Fiszki
Enzymy i kinetyka
Test w formie fiszek
Ilość pytań: 19
Rozwiązywany: 1011 razy
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Jest to energia stanu przejściowego
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Co to są kofaktory?
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
jony metali
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
koenzymy
grupy prostetyczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
jony metali
koenzymy
grupy prostetyczne
Wybierz zdania prawdziwe:
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
wszystkie odpowiedzi są poprawne
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
stężenie produktu jest stałe w czasie
reakcja osiąga stan ustalony
reakcja jest pierwszego rzędu
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
reakcja osiąga stan ustalony
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stężenia substratu
stężenia wolnego enzymu
stężęnia produktu
całkowitego stężenia enzymu
stałej szybkości tworzenia produktu
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia ES
stężenia substratu
całkowitego stężenia enzymu
stałej szybkości tworzenia produktu
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
stężenia kompleksu enzym-substrat
stałej szybkości tworzenia ES
Wykres równania Michaelisa-Menten...
jest prostą
można z niego odczytać stałą Km
ma kształt paraboli
ma kształt hiperboli
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
jest kompletnie nieużyteczny
można z niego odczytać stałą Km
ma kształt hiperboli
Wykres L-B..
jest linią prostą
można z niego odczytać punkt -1/Km
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
To wykres podwójnie odwrotnościowy
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
To wykres Linneweavera-Burka
Jest przekształceniem równania M-M
jest linią prostą
można z niego odczytać punkt -1/Km
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
To wykres podwójnie odwrotnościowy
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
To wykres Linneweavera-Burka
Jest przekształceniem równania M-M
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
tempetatura
ciśnienie
Km
stężenie jonów wodorowych
pJ enzymu
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
tempetatura
Km
stężenie jonów wodorowych
Parametry kinetyczne enzymu to:
stała katalityczna
stała Michaelisa-Menten
szybkość maksymalna
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
jakaś głupota
aktywność enzymatyczna
stała katalityczna
stała Michaelisa-Menten
szybkość maksymalna
aktywność enzymatyczna
stała kcat:
to inaczej Km
charakteryzuje wydajność katalityczną
określa powinowactwo enzymu do substratu
to inaczej k1
odpowiada liczbie obrotów enzymu
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
jest równa stałej k2
odpowiada liczbie obrotów enzymu
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
jest równa stałej k2
Wybierz zdania prawdziwe:
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
tak
nie
nie
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Liczba cząsteczek substratu przekształconych w produkt przez cząsteczkę enzymu w jednostce czasu w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem
Enzymy allosteryczne:
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
to po prostu zwykłe enzymy
są białkami
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
są białkami
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor zmniejsza Km
to inaczej inhibicja akompetycyjna
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
antywspółzawodniczą
niewspółzawodniczą
kompetycyjną
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
akompetycyjną
nieodwracalną
kompetycyjną
Inhibitor niekompetycyjny...
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
wiąże się w innym miejscu niż substrat
obniża Vmax
nie zmienia Km ani Vmax
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
wiąże się w innym miejscu niż substrat
obniża Vmax
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
zmniejsza zarówno Vmax jak i Km
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
inhibitory samobójcze
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory allosteryczne
wszystkie inhibitory
reaktywne analogi substratów
inhibitory samobójcze
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
związki reagujące ze specyficznymi grupami
reaktywne analogi substratów