K-1·mol-1, F = 96.5 kJ·V-1·mol-1.
Proszę wskazać te z poniższych stwierdzeń, które są prawdziwe.
Gdyby potencjał transbłonowy był równy zeru, transport jonów K+ do wnętrza komórki wymagałby mniejszego nakładu energetycznego, niż przy potencjale wynoszącym - 50 mV.
Wymieniony w tym zadaniu potencjał transbłonowy mógłby być wytwarzany przez kanał błonowy jonów Na+ oraz niezależny kanał błonowy jonów K+.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Równoczesny transport jonów Na+ na zewnątrz komórki oraz jonów K+ do środka komórki w tych warunkach może przeprowadzać wyłącznie pompa Na+-K+ hydrolizująca ATP.
W podanych warunkach zmiana entalpii swobodnej transportu jonu Na+ na zewnątrz komórki wynosi około +10.8 kJ·mol-1, a transportu jonu Na+ do środka komórki około -10.8 kJ·mol-1.
Równoczesny transport jonów Na+ na zewnątrz komórki oraz jonów K+ do środka komórki w tych warunkach może przeprowadzać wyłącznie pompa Na+-K+ hydrolizująca ATP.
W podanych warunkach zmiana entalpii swobodnej transportu jonu Na+ na zewnątrz komórki wynosi około +10.8 kJ·mol-1, a transportu jonu Na+ do środka komórki około -10.8 kJ·mol-1.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są prawdziwe?
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu hydrolizowanego wiązania peptydowego.
Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa niż fazy pierwszej
Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących katalizy enzymatycznej są prawdziwe?
Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
Podczas katalizy enzymatycznej jon metalu pełni najczęściej rolę nukleofila.
Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów obdarzonych ładunkiem.
Podczas katalizy enzymatycznej zachodzącej z przeniesieniem protonu rolę donora lub akceptora protonu pełni zawsze cząsteczka wody.
Kataliza kowalencyjna to taka kataliza enzymatyczna, podczas której zachodzi zmiana układu wiązań kowalencyjnych w substratach reakcji, co prowadzi do powstania produktów.
Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów obdarzonych ładunkiem.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez enzym restrykcyjny EcoRV są prawdziwe?
EcoRV zawiera jon metalu, który uczestniczy w aktywacji nukleofila (Nu).
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe
Kataliza zachodzi zgodnie z mechanizmem przedstawionym na rysunku
Reaktywnym nukleofilem (Nu), który tworzy kowalencyjny produkt pośredni z atomem fosforu substratu jest reszta tyrozylowa.
Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
Które z poniższych białek syntetyzowane są w postaci nieaktywnej i podlegają aktywacji na drodze proteolitycznej?
Warfaryna.
Enteropeptydaza.
Chymotrypsyna.
Czynnik X krzepliwości krwi.
Żadne z podanych.
Kolagen.
Lipaza trzustkowa.
Chymotrypsyna.
Czynnik X krzepliwości krwi.
Kolagen.
Lipaza trzustkowa.
Na schemacie przedstawiono wyniki mutagenezy ukierunkowanej pewnej proteazy serynowej. Zaznaczone reszty tworzące triadę katalityczną zastępowano alaniną i mierzono aktywność zmutowanego punktowo enzymu (zielone słupki) wyznaczając wartość log10(kkat). Podobnie zbadano enzym zawierający alaninę we wszystkich trzech pozycjach triady (niebieski słupek). Dla porównania na schemacie przedstawiono wynik pomiaru aktywności dla enzymu niezmutowanego (czerwony słupek) oraz szybkość reakcji niekatalizowanej (czarny słupek).
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących roli poszczególnych reszt w katalizie uważasz za najbardziej prawdopodobne na podstawie danych uzyskanych w tym eksperymencie? Załóż, że każda z wprowadzonych mutacji zmienia wyłącznie strukturę pierwszorzędową enzymu.
Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Asp zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
Najprawdopodobniej w centrum aktywnym tego enzymu w pobliżu reszty Ser występuje inna reszta, która może pełnić rolę nukleofila wspomaganego pozostałymi resztami triady katalitycznej.
Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
Mutacja reszty aspartylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Ser zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
Które ze stwierdzeń dotyczących glikoprotein są prawdziwe ?
Struktury białkowe w glikoproteinach są specyficznie rozpoznawane i wiązane przez lektyny.
Wszystkie oligosacharydy połączone wiązaniem O-glikozydowym z białkiem zawierają wspólny pięciocukrowy rdzeń.
W komórkach ludzkich glikozylacja typu O jest przeprowadzana jedynie w aparacie Golgiego.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
W trakcie glikozylacji typu O, reszty cukrowe mogą być przyłączone do reszty asparaginy.
Niektóre lektyny funkcjonują jako białka opiekuńcze w procesie zwijania białek.
W komórkach ludzkich glikozylacja typu O jest przeprowadzana jedynie w aparacie Golgiego.
Niektóre lektyny funkcjonują jako białka opiekuńcze w procesie zwijania białek.
Szlaki kataboliczne i anaboliczne właściwe danej cząsteczce biologicznej są niemal zawsze odrębne ponieważ:
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
reakcje katalizowane przez enzymy są nieodwracalne.
reakcje te nigdy nie przebiegają w komórkach tego samego typu.
byłoby niezwykle trudno regulować szlak metaboliczny, gdyby pełnił on zarówno funkcję kataboliczną jak i anaboliczną.
ΔG°' dla obydwu reakcji byłaby dodatnia.
reakcje w układach biologicznych są z reguły w stanie równowagi termodynamicznej
reakcje katalizowane przez enzymy są nieodwracalne.
byłoby niezwykle trudno regulować szlak metaboliczny, gdyby pełnił on zarówno funkcję kataboliczną jak i anaboliczną.
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących przedstawionego etapu reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę są prawdziwe?
Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
Grupy łańcucha peptydowego substratu, które stanowią bezpośrednie otoczenie naładowanego ujemnie atomu tlenu reagenta oznaczonego cyfrą 4, tworzą tzw. dziurę oksyanionową.
Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz substratu 4 widoczny na rysunku to tzw. acyloenzym.
Na tym etapie reakcji udział reszty 1 stanowi przykład specyficznej katalizy zasadowej
Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu
Na rysunku przedstawiono powstawanie tetraedrycznego stanu przejściowego, o którym wiadomo, że jest stabilizowany przez tzw. dziurę oksyanionową.
Na tym etapie reakcji udział reszty 2 w katalizie polega na znaczącym obniżeniu pK reszty 3, dzięki czemu reszta 3 staje się silnym nukleofilem.
Reszty oznaczone na rysunku cyframi od 1 do 3 stanowią triadę katalityczną enzymu