Grupa 2’-OH z wolnego adenylanu atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i końcem 5’ intronu A

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

Grupa 2’-OH z wolnego ATP atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i końcem 5’ intronu A

Koniec 3’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Podczas splicingu tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie lassa

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transglikolizy

Podczas splicingu ekson 1 z eksonem 2 tworzą strukturę w kształcie lassa

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

Koniec 5’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Koniec 2’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 3’

Atak nukleofilowy grupy aminowej aminoacylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego peptydylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego.

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Czynnik EF-Ts dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

fMet-tRNA zajmuje miejsce P (jako jedyne)

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy ATP przez odpowiedni czynnik białkowy.

W zależności od fazy elongacji, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P lub A rybosomu

Czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

Aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem P rybosomu.

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z ATP

W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Atak nukleofilowy grupy aminowej peptydylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego aminoacylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego.

W obecności kompleksu EF- G/GCP peptydylo- tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G

Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA względem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

Czynnik EF-Ts wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Czynnik EF-Tu należy do tzw. małych białek G.

Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-G i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

Struktura białka EF-G przypomina znacząco strukturę kompleksu EF-Ts z tRNA

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga przyłączenia tzw. czynnika uwalniającego

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy GTP przez odpowiedni czynnik białkowy.

Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-Ts i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Peptydylo-tRNA pozostaje cały czas związany z miejscem P rybosomu.

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’UTH transkryptu z rybosomem

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR poprzedzającego kodon START transkryptu z rybosomem

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem

Delecja odcinka kodującego sekwencje Shine-Delgarmo prowadzi do wzrostu wydajności translacyjnej danego genu

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S tRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Transkrypt zawsze jest monocistronowy

Transkrypt zawsze jest policistronowy

Delecja odcinka kodującego sekwencje Shine-Delgarmo prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Mutacja w rejonie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Mutacja w rejonie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do wzrostu wydajności translacyjnej danego genu

Mutacja w rejonie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji

Mutacja w rejonie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do wzrostu wydajności translacyjnej danego genu

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 5’ cząsteczki mRNA

Mutacja w regionie bogatym w puryny (Shine-Dalgarno) poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Prawie zawsze wybierany jest wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji Kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA.

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem.

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 18S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Mutacja w regionie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki mRNA

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR (untranslated region) transkryptu z rybosomem

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Transkrypt zwykle jest monocistronowy

Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu

Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się tyrozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony

W helikalnych regionach cząsteczek RNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C

Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA, odpowiednio, w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu.

Dany kodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy antykodony

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż jedną syntetazę

Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA, odpowiednio, w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu.

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu

Dany kodon musi być rozpoznany przez jedną syntetazę.

Dany kodon może być rozpoznawany przez jedną syntetazę.

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z guaniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu.

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony.

W helikalnych regionach cząsteczek tRNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C

Dany antykodon może być rozpoznawany przez nie więcej niż trzy kodony

Dany kodon może być rozpoznawany przez dużą podjednostkę rybosomu

Dany antykodon musi być rozpoznany przez jedną syntetazę

IPTG jest inhibitorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci policistronowego transkryptu

Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest galaktopiranozylo-1,4-β-glukopiranoza

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów

IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego aktywność jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

Białko represorowe CAP jest produktem genu i.

IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej

W skład tego operonu wchodzą m. in. 3 geny struktury: gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów: Z mRNA, Y mRNA oraz A mRNA.

Bezpośrednim induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza