Fiszki
Enzymy i kinetyka
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 19
Rozwiązywany: 1005 razy
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Jest to energia stanu przejściowego
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Co to są kofaktory?
koenzymy
grupy prostetyczne
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
jony metali
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
koenzymy
grupy prostetyczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
jony metali
Wybierz zdania prawdziwe:
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
reakcja jest pierwszego rzędu
stężenie produktu jest stałe w czasie
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
wszystkie odpowiedzi są poprawne
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
reakcja osiąga stan ustalony
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
reakcja osiąga stan ustalony
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stałej szybkości tworzenia ES
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stężenia substratu
całkowitego stężenia enzymu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stężenia wolnego enzymu
stałej szybkości tworzenia produktu
stężęnia produktu
stałej szybkości tworzenia ES
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stężenia substratu
całkowitego stężenia enzymu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia produktu
Wykres równania Michaelisa-Menten...
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
ma kształt paraboli
ma kształt hiperboli
jest prostą
jest kompletnie nieużyteczny
można z niego odczytać stałą Km
ma kształt hiperboli
można z niego odczytać stałą Km
Wykres L-B..
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
To wykres Linneweavera-Burka
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Jest przekształceniem równania M-M
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
można z niego odczytać punkt -1/Km
jest linią prostą
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
To wykres Linneweavera-Burka
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Jest przekształceniem równania M-M
można z niego odczytać punkt -1/Km
jest linią prostą
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
tempetatura
pJ enzymu
Km
ciśnienie
stężenie jonów wodorowych
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
tempetatura
Km
stężenie jonów wodorowych
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
Parametry kinetyczne enzymu to:
stała Michaelisa-Menten
jakaś głupota
szybkość maksymalna
stała katalityczna
aktywność enzymatyczna
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
stała Michaelisa-Menten
szybkość maksymalna
stała katalityczna
aktywność enzymatyczna
stała kcat:
to inaczej k1
określa powinowactwo enzymu do substratu
jest równa stałej k2
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
to inaczej Km
odpowiada liczbie obrotów enzymu
charakteryzuje wydajność katalityczną
jest równa stałej k2
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
odpowiada liczbie obrotów enzymu
Wybierz zdania prawdziwe:
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
nie
tak
nie
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Liczba cząsteczek substratu przekształconych w produkt przez cząsteczkę enzymu w jednostce czasu w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem
Enzymy allosteryczne:
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
są białkami
to po prostu zwykłe enzymy
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
są białkami
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
inhibitor zmniejsza Km
to inaczej inhibicja akompetycyjna
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
kompetycyjną
nieodwracalną
antywspółzawodniczą
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
akompetycyjną
niewspółzawodniczą
kompetycyjną
Inhibitor niekompetycyjny...
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
wiąże się w innym miejscu niż substrat
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
obniża Vmax
nie zmienia Km ani Vmax
wiąże się w innym miejscu niż substrat
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
obniża Vmax
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
zmniejsza zarówno Vmax jak i Km
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
reaktywne analogi substratów
inhibitory allosteryczne
związki reagujące ze specyficznymi grupami
wszystkie inhibitory
inhibitory samobójcze
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
reaktywne analogi substratów
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory samobójcze