Miejsce splicingowe 3’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w puryny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w pirymidyny, która występuje w intronie.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu.

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor - albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP, albo guanina.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor - albo nukleotyd adeninowy: ATP, ADP lub AMP, albo adenina.

Grupa 3’-OH eksonu 1 atakuje miejsce splicingowe 3’.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ eksonu.

Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją eksonu 2 w pre-rRNA.

Każdy z trzech białkowych czynników uwalniających odpowiada za rozpoznawanie innego kodonu STOP

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiadają czynniki RF1 i RF2, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiada czynnik RRF i translokaza, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Czynnik RF3 jest GTPazą należącą do rodziny białek G

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki hydrolitycznej aktywności czynnika uwalniającego

Tylko dwa spośród trzech białkowych czynników uwalniających (RF1 i RF2) odpowiadają za rozpoznanie kodonów STOP

Dostarczenie terminującego, aminoacylo-tRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Struktura czynnika RF3 przypomina cząsteczkę tRNA

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody dostarczonej do rybosomu przez czynnik uwalniający

Dostarczenie terminującego, nieacylowanegotRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Synteza pre-mRNA nie może zacząć się de novo bez startera

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 5’ w stosunku do początku transkrypcji

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzenia małego rowka DNA

Czynnik TFIIB jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIA, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 3’ w stosunku do początku transkrypcji

Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA II, ponieważ potrafi ona samodzielnie korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzięki swojej aktywności egzonukleazowej 3’→5’

Asymetria kompleksu TBP/DNA jest istotna w precyzyjnym określeniu miejsca startu transkrypcji i jej kierunku

Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Pierwotne transkrypty eukariontów są rozcinane przez specyficzną nukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji.

Długość życia mRNA zależy w pewnym stopniu od szybkości degradacji ogona poli(A)

Poliadenylacja zwiększa stabilność cząsteczki mRNA

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest 2’,5’-dideoksyadenozyna.

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5'-monofosforanów deoksyryboadenozyny

Natywnym donorem reszt A jest 5’-trifosforan deoksyryboadenozyny

Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez polimerazę RNA II

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest koordynacja

Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A)

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji.

Długość życia mRNA zależy od szybkości syntezy ogona poli(A)

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest kordycepina, czyli 3'- deoksyadenozyna

Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5'-monofosforanów ryboadenozyny

mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej translacji

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest 2’,5’-dideoksyadenozynan

Donorem reszt A jest 5’-trifosforan ryboadenozyny

Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA

W centrach hydrolitycznych syntetaz usuwane są produkty acylacji, które są zbyt małe w porównaniu z docelowym aminoacylo-tRNA co zwiększa wierność procesu translacji

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na 10^3 włączanych aminokwasów

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNA^Tyr

Hydroliza błędnego aminoacylo-tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNA^Phe

Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę… że posiadają aktywność korekcyjną.

Inkubacja Ser-tRNA^Thr z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Inkubacja Ser-tRNA^Thr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy fenyloalanylo-tRNA^Tyr

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

Inkubacja Thr-tRNA^Ser z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 10^4 włączanych aminokwasów

Inkubacja Thr-tRNASer z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowywaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem.

Centra acylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, ale zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziałujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo

Aktynomycyna D blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów

Ryfampicyna specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

α-amanityna jest oktapeptydem zawierającym kilka modyfikowanych aminokwasów

Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

Aktynomycyna D specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania syntezy szybko dzielących się białek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych hormonów

Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-recA powstałym po uszkodzeniu DNA

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI

W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlegają tylko białka Cro, N oraz Q

Podczas fazy litycznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga.

Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci fagemidu

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka główki i ogonka

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną

Pełna ekspresja genów bakteriofaga jest ostatecznym skutkiem metylacji represora λ indukowanej jego oddziaływaniem z kompleksem ssDNA-lexA.

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu Cro.

Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga

W fazie litycznej z genomu bakteriofaga ekspresji nie podlega żadne z białek Cro, N ani Q.

Rolą białek N i Q jest blokada terminacji genów kodujących białka główki i ogonka, czyli zapobieganie przedwczesnej terminacji.

Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR1 zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI.

W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlega tylko represor λ (gen cI).

Bakteriofag zostaje uwolniony z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-lexA powstałym po uszkodzeniu DNA

Rolą białek N i Q jest zniesienie blokady transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną.

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka główki i ogonka.

Poziom Trp-tRNA monitorowany jest podczas translacji peptydu liderowego

W przypadku niedoboru tryptofanylo-tRNA, rybosom zatrzymuje się ("utyka") na kodonach kodujących tryptofan

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie tryptofanu

W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, tworząc kompleks represor-Trp, który wiąże się do miejsca operatorowego, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie cis

Sygnał "pauza" zostaje wyłączony w wyniku braku oddziaływania segmentu 1 z segmentem 2 liderowego mRNA

Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej terminacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje 5 enzymów przekształcających choryzmian w tryptofan

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie trans

Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

Enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu kodowane są w pięciu policistronowych transkryptach.

W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNATrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne podwyższenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu

W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNATrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne obniżenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu

Liderowy mRNA może tworzyć trzy charakterystyczne alternatywne struktury (spinki): „pauza”, „antyterminacja” i „terminacja”.

Alternatywna struktura (spinka) liderowego mRNA "antyterminacja" umożliwia polimerazie RNA kontynuowanie transkrypcji policistronowego mRNA

Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej inicjacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w syntezie (lub biosyntezie) tryptofanu

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd katalizujący przekształcenie choryzmianu w tryptofan