Fiszki
biochemia 2 egzamin
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 91
Rozwiązywany: 1334 razy
Główne funkcje fizjologiczne wolnych kwasów tłuszczowych:
- służą jako prekursory fosfolipidów, glikolipidów, triacylogliceroli i pewnych hormonów
- służą jako paliwo molekularne
- są przekaźnikami wewnątrzkomórkowymi
- służą jako prekursory fosfolipidów, glikolipidów, triacylogliceroli i pewnych hormonów
- służą jako paliwo molekularne
- są przekaźnikami wewnątrzkomórkowymi
Cholesterol
- służy jako prekursory fosfolipidów, glikolipidów, triacylogliceroli i pewnych hormonów
- wchodzi w skład fosfatydyloinozytolu (fosfolipidy), który jest składnikiem błony komórkowej
- regulacja jego syntezy przez sprzężenie zwrotne jest kontrolowana na etapie katalizowanym przez reduktazę 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA, który jest syntetyzowany z acetylo-CoA i acetoacetylo-CoA
- regulacja jego syntezy przez sprzężenie zwrotne jest kontrolowana na etapie katalizowanym przez reduktazę 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA, który jest syntetyzowany z acetylo-CoA i acetoacetylo-CoA
Karboksylaza acetylo-CoA uczestnicząca w syntezie kwasów tłuszczowych:
- jest aktywowana, gdy ładunek energetyczny komórki jest niski
- jest aktywowana, gdy ładunek energetyczny komórki jest wysoki
- jest aktywna w formie ufosforylowanej
- glukagon hamuje działanie enzymu, równocześnie hamując syntezę kwasów tłuszczowych
- jest aktywowana w wyniku działania insuliny
- jest fosforylowana przez kinazę białkową zależną od AMP
- jest aktywna w formie nieufosforylowanej
- jest częściowo aktywna w formie ufosforylowanej w obecności cytrynianu
- jest aktywowana, gdy ładunek energetyczny komórki jest wysoki
- glukagon hamuje działanie enzymu, równocześnie hamując syntezę kwasów tłuszczowych
- jest aktywowana w wyniku działania insuliny
- jest fosforylowana przez kinazę białkową zależną od AMP
- jest aktywna w formie nieufosforylowanej
- jest częściowo aktywna w formie ufosforylowanej w obecności cytrynianu
Działanie hormonów:
- głównym efektem wywoływanym przez adrenalinę jest stymulacja glikogenolizy w wątrobie
- głównym organem odpowiadającym za glukagon jest wątroba
- w efekcie działania zarówno glukagonu jak i adrenaliny pośredniczy cAMP
- glukagon i insulina to hormony polipeptydowe, a adrenalina jest pochodną katecholaminy
- insulina jest wydzielana po jedzonku, powodując zwiększenie transportu glukozy obecnej w wysokich stężeniach z krwi do tkanek
- głównym efektem wywoływanym przez adrenalinę jest stymulacja glikogenolizy w wątrobie
- głównym organem odpowiadającym za glukagon jest wątroba
- w efekcie działania zarówno glukagonu jak i adrenaliny pośredniczy cAMP
- glukagon i insulina to hormony polipeptydowe, a adrenalina jest pochodną katecholaminy
- insulina jest wydzielana po jedzonku, powodując zwiększenie transportu glukozy obecnej w wysokich stężeniach z krwi do tkanek
Hormony steroidowe lub ich klasy:
aldosteron
Aminokwasy i ich intermediaty:
- pirogronian: alanina
- acetylo-CoA: izoleucyna
- acetoacetylo-CoA leucyna
- α-ketoglutaran arginina
- bursztynylo-CoA izoleucyna
- fumaran asparaginian
- szczawiooctan asparagina
Kompleks nitrogenazy:
- kompleks używa ATP do obniżenia energii aktywacji reakcji
- w reakcji przekształcenia jednej cząsteczki azotu cząsteczkowego do amoniaku zużywane jest 16 cząsteczek ATP
- kompleks używa ATP do obniżenia energii aktywacji reakcji
- składa się z dwóch aktywności enzymatycznych: reduktazy i nitrogenazy, będących białkami żelazowo-siarkowymi
- w reakcji przekształcenia jednej cząsteczki azotu cząsteczkowego do amoniaku zużywane jest 6 cząsteczek ATP
- reduktaza jest odpowiedzialna za hydrolizę ATP
- występuje u niektórych prokariotów
- dostarcza elektronów niezbędnych do reakcji od zredukowanej ferredoksyny
- w reakcji przekształcenia jednej cząsteczki azotu cząsteczkowego do amoniaku zużywane jest 16 cząsteczek ATP
- kompleks używa ATP do obniżenia energii aktywacji reakcji
- składa się z dwóch aktywności enzymatycznych: reduktazy i nitrogenazy, będących białkami żelazowo-siarkowymi
- reduktaza jest odpowiedzialna za hydrolizę ATP
- występuje u niektórych prokariotów
- dostarcza elektronów niezbędnych do reakcji od zredukowanej ferredoksyny
Degradacja białek w komórkach:
- ubikwityna przyłącza się kowalencyjnie do reszty cysteiny biała przeznaczonego do degradacji za pomocą wiązania peptydowego
- o okresie półtrwania białek w dużej mierze decydują reszty aminokwasowe występujące na aminowym końcu białka
- aby cząsteczka białka mogła ulec degradacji w proteasomie, niezbędne jest przyłączenie podjednostek ubikwityny do ε-końca grupy aminowej tego białka
- oprócz proteasomu 26S, białka mogą zostać zdegradowane przez lizosomalną proteolizę
- enzym koniugujący E2 jest enzymem specyficznie rozpoznającym miejsce ubikwitynacji
- oprócz proteasomu 20S, białka mogą zostać zdegradowane przez lizosomalną proteolizę
- jedna cząsteczka białka rekrutuje minimum 4 cząsteczki ubikwityny
- ubikwityna przyłącza się kowalencyjnie do reszty cysteiny biała przeznaczonego do degradacji za pomocą wiązania izopeptydowego
- eukariotyczny system degradacji białek powstał na drodze ewolucji z prokariotycznego systemu syntezy koenzymu
- enzym koniugujący E1 jest enzymem specyficznie rozpoznającym miejsce ubikwitynacji
- reakcje transaminacji są katalizowane przez eznymy z PLP jako koenzymem
- w przyłączeniu ubikwityny do białek biorą udział trzy enzymy: enzym aktywujący ubikwitynę, enzym koniugujący i ligaza ubikwitynowo-białkowa
- jedna cząsteczka białka rekrutuje minimum 2 cząsteczki ubikwityny
- funkcję znacznika białek przeznaczonych do degradacji w komórkach eukariotycznych pełni ubikwityna, a u prokariotycznych białko ThiS
- aby ubikwityna mogła być przyłączona do cząsteczki białka, niezbędna jest jej aktywacja
- o okresie półtrwania białek w dużej mierze decydują reszty aminokwasowe występujące na aminowym końcu białka
- aby cząsteczka białka mogła ulec degradacji w proteasomie, niezbędne jest przyłączenie podjednostek ubikwityny do ε-końca grupy aminowej tego białka
- oprócz proteasomu 26S, białka mogą zostać zdegradowane przez lizosomalną proteolizę
- enzym koniugujący E2 jest enzymem specyficznie rozpoznającym miejsce ubikwitynacji
- jedna cząsteczka białka rekrutuje minimum 4 cząsteczki ubikwityny
- ubikwityna przyłącza się kowalencyjnie do reszty cysteiny biała przeznaczonego do degradacji za pomocą wiązania izopeptydowego
- eukariotyczny system degradacji białek powstał na drodze ewolucji z prokariotycznego systemu syntezy koenzymu
- reakcje transaminacji są katalizowane przez eznymy z PLP jako koenzymem
- w przyłączeniu ubikwityny do białek biorą udział trzy enzymy: enzym aktywujący ubikwitynę, enzym koniugujący i ligaza ubikwitynowo-białkowa
- funkcję znacznika białek przeznaczonych do degradacji w komórkach eukariotycznych pełni ubikwityna, a u prokariotycznych białko ThiS
- aby ubikwityna mogła być przyłączona do cząsteczki białka, niezbędna jest jej aktywacja
Biocząsteczki i ich funkcje:
- 3-hydroksymaślan:
- acylokarnityta/karnityna:
- cytrynian
- acetylo-CoA/malonylo-ACP
- acyloadenylan
forma octanu transportowana we krwi
transport reszt acylowych do mitochondrium
transport acetylo-CoA z mitochondrium do cytoplazmy
aktywna forma octanu do syntezy kwasów tłuszczowych
aktywowana forma kwasu tłuszczowego
- 3-hydroksymaślan:
forma octanu transportowana we krwi
- acylokarnityta/karnityna:
transport reszt acylowych do mitochondrium
- cytrynian
transport acetylo-CoA z mitochondrium do cytoplazmy
- acetylo-CoA/malonylo-ACP
aktywna forma octanu do syntezy kwasów tłuszczowych
- acyloadenylan
aktywowana forma kwasu tłuszczowego
Fenyloketonuria:
- leczy się ją przez podawanie jak największychilości fenyloalaniny w diecie
- prowadzi do nagromadzenia fenyloalaniny w ciele
- leczy się ją przez podawanie jak najmniejszych ilości fenyloalaniny w diecie
- może być spowodowana przez niedobór tetrahydrobiopteryny bądź hydroksylazy fenyloalaninowej
- prowadzi do nagromadzenia fenyloalaniny w ciele
- leczy się ją przez podawanie jak najmniejszych ilości fenyloalaniny w diecie
- może być spowodowana przez niedobór tetrahydrobiopteryny bądź hydroksylazy fenyloalaninowej
Cykl mocznikowy:
- zużywa 2 cząsteczki ATP
- synteza karbamoilofosforanu jest praktycznie nieodwracalna, bo w jej przebiegu wykorzystywane są dwie cząsteczki ATP
- reakcje, w których powstaje karbamoilofosforan i cytrulina zachodzą w matriks mitochondrium, a pozostałe reakcje prowadzące do syntezy mocznika i ornityny zachodzą w cytozolu
- włączenie grupy aminowej jest możliwe przez karbamoilofosforan i asparaginian
- celem cyklu mocznikowego jest usunięcie amoniaku poprzez przekształcenie go do mniej toksycznych związków - mocznika
- bezpośrednim prekursorem mocznika jest arginina
- nośnikiem atomów węgla i azotu wchodzących w cykl mocznikowy jest ornityna
- zużywa 4 cząsteczki ATP
- pozytywnym efektem ubocznym cyklu mocznikowego jest produkcja ADP, AMP i Pi
- cykl mocznikowy “zazębia się” z cyklem kwasu cytrynowego poprzez fumaran tworzony podczas reakcji katalizowanej przez liazę argininobursztynianową
- intermediatem cyklu mocznikowego jest aminokwas, który nie jest podstawową jednostką budulcową białek
- zużywa 2 cząsteczki ATP
- synteza karbamoilofosforanu jest praktycznie nieodwracalna, bo w jej przebiegu wykorzystywane są dwie cząsteczki ATP
- reakcje, w których powstaje karbamoilofosforan i cytrulina zachodzą w matriks mitochondrium, a pozostałe reakcje prowadzące do syntezy mocznika i ornityny zachodzą w cytozolu
- włączenie grupy aminowej jest możliwe przez karbamoilofosforan i asparaginian
- celem cyklu mocznikowego jest usunięcie amoniaku poprzez przekształcenie go do mniej toksycznych związków - mocznika
- bezpośrednim prekursorem mocznika jest arginina
- nośnikiem atomów węgla i azotu wchodzących w cykl mocznikowy jest ornityna
- pozytywnym efektem ubocznym cyklu mocznikowego jest produkcja ADP, AMP i Pi
- cykl mocznikowy “zazębia się” z cyklem kwasu cytrynowego poprzez fumaran tworzony podczas reakcji katalizowanej przez liazę argininobursztynianową
- intermediatem cyklu mocznikowego jest aminokwas, który nie jest podstawową jednostką budulcową białek
Proteasom 26S:
- w wyniku jego działania uwalniane są najpierw peptydy, które poddane proteolizie tworzą aminokwasy
- podjednostka 19S zawiera sześć różnych ATPaz
- podjednostka 19S zawiera sześć różnych ATPaz
- degraduje substrat białkowy bez przyłączonej do niego ubikwityny, która jest ponownie wykorzystywana
- składa się z podjednostki katalitycznej 20S i dwóch podjednostek regulatorowych 19S
- miejsce aktywne proteasomu znajduje się wewnątrz
- podjednostka 19S zawiera pięć różnych ATPaz
- składa się z podjednostki katalitycznej 19S i dwóch podjednostek regulatorowych 16S
- miejsce aktywne proteasomu znajduje się zewnątrz
- w wyniku jego działania uwalniane są najpierw peptydy, które poddane proteolizie tworzą aminokwasy
- podjednostka 19S zawiera sześć różnych ATPaz
- podjednostka 19S zawiera sześć różnych ATPaz
- degraduje substrat białkowy bez przyłączonej do niego ubikwityny, która jest ponownie wykorzystywana
- składa się z podjednostki katalitycznej 20S i dwóch podjednostek regulatorowych 19S
- miejsce aktywne proteasomu znajduje się wewnątrz
Katabolizm aminokwasów:
- reakcje transaminacji katalizowane przez aminotransferazy są odwracalne
- kluczową rolę odgrywa witamina B6
- seryna i treonina ulegają bezpośredniej aminacji
- podłożem choroby syropu klonowego jest uszkodzenie lub brak dehydrogenazy aminokwasów rozgałęzionych
- prolina może być prekursorem glukozy
- zwiększenie potencjału energetycznego komórki nie prowadzi do degradacji aminokwasów, bo ich nadmiar jest wykorzystywany jako materiał energetyczny
- grupa α-aminowa wielu aminokwasów jest przenoszona na α-ketoglutaran, w wyniku czego powstaje glutaminian
- seryna i treonina ulegają bezpośredniej deaminacji
- kluczową rolę odgrywa witamina B12
- wątroba wydala amoniak w postaci mocznika
- grupy α-aminowe są przekształcane w jony amonowe w procesie deaminacji oksydacyjnej glutaminianu
- otwarcie pierścienia proliny wymaga przeprowadzenia reakcji utlenienia
- α-ketoglutaran jest uniwersalnym akceptorem grup aminowych z różnych aminokwasów
- reakcje transaminacji katalizowane przez aminotransferazy są odwracalne
- kluczową rolę odgrywa witamina B6
- podłożem choroby syropu klonowego jest uszkodzenie lub brak dehydrogenazy aminokwasów rozgałęzionych
- prolina może być prekursorem glukozy
- zwiększenie potencjału energetycznego komórki nie prowadzi do degradacji aminokwasów, bo ich nadmiar jest wykorzystywany jako materiał energetyczny
- grupa α-aminowa wielu aminokwasów jest przenoszona na α-ketoglutaran, w wyniku czego powstaje glutaminian
- seryna i treonina ulegają bezpośredniej deaminacji
- wątroba wydala amoniak w postaci mocznika
- grupy α-aminowe są przekształcane w jony amonowe w procesie deaminacji oksydacyjnej glutaminianu
- otwarcie pierścienia proliny wymaga przeprowadzenia reakcji utlenienia
- α-ketoglutaran jest uniwersalnym akceptorem grup aminowych z różnych aminokwasów
Wbudowywanie jonu amonowego do aminokwasów:
- organizmy prokariotyczne wykorzystują dodatkowy enzym umożliwiający asymilację amoniaku występującego w niskich stężeniach (syntaza glutaminianowa)
- reakcja syntezy glutaminianu katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową wymaga NAD+
- grupy α-aminowe większości aminokwasów pochodzą z glutaminianu powstałego w reakcji syntezy amoniaku z α-ketoglutaranem, katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową
- mikroorganizmy wykorzystują ATP, elektrony ze zredukowanej ferredoksyny i kompleks nitrogenazy, składający się z reduktazy i nitrogenazy, aby zredukować azot atmosferyczny do postaci amonowej
- glutamina jest ważnym donorem azotu w biosyntezie leucyny i cysteiny
- reakcja syntezy glutaminianu katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową wymaga NAD(P)H
- dehydrogenaza glutaminianowa, w przeciwieństwie do syntazy glutaminianowej, występuje u większości mikroorganizmów i w mitochondriach eukariotów
- glutamina jest ważnym donorem azotu w biosyntezie tryptofanu i histydyny
- organizmy prokariotyczne wykorzystują dodatkowy enzym umożliwiający asymilację amoniaku występującego w niskich stężeniach (syntaza glutaminianowa)
- grupy α-aminowe większości aminokwasów pochodzą z glutaminianu powstałego w reakcji syntezy amoniaku z α-ketoglutaranem, katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową
- mikroorganizmy wykorzystują ATP, elektrony ze zredukowanej ferredoksyny i kompleks nitrogenazy, składający się z reduktazy i nitrogenazy, aby zredukować azot atmosferyczny do postaci amonowej
- reakcja syntezy glutaminianu katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową wymaga NAD(P)H
- dehydrogenaza glutaminianowa, w przeciwieństwie do syntazy glutaminianowej, występuje u większości mikroorganizmów i w mitochondriach eukariotów
- glutamina jest ważnym donorem azotu w biosyntezie tryptofanu i histydyny
Ubikwityna
- szczególnie silnym sygnałem do degradacji białka jest przyłączenie czterech cząsteczek Ub tworzącej polimer
- kaseta Pro-Glu-Ser-Thr to kaseta destrukcyjna, która znacznie przyspiesza ubikwitynację białek i ich degradację
- reszta glicyny znajdująca się na końcu karboksylowym tworzy wiązanie izopeptydowe z łańcuchem bocznym reszty lizyny białka przeznaczonego do degradacji
- Ub zawiera w swojej sekwencji resztę lizyny, która może mieć przyłączoną kolejną cząsteczkę Ub
- Ub jest białkiem występującym tylko u organizmów eukariotycznych
- Ub jest białkiem występującym tylko u organizmów prokariotycznych
- o okresie półtrwania białek w komórce decyduje w dużym stopniu reszta aminokwasowa znajdująca się na końcu aminowym białka (a także sekwencje PEST w białku)
- szczególnie silnym sygnałem do degradacji białka jest przyłączenie czterech cząsteczek Ub tworzącej polimer
- kaseta Pro-Glu-Ser-Thr to kaseta destrukcyjna, która znacznie przyspiesza ubikwitynację białek i ich degradację
- reszta glicyny znajdująca się na końcu karboksylowym tworzy wiązanie izopeptydowe z łańcuchem bocznym reszty lizyny białka przeznaczonego do degradacji
- Ub zawiera w swojej sekwencji resztę lizyny, która może mieć przyłączoną kolejną cząsteczkę Ub
- Ub jest białkiem występującym tylko u organizmów eukariotycznych
- o okresie półtrwania białek w komórce decyduje w dużym stopniu reszta aminokwasowa znajdująca się na końcu aminowym białka (a także sekwencje PEST w białku)
Enzymy asymilujące amoniak u ssaków:
- syntetaza glutaminowa ma niską wartość stałej Michaelisa dla amoniaku, co pozwala na wydajne wiązanie amoniaku
- syntetaza glutaminowa jest enzymem zależnym od ATP
- syntetaza glutaminowa ma wysoką wartość stałej Michaelisa dla amoniaku, co pozwala na wydajne wiązanie amoniaku
- syntetaza glutaminowa ma niską wartość stałej Michaelisa dla amoniaku, co pozwala na wydajne wiązanie amoniaku
- syntetaza glutaminowa jest enzymem zależnym od ATP
Jednostki węglowe i ich przenośniki (SAM - S-adenozylometionina, THF - tetrahydrofolian, B - biotyna):
- grupa metylowa -CH3:
- grupa metylenowa -CH2-:
- grupa formylowa -CHO:
- grupa formininowa -CHNH:
- grupa metenylowa -CH=:
- dwutlenek węgla CO2:
SAM i THF
THF
THF
THF
THF
B
- grupa metylowa -CH3:
SAM i THF
- grupa metylenowa -CH2-:
THF
- grupa formylowa -CHO:
THF
- grupa formininowa -CHNH:
THF
- grupa metenylowa -CH=:
THF
- dwutlenek węgla CO2:
B
Tetrahydrofolian:
- może służyć jako nośnik grup karboksylowych
- służy jako akceptor jednostek jednowęglowych o różnym stopniu utlenienia w reakcjach rozkładu, które mogą ulegać przekształceniom jednych w drugie
- nie może służyć jako nośnik grup karboksylowych
- jest mniej wydajnym przenośnikiem grup metylowych niż SAM
- służy jako donor jednostek jednowęglowych o różnym stopniu utlenienia w reakcjach rozkładu, które mogą ulegać przekształceniom jednych w drugie
- powstaje z folianu
- służy jako akceptor jednostek jednowęglowych o różnym stopniu utlenienia w reakcjach rozkładu, które mogą ulegać przekształceniom jednych w drugie
- nie może służyć jako nośnik grup karboksylowych
- jest mniej wydajnym przenośnikiem grup metylowych niż SAM
- powstaje z folianu
S-adenozylometionina (SAM):
- SAM powstaje w wyniku przeniesienia grupy adenozylowej z ATP na metioninę
- służy jako akceptor grup metylowych w reakcjach biosyntez
- po przeniesieniu zaktywowanej grupy metylowej na cząsteczkę akceptora powstanie S-adenozylohomocysteina
- regeneracja metioniny z homocysteiny wymaga pochodnej witaminy B6
- służy jako donor grup metylowych w reakcjach biosyntez
- regeneracja metioniny z homocysteiny wymaga pochodnej witaminy B12
- prekursor etylenu, gazowego hormonu u roślin
- jest bardziej wydajnym przenośnikiem grup metylowych niż tetrahydrofolian
- SAM powstaje w wyniku przeniesienia grupy adenozylowej z ATP na metioninę
- po przeniesieniu zaktywowanej grupy metylowej na cząsteczkę akceptora powstanie S-adenozylohomocysteina
- służy jako donor grup metylowych w reakcjach biosyntez
- prekursor etylenu, gazowego hormonu u roślin
- jest bardziej wydajnym przenośnikiem grup metylowych niż tetrahydrofolian
Regulacja syntezy aminokwasów:
- jednym ze sposobów regulacji enzymu/enzymów uczestniczących w reakcjach biosyntezy aminokwasów jest kaskada enzymatyczna, co zapewnia wzmocnienie sygnału i zwiększa możliwość kontroli allosterycznej
- wielopodjednostkowość enzymów regulowanych allosterycznie umożliwia czulszą odpowiedź na zmiany stężenia produktu reakcji
- transferaza adenylowa oddziałuje z białkami regulatorowymi PA i PD, które decydują o sposobie modyfikacji syntetazy glutaminowej
- enzym katalizujący kluczowy etap w szlaku syntezy aminokwasu może być hamowany przez produkt końcowy tego szlaku (regulacja przez sprzężenie zwrotne)
- aktywność bakteryjnej syntetazy glutaminowej jest zmniejszona w wyniku adenylacji jednej reszty tyrozynowej każdej z 12 podjednostek tego enzymu
- skumulowane sprzężenie zwrotne polega na częściowym hamowaniu etapu wspólnego przez każdy z produktów końcowych, działających niezależnie
- aktywność bakteryjnej syntetazy glutaminowej jest zmniejszona w wyniku adenylacji jednej reszty tyrozynowej każdej z 6 podjednostek tego enzymu
- jednym ze sposobów regulacji enzymu/enzymów uczestniczących w reakcjach biosyntezy aminokwasów jest kaskada enzymatyczna, co zapewnia wzmocnienie sygnału i zwiększa możliwość kontroli allosterycznej
- wielopodjednostkowość enzymów regulowanych allosterycznie umożliwia czulszą odpowiedź na zmiany stężenia produktu reakcji
- transferaza adenylowa oddziałuje z białkami regulatorowymi PA i PD, które decydują o sposobie modyfikacji syntetazy glutaminowej
- enzym katalizujący kluczowy etap w szlaku syntezy aminokwasu może być hamowany przez produkt końcowy tego szlaku (regulacja przez sprzężenie zwrotne)
- aktywność bakteryjnej syntetazy glutaminowej jest zmniejszona w wyniku adenylacji jednej reszty tyrozynowej każdej z 12 podjednostek tego enzymu
- skumulowane sprzężenie zwrotne polega na częściowym hamowaniu etapu wspólnego przez każdy z produktów końcowych, działających niezależnie