Biolomolo

a) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu z rybosomem

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem. (

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 18S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

d) Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

) Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji Kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

f) Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki

g) Prawie zawsze wybierany jest wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA

a. Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest tetrameryczne białko AraC (białko C).

b. Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym araI1-araI2 aktywuje ekspresję genów struktury.

d. Arabinoza wiąże się do białka CAP i hamuje jego aktywność.

e. Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD.

f. Operon ten podlega aktywacji (stymulacji) przez kompleks CAP-cAMP.

Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP. aktywacji

b. Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest dimeryczne białko AraC (białko C).

c. Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD. induktorem

d. Arabinoza powoduje oddysocjowanie białka regulatorowego od elementu regulatorowego araO2.

e. Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC.

f) Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest tetrameryczne białko araC (białko C)

g) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araC

Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP

B) Operon ten podlega aktywacji-stymulacji przez kompleks CAP-cAMP

c) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC (hamuje)

d) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC (ekspresję araBAD) GENÓW STRUKTURY!!!

e) Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym aral1 i araI2 aktywuje ekspresję genów struktury

f) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araI1-araI2 aktywuje ekspresję genów struktury (w kompleksie z arabinozą)

g) Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym araf1 i araf2 aktywuje ekspresję genów struktury - aral1i aral2

h) Arabinoza wiąże się do białka CAP i hamuje jego aktywność - zmienia jego konformację

i) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araC

j) Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araC

k) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araBAD

l) Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD

m) Operon ten podlega aktywacji (stymulacji) przez kompleks CAP-cAMP

n) Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP

o) Arabinoza powoduje oddysocjowanie białka regulatorowego od elementu regulatorowego araO2.

etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntezę aminoacylo-tRNA.

b) aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem.

c) aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez konieczności odłączenia od substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

d) Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez większość syntetaz aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym. !!!!!

e) Jony metali są wykorzystywane przez większość syntetaz do rozpoznania właściwego aminokwasu.

f) Inkubacja His-tRNA^Leu z syntetazą histydylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

g) Syntetazy klasy II to w większości monomery

h) Syntetazy klasy I to w większości monomery

i) etap syntezy aminoacylo-AMP przeprowadza specjalna syntetaza aminoacylo-AMP, a etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizuje syntetaza aminoacylo-tRNA

j) Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez wszystkie (przez większość prawidłowe) syntetazy aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym

k) Inkubacja Leu- tRNA ^Trp z syntetazą tryptofanylo-tRNA może doprowadzić do korekcji tego aminoacylo-Trna

l) Etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntetazę aminoacylo-tRNA. !!!!!!

m) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

n) Wysoka wierność translacji wynika między innymi z faktu, że większość syntetaz aminoacylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną.

o) Obniżają one wyraźnie entalpię swobodną reakcji syntezy wiązania peptydowego

p) Osiągają bardzo wysoką skuteczność katalityczną, mimo, iż produkt pośredni katalizowanej przez nie reakcji swobodnie oddysocjowuje od enzymu. (chwilowo oddysocjowuje)

r) Oba etapy syntezy danego aminoacylo-tRNA – etap aktywacji i przeniesienia – katalizuje ta sama syntetaza aminoacylo-tRNA.

Samodzielnie katalizują reakcję o sumarycznej stechiometrii: aminokwas + ATP + tRNA  aminoacylo-tRNA + ADP + Pi

a) Delecja sekwencji Shine-Dalgarno u Prokariota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

b) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu mRNA z ogonem poli(A)

c) Mutacja w obszarze bogatym w puryny (Shine-Dalgarno) następująca po kodonie START, zamieniająca je na szereg pirymidyn, może prowadzić najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu u Eukariota.

d) Translacja u Eukariota rozpoczyna się od kodonu AUG, wchodzącego w skład sekwencji KOZAK, położonego najbliżej CAP-5’

e) Translacja u Eukariota rozpoczyna sie w miejscu promotorowym CAP położonym najbliżej kodonu AUG

f) Transkrypt mRNA u Eukariota często zawiera kilka miejsc startu translacji

g) Transkrypt mRNA u Prokariota może zawierać/często zawiera kilka miejsc startu translacji

h) Wybór miejsca startu translacji u Prokariota zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu mRNA z małą podjednostką rybosomu.

i) Delecja sekwencji Shine-Dalango u Eukariota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

j) mutacja w obszarze bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg puryn może prowadzić najprawdopodobniej do spadku wydajności transkrypcyjnej danego genu zarówno u Prokaryota jak i Eukaryota TRANSLACYJNEJ JEST ŹLE!!!! A TU JEST TRANSKRYPCYJNA WIEC IDK JAK BĘDZIE 1 ODP POPRAWNA TO JA BYM ZAZNACZYLA TĄ JAKO 2.

Mutacja w regionie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem.

c) W przypadku wybrania alternatywnego kodonu inicjatorowego GUG w transkrypcie mRNA, aminokwasem inicjatorowym będzie metioninia (fMet) (tRNAf może się wiązać z każdym z 3 kodonów inicjujących translację (AUG > GUG > UUG))

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji.

e) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.

f) W przypadku wybrania alternatywnego kodonu inicjatorowego GUG w transkrypcie mRNA, aminokwasem inicjatorowym będzie zawsze walina (kodon GUG).

g) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR poprzedzającego kodon START transkryptu z rybosomem.

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu.

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 5’ cząsteczki mRNA.

k) Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16 S tRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

m) Delecja sekwencji Shine-Dalgarno prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

a) Polimerazy RNA I i II różnią się umiejscowieniem wewnątrz jądra komórkowego i wrażliwością na inhibitory

b) Eukariotyczne polimerazy RNA są dużymi, złożonymi enzymami, które składają się z wielu łańcuchów polipeptydowych

c) Fosforylacja domeny CTD jednej z podjednostek polimerazy RNA II uniemożliwia rozpad podstawowego kompleksu inicjatorowego (PIC) i wejście w etap elongacji transkrypcji

d) Polimeraza RNA alfa tworzy podstawowy kompleks transkrypcyjny z czynnikiem transkrypcyjnym TFII

e) Polimeraza RNA I występuje w nukleoplazmie i jest odpowiedzialna za syntezę pre-mRNA oraz snRNA

f) Aktywność polimerazy RNA II jest regulowana przez fosforylację reszt serylowych i treonylowych

a) Liderowy mRNA pełni funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie „cis”

b) mRNA operonu tryptofanowego koduje enzymy odpowiedzialne za rozkład tryptofanu

c) Tryptofan wiążąc się do represora operonu blokuje własną syntezę

d) Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

e) liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie "trans"

f) Struktura liderowego mRNA zależy od pozycji rybosomu translatującego peptyd liderowy.

g) Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w biosyntezie tryptofanu

h) W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNAtrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne obniżenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu ma być podwyższenie

i) Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej inicjacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

j) operon tryptofanowego jest operonem anabolicznym regulowanym przez kompleks cAMPCAP

w przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA

l) mRNA operonu tryptofanowego koduje enzymy odpowiedzialne za rozkład tryptofanu

m) Delecja odcinka DNA kodującego region 5’ liderowego mRNA doprowadzi do wzrostu poziomu ekspresji genów struktury

n) Operon tryptofanowy jest operonem regulowanym przez represor i atenuator.

o) Struktura liderowego mRNA jest regulowana położeniem rybosomu

p) Podczas syntezy peptydu liderowego tryptofan wpływa na położenie rybosomu zarówno jako wolny tryptofam, jak i w postaci Trp=tRNA^Trp.

q) Operon tryptofanowy jest operonem katabolicznym , który koduje enzymy odpowiedzialne za syntezę tryptofanu.

r) W przypadku mutacji syntetazy tryptofanylo-tRNA, która obniża jej aktywność, położenie rybosomu przed segmentem 1 nie będzie zależne od stężenia wolnego tryptofanu.

w przypadku mutacji zwiększającej aktywność syntetazy tryptofanylo -tRNA ,położenie rybosmou podczas syntezy peptydu liderowego będzei zależne od stężenia Trp-tRNA ^Trp

a) W wyniku mutacji delecyjnej obejmującej region i kodujący liderowy mrna tego typu mutancie nastąpi wzrost syntezy trp do momentu kiedy trp wysyci wszystkie miejsca wiązania w represorze i takie kompleks (represor trp) zwiąże się z miejscem operatorowym co będzie prowadziło do represji transkrypcji liderowego mrna

b) enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu kodowane są w pięciu policistronowcyh transkryptach

c) w wyniku mutacji kodon aug i/lub mutacji w miejscu wiązania rybosomu sekwencji kodującej peptyd liderowy układ kontrolujący poziom trp w komórce jest fazie „pause” z uwagi na stabilną strukturę utworzonej w wyniku oddziaływania segmentu 2 ze segmentem 3

d) transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie trp-trna

a) Czynnik EF-Tu, dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

b) Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G

c) Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras

d) Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-

e) W zależności od fazy elongacji, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P lub A rybosomu

f) Zdecydowana większość cząsteczek aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem P rybosomu

g) Czynnik EF-Ts dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

h) Czynnik EF-Ts wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-

i) Hydroliza peptydylo-tRNA jest warunkiem utworzenia każdego kolejnego wiązania peptydowego

j) Dostarczanie aminoacylo-tRNA do rybosomu wymaga związania GDP przez odpowiedni czynnik białkowy

k) Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA względem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą (EF-G)

l) Zdecydowana większosć cząsteczek aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem A rybosomu

m) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA wymaga hydrolizy GTP przez odpowiedni czynnik białkowy.

n) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy ATP przez odpowiedni czynnik białkowy

o) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga przyłączenia tzw. czynnika uwalniającego

p) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP

q) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z ATP

r) Aminoacylo-tRNA wiąże się w miejscu P rybosomu

s) Czynnik EFtu należy do tzw. Małych białek G

u) W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

v) W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

w) Struktura białka EF-G przypomina znacząco strukturę kompleksu EF-Ts z tRNA

x) W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

y) W obecności kompleksu EF- G/GCP peptydylo- tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

z) fMet-tRNA zajmuje miejsce P

aa) Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-Ts i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

bb) Peptydylo-tRNA pozostaje cały czas związany z miejscem P rybosomu.

cc) Kompleks IF2/GTP wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNA

a) Niektóre czynniki translacyjne wykazują zjawisko mimikry molekularnej dzięki czemu mogą konkurować z innymi czynnikami translacyjnymi lub ich kompleksami o wiązanie się do tych samych miejsc w rybosomie m.in. z uwagi na podobieństwo strukturalna

a) Zawierają sekwencję CCA na końcu N

b) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

yntetazy aminoacylo-tRNA rozpoznają specyficzne cząsteczki tRNA m.in. na podstawie sekwencji CCA

d) Zbudowane są z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą strukturę w kształcie litery U

e) W cząsteczce tRNA około połowa nukleotydów występuje w sparowanych regionach helikalnych

f) Pętla antykodonu to wewnętrznie sparowany region helikalny, który może zawierać inozynę oprócz typowych nukleotydów A, U, C i G (nie wiem i nikt nie wie)

g) Zawierają sekwencję CCA na końcu 5’

h) Koniec 3’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

i) Cząsteczki tRNA są dłuższe niż 100 nukleotydów, z czego około połowa występuje w regionach tworzących pętle

j) Zbudowane są m. in. z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą przestrzenną strukturę w kształcie litery

k) Sekwencja antykodonu, która wiąże się do odpowiedniej sekwencji kodonu mRNA podczas procesu translacji jest również precyzyjnie rozpoznawana przez odpowiednią syntetazę aminoacylo-tRNA

l) Zawierają sekwencję CCA na końcu 3’, która przyłączana jest podczas procesu dojrzewania (edycji)tRNA

m) Koniec 5’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

n) W wyniku procesu edycji niektórych cząsteczek tRNA w trakcie ich dojrzewania kilka adenin A ulega enzymatycznej deaminacji inozyn (I) co w przypadku jednej z pozycji w pętli antykodonu możlwiość rozpoznawania więcej niz jednego kodonu

o) Zawierają sekwencje ACC na końcu 3

p) Wyróżniają się spośród innych cząsteczek RNA tym, że podczas ich syntezy polimeraza RNA wprowadza także nietypowe nukleotydy, takie jak rybotymidyna, czy pseudourydyna

q) W cząsteczkach tRNA większość nukleotydów jest metylowanych potranskrypcyjnie. (NIE WIEM)

r) Pętla antykodonu to wewnętrznie sparowany region helikalny, który może zawierać w strukturze helikalnej ksantynę oprócz typowych nukleotydów A,U, C i G

a) Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

b) Ryfampicyna specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

c) α-amanityna jest oktapeptydem zawierającym kilka modyfikowanych aminokwasów.

d) Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych.

e) Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

f) Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

g) Polimeraza RNA II jest wrażliwa na każde stężenia alfa-amanityny.

h) α- amanityna jest (cyklicznym) oktapeptydem zawierającym kilka zmodyfikowanych aminokwasów

i) Aktynomycyna D blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

j) Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów

k) Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania syntezy szybko dzielących się białek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych hormonów

l) Aktynomycyna D wiąże się silnie i specyficznie do dwuniciowego DNA

Aktynomycyna D nie wiąże się do jednoniciowego DNA i RNA, dwuniciowego DNA i RNA

Aktynomycyna D blokuje transkrypcję, w wyniku wnikania w strukturę DNA

o) Aktynomycyna D blokuje wiązanie się białek do DNA, z uwagi na wywołanie zmiany strukturalne oraz blokadę miejsc wiążących w dsDNA po interkalacji

p) Aktynomycyna D nie wiąże się do jednoniciowego DNA i RNA, dwuniciowego RNA i do hybrydów RNA-DNA

Jest przykładem grupy pierwszej splicingu autokatalitycznego

) Jest przykładem grupy drugiej splicingu autokatalitycznego

Podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązań estrowych.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor: GTP, GDP lub GMP albo guanozyna

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor w postaci GTP lub guaniny

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązania fosfodiestrowe z końcem 3’ egzonu.

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w egzonie poprzedzającym intron i fragmentu bogatego w puryny, która występuje w sekwencji w intronie.

Jest to splicing wymagający dopływu energii w postaci ATP

Kofaktor atakuje miejsce rozgałęzienia i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

Kofaktor atakuje miejsce rozgałęzienia i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu.

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor(

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron, i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie

) Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd adeninowy: ATP, ADP lub AMP, albo adenina

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP, albo guanina

Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją eksonu 2 w pre-rRNA

Miejsce splicingowe 3’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w puryny, występującego w eksonie poprzedzającym intron, i sekwencji przewodnika bogatej w pirymidyny, która występuje w intronie

podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązania estrowego

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor w postaci GTP lub guaniny

Jest to splicing wymagający dopływu energii w formie wykorzystania wolnego ATP

a) Natywnym donorem reszt A jest adenozyno-5’-trifosforan

b) Donorem reszt A jest 5’ ¬ trifosforan deoksyryboadenozyny

c) Ogon poli(A) jest produktem reakcji ligacji kasety poli (A) z końcem 3’ pre-Mrna, która to reakcja jest katalizowana przez ligazę RNA

d) Ogon poli(A) jest spięty ze strukturą „kapu” na końcu 5’ cząsteczki mRNA za pośrednictwem kompleksu białek w których skład wchodzi m.in. białko wiążące ogon poli(A)

e) ogon poli(A) jest spięty z końcem (“kapem”) 5’ cząsteczki mRNA za pośrednictwem białka wiążącego ogon poli(A) (PABPI) oraz kompleksu eukariotycznych czynników inicjatorowych translacji, który wiąze się do “kapu”.

f) Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5’-difosforanów deoksyryboadenozyny

g) mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej translacji

h) mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji

i) Długośc życia mRNA zależy od szybkości syntezy ogona poli(A)

j) Długość życia mRNA zależy w pewnym stopniu od szybkości degradacji ogona poli(A)

k) Inhobitorem reakcji poliadenylacji jest 2’, 5’¬dideoksyadenozyna.

l) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A).

m) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA, która jest częścią polimerazy poli(A)

n) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA

o) Pierwotne transkrypty eukariontów rozcinane są przez specyficzną endonukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA.

p) poliadenylacja zwiękasza stabilność cząsteczki mRNA oraz m.in. wpływa na czas życia cząsteczki mRNA

q) poliadenylacja zwiękasza stabilność cząsteczki

r) ogon poli A jest produktem reakcji katalizowanej przez terminalną transkryptaze końca 3’

s) Ogon poli(A) jest produktem reakcji ligacji kasety poli(A) z końcem 3’pre-mRNA, która to reakcja jest katalizowana przez ligazę T4

t) Większość eukariotycznych mRNA ma końcu 3’ ogon zbudowany z 5’ monofosforanów deoksyryboadenozyny

u) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez odwrotną transkryptazę

v) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez polimerazę RNA

w) Długość życia i stabilność mRNA zależą od szybkości syntezy ogona poli(A

x) Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest kordycepina (3`deoksyadenozyna) (

y) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez terminalną transkryptazę końca 3’

a) Żadne z podanych sformułowań nie jest prawdziwe

b) Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu

c) Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA, odpowiednio, w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu

d) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w pierwszej pozycji kodonu

e) Niektóre cząsteczki tRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon

f) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż cztery kodony

g) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż jedną syntetazę

h) Jeśli w trzech pozycjach antykodomu znajduje się tyrozyna to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu.

i) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu

j) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w pierwszej pozycji kodonu

k) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony

l) niektóre cząsteczki rRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon(,

m) W helikalnych regionach cząsteczek RNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C

n) Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w trzeciej pozycji kodonu

a) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

b) Centra acylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, ale zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziałujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo

c) Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNAtyr

d) Inkubacja Thr-tRNAser z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacyl-tRNA

e) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

f) Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 104 włączanych aminokwasów

g) Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę … że nie posiadają aktywności korekcyjną

h) Acetylo tRNA może podlegać edycji po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

i) W centrach hydrolitycznych syntetaz usuwane są produkty acylacji które są zbyt małe w porównaniu z z docelowym aminoacylo¬tRNA co zwiększa wierność procesu translacji

j) Inkubacja Thr¬tRNAThr z syntetazą treonylo tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylotRNA

k) Hydroliza błędnego aminoacylo¬tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza.

l) Aminoacylo tRNA może podlegać edycji bez oddysocjowania substratu od enzymu

m) Syntetaza tyrozylo¬tRNA wykazuje aktywnosść korekcyjna, która prowadzi do hydrolizy fenyloalanylo¬tRNA Tyr

n) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowywaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

o) Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na 10^3 włączanych aminokwasów

p) Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNAPhe

q) Inkubacja Ser-tRNAThr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylotRNA

r) Inkubacja Thr-tRNASer z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

a. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci jednego policistronowego transkryptu

b. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

c. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą X-Gal

d. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci policistronowego transkryptu

e. Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza

f. X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

g. Białko represorowe CAP jest produktem genu

h. IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

i. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego aktywność jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

j. IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

k. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów: Z mRNA, Y mRNA oraz A mRNA

l. W skład tego operonu wchodzą m. in. 3 geny struktury: gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej

m. Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest galaktopiranozylo-1,4-β-glukopiranoza

n. Bezpośrednim induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

o. W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej

p. Ekspresja genów struktury wchodzacego w skład operonu bedzie najwieksza jesli wiązanie allolaktozy uwolni z operatora. a kompleks CAP-CAMP bedzie stymulowal zwiazanie sie polimerazy RNA do promotora s

q. Naturalnym induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

r. Związanie induktora znacznie zmniejsza powinowactwo represora do sekwencji DNA operatora

a) Element Inr występuje czasami razem z kasetą TATA

b) Element DPE występuje po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji

c) DPE to sekwencja wystęująca po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji

d) Element Inr występuje zawsze razem z kasetą TATA

e) Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez odpowiednie czynniki transkrypcyjnych

f) Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez wszystkie typy polimeraz

g) Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych typu: kasety TATA, CAAT, GC w przeciwieństwie do Prokariota nie są bezpośrednio rozpoznawane przez polimerazę RNA II, tylko przez specyficzne czynniki transkrypcyjne

h) Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych typu: kasety TATA, CAAT, GC, są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę II, w przeciwieństwie do prokariotycznych polimeraz RNA

i) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA występująca bliżej od miejsca startu transkrypcji niż analogiczny element u Prokariota

j) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest zawsze kaseta TATA, występująca podobnie jak u Prokaryota, w ściśle określonym miejscu przed miejscem startu transkrypcji

k) Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę CAAT

l) Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę GC

m) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje dalej od miejsca startu transkrypcji niż podobny element u Prokariota

n) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje bliżej miejsca startu transkrypcji niż podobny element u Prokariota

o) Sekwencje CAAT i GC działają tylko w przypadku, kiedy znajdują się na nici antysensownej

p) Sekwencje CAAT i GC działają także w przypadku, gdy znajdują się na nici antysensownej

q) Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety CAAT

r) Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety GC

s) Kasety TATA, CAAT, GC oraz inne elementy cis w promotorach eukariotycznych nie są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, ale przez dodatkowe czynniki transkrypcyjne

t) Kasety TATA, CAAT, GC oraz inne elementy cis w promotorach eukariotycznych są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do prokariotycznych polimeraz RNA

u) Sekwencje promotorów eukariotycznych rozpoznawane przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do sekwencji promotorów prokariotycznych, wykazują symetrię, której środkiem jest miejsce startu transkrypcji danego genu

v) Każda z polimeraz RNA, I, II i III, rozpoznaje identyczne sekwencje promotorowe

w) Polimerazy RNA II i III rozpoznają identyczne sekwencje promotorowe

x) Każa z polimeraz RNA I,II,III rozpoznaje właściwe dla niej sekwencje promotorowe

y) Transkrypcje genów często stymulują tzw sekwencje wzmacniające które są dodatkowymi elementami wiązanymi przez polimerazy RNA i zwiększającymi ich powinowactwo do promotorów

a) Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od ATP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA III

b) Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 3’ w stosunku do początku transkrypcji

c) Fosforylacja domeny CTD jednej z podjednostek polimerazy RNA II umożliwia rozbicie kompleksu czynników transkrypcyjnych TFII i zapoczątkowanie etapu elongacji transkrypcji

d) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIA który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

e) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

f) Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA II, ponieważ potrafi ona samodzielnie korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzięki swojej aktywności egzonukleazowej 3’->5’

g) Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzania małego rowka DNA

h) Synteza pre-mRNA nie może zacząć się de novo bez startera

i) Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA, ponieważ potrafi ona korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzieki swojej aktywności egzonukleazowej 3’-> 5’

j) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIC, który rozpoznaje proces inicjacji transkrypcji

k) Czynnik TFIIB jest helikazą zależną od ATP i rozpoczyna rozplatanie DNA przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

l) fosforylacja domeny przez TFIIH – sygnalizuje przejście do elongacji; stabilizuje proces wydłużania transkryptu i przyciąga enzymy związane z dojrzewaniem RNA

Cztery reszty fenyloalaninowe białka TBP interkalują między pary odpowiedniej sekwencji DNA

n) Asymetria kompleksu TBP/DNA jest isotna w precyzyjnym określeniu miejsca startu transkrypcji i jej kierunku

o) Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA.

p) Specyficzne oddziaływanie TBP z DNA zachodzi dzięki czterem resztom Lys,, które rozpoznają odpowiednie sekwencje w DNA u rozszerzajją mały rowek, rozsuwając pary zasad

a) snRNA wraz ze specyficznymi białkami tworzą kompleksy rybonukleoproteinowe snRNP

b) Splicing alternatywny to powrzechny mechanizm zwiększający różnorodność białek ekspresjonowanych często z pojedynczego genu

c) Spliceosom jest kompleksem składającym się z kilku rodzajów rRNA i wielu białek pełniących ważne role w procesie splicingu

d) Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie siodła

e) W komórkach ssaków splicingu rozpoczyna się od rozpoznania miejsca splicingowego 5’ przez snRNP U4

f) Podczas procesu splicingu katalizowanego przez spliceosomy zachodzą dwie reakcje transestryfikacj

g) Splicing katalizowany przez spliceosomy wymaga obecności wolnego nukleootydu adeninowego

h) W komórkach ssaków splicing rozpoczyna się od rozpoznania miejsca splicingowego 3’ przez snRNP U4-U5-U6

i) Centrum katalityczne spliceosomu tworzą snRNA U2 i snRNA U6

j) Spliceosomy są dużymi kompleksami cząsteczek snRNA wielu specyficznych białek oraz premRNA

k) Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy sie struktura rozgałęziona w kształcie lassa

l) Podczas procesu splicingu katalizowanego prrzez spliceosomy zachodza dwie reakcje translikozylacji

m) snRNA wraz ze specyficznymi białkami tworzą kompleksy rybonukleoproteinowe snRNP

n) Niskocząsteczkowe jądrowe RNA odpowiedzialne są za wycięcie sekwencji liderowych w prekursorach tRNA

o) Kompletny spliceosom tworzony jest w wyniku przyłączenia się kompleksu U4-U5-U6 do kompleksu U1, U2 i pre-mRNA , czemu towarzyszy hydroliza ATP

b) Nić górna jest nicią matrycową

d) Nić górna jest nicią antysensowną

f) Nić dolna jest nicią sensowną

g) Nić dolna jest nicią kodującą

i) W bąblu transkrypcyjnym nić górna tworzy z nowopowstającym transkryptem przejściową hybrydę RNA-DNA

a) Nić dolna jest nicią matrycową

c) Nić górna jest nicią sensowną

e) Nić dolna jest nicią antysensowną

h) Nić górna jest nicią kodującą

j) W bąblu transkrypcyjnym nić dolna tworzy z nowopowstającym transkryptem przejściową hybrydę RNA-DNA

k) Powstający transkrypt ma sekwencję: …TCGCTATGTGGCA

l) Powstający transkrypt ma sekwencję: pppAUGUGGCA

a) Podczas splicingu tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie lassa

b) Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

c) Koniec 2’ -OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

d) Koniec 5’ -OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

e) Koniec 3’-OH egzonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i egzonem

f) Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 3’

g) Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

h) Grupa 2’-OH z wolnego ATP atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i koncem 5’ intronu A.

i) Grupa 2’-OH z wolnego adenylanu atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i koncem 5’ intronu A. (reszty adenylowej, w miejscu splicingowym 5’)

j) Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transglikolizy

k) Podczas splicingu egzon 1 z egzonem 2 tworzą strukturę w kształcie lassa.

l) Podczas splicingu tworzy się struktura w kształcie lassa, obejmująca intron A i ekson 1.

a. Kapy wpływają na stabilność mRNA oraz stymulują transkrypcje u eukariota

b. Kapy wpływają na stabilność mRNA chroniąc koniec 5’ przed przedwczesną degradacją oraz stymulują translację u Eucaryota, w wyniku oddziaływania z czynnikami inicjatorowymi translacji

c. Kapy wpływają na stabilność mRNA chroniąc ich końce 5’ przed działaniem fosfataz i nuklez

d. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7- metyloguanozynę

e. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7- formyloguanozynę

f. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 2-acetyloguanozynę

g. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7-acetyloguanozynę

h. Kapy wpływają na stabilność mRNA oraz stymulują translację u eukariota

i. Kapy połączone są z ogonem poli (A) za posrednictwem kompleksu białek, w którego składu wchodzą czynniki inicjatorowe translacji oraz białko wiążace ogon poli (a) PABP u Eukaryota

j. Kapy stymuluja synteze białka w porcesie inicjacji translacji zależnej od KAPU

k. W strukturze kap występuje wiązanie 5’-5’ trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku difosforanu na atom fosforu w pozycji α cząsteczki GTP

l. W strukturze kap występuje wiązanie 3’5’ dihydroksylowe, które powstaje w wyniku ataku difosforanu na atom fosforu w pozycji α cząsteczki GTP

m. W strukturze „kap” występuje wiązanie 5’-5’-trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku monofosforanu na atom fosforu w pozycji β-cząsteczki GTP

n. struktura kap tworzona jest na końcu 3’ eukariotycznych cząsteczek mRNA

o. Struktura kap tworzona jest na końcu 5’ eukariotycznych cząsteczek mRNA już na etapie procesowania transkryptu pre-mRNA.

p. W strukturze „kap” występuje wiązanie 5’-5’-trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku monofosforanu na atom fosforu w pozycji β -cząsteczki GTP

q. Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 5’-trifosforanu adenozyny lub 5’-trifosforanu guanozyny

r. Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 3’trifosforanu adenozyny lub 3’ trifosforanu guanozyny

s. Sekwencja kap tworzona jest na końcu 5’ enzymatycznych cząsteczek mRNA

t. Transkrypcja u Eucaryota zaczyna się zwykle od A lub G

u. Transkrypty u Prokariota i Eukariota zaczynają się zwykle od A lub G

v. Cząsteczki mRNA wielu ssaczych wirusów mają identyczne lub bardzo podobne kapy jak cząsteczki mRNA ssaków

w. Kapy stymulują translacje z uwagi na to że wiązą czynniki inicjatorowe translacji co ułatwia odnalezienie prawidłowego miejsca START syntezy białek u eukariota

a) Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych

b) Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji rdzeniowych elementów promotorowych

c) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu pod koniec elongacji transkryptu

d) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu zawsze pod koniec elongacji transkryptu

e) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu pod koniec inicjacji transkryptu

f) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu często na wczesnym etapie elongacji transkryptu

g) Po oddysocjowaniu od holoenzymu zmieniona strukturalnie podjednostka σ nie może ponownie uczestniczyć w inicjacji transkrypcji

h) Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA

i) Rdzeń polimerazy RNA silnie wiąże się z matrycą DNA bez względu na jej sekwencję

j) Przejście od kompleksu promotorowego otwartego do kompleksu promotorowego zamkniętego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji.

k) Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji

l) Rejon zawierający polimerazę RNA nić matrcową DNA oraz powstający RNA zwany jest bąblem transkrypcyjnym

m) Etap elongacji transkrypcji zachodzi w bąblu transkrypcyjnym, który porusza się wzdłuż matrycy DNA

n) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ76

o) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ70

q) Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

r) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ54.

s) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32.

t) Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

u) Dodatnie superskręcenie kolistego DNA wspomaga transkrypcję wielu genów

a) Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

b) Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-tRNA

c) fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-RNA/EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

d) Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

e) Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia reakcji formylacji podczas inicjacji syntezy polipeptydu

f) Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne

g) Chloramfenikol jest antybiotykiem hamującym polimerazy RNA wyłącznie w komórkach eukariotycznych

h) Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym wyłącznie na komórki eukariotyczne

i) Puromycyna jest inhibitorem translacji, ponieważ wiążę się do miejsca A rybosomu i hamuje przyłączenie nowego aminoacylo-tRNA

j) Puromycyna jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne i eukariotyczne

k) Puromcyna jest analogiem końcowej aminoacyloadenozynowej części aminoacylo-tRNA

l) Streptomycyna hamuje terminację translacji

m) Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację aa-tRNA

,, Rycyna modyfikuje kowalencyjne rRNA’’) n) Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikacje rRNA na etapie elongacji

o) Rycyna blokuje działanie rybosomu przez modyfikację rRNA.

p) Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokacje w prokaryota