a. przeciwciała rozpoznają hapten na antygenie

c. determinanta antygenowa to przeciwciała rozpoznające grupę aminokwasów na dużej cząsteczce

d. przeciwciała monoklonalne są homogenne

b. przeciwciała monoklonalne mogą pochodzić od szpiczaka mnogiego

e. aminokwasy odcinamy kolejno od C-końca

f. W środowisku lekko kwaśnym uwalniana jest cykliczna fenylotiohydantoinowa pochodna aminokwasu, po czym koniec peptydowy jest gotowy do kolejnego cyklu reakcji.

g. Pozwala na poznanie nie wiecej niż 50 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego C-końca.

c. Wykorzystuje sekwencyjne odcinanie reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu z fenyloizotiocyjanianem.

b. Metoda ta pozwala na oznaczenie wyłącznie jednego aminokwasu z końca N polipeptydu, ponieważ uwolnienie znakowanego aminokwasu wymaga hydrolizy wszystkich wiązań peptydowych.

a. Metoda ta wykorzystuje fluorodinitrobenzen jako cząsteczkę znakującą koniec N polipeptydu.

d. Pozwala ona na poznanie co najwyżej 15 reszt aminokwasowych w sekwencji peptydu od jego końca C.

h. Wykorzystuje sekwencję odcinania reszt aminokwasowych od końca N, po uprzedniej reakcji polipeptydu chlorkiem dabsylu,

a. test ELISA może być wykorzystany do wykrycia danego antygenu w mieszaninach złożonych (np. we krwi)

b. test ELISA umożliwia zarówno wykrycie antygenu, jak i jego ilościowe oznaczenie.

e. Przeciwciała nie mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

d. test Western blotting umożliwia wykrycie białek rozdzielonych za pomocą elektroforezy żelowej

f. Przeciwciała mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

c. test ELISA nie może być wykorzystany do wykrycia danego przeciwciała w złożonych mieszaninach (np. we krwi)

j. W procesie oczyszczania białka metodą chromatografii powinowactwa wykorzystuje się np. specyficzne oddziaływanie białka z przeciwciałami.

g. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się kationitu.

h. Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się anionitu.

i. W procesie oczyszczania białka metodą chromatografii powinowactwa wykorzystuje się zdolność tworzenia przez białko wewnętrznych mostków dwusiarczkowych.

c. Dializa jest podstawową metodą używaną do rozdziału białek niewiele różniących się wielkością.

l. Podczas frakcjonowania białek wykorzystuje się ich zmniejszoną rozpuszczalność w stężonych roztworach niektórych soli.

k. Podczas frakcjonowania białek wykorzystuje się ich zwiększoną rozpuszczalność w stężonych roztworach niektórych soli.

b. Dializa jest metodą często używaną do oddzielenia białek od małych cząsteczek.

f. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej wypływają z kolumny największe białka.

e. Podczas chromatografii metodą filtracji żelowej najszybciej poruszają się i wypływają z kolumny najmniejsze białka.

d. W technice chromatografii metodą filtracji żelowej, podobnie jak w elektroforezie żelowej, największe białka opuszczają żel jako pierwsze.

o. Masę cząsteczkową białek można oznaczyć np. stosując metodę spektrometrii mas z użyciem elektrorozpraszania (electrospray) lub techniki elektroforezy natywnej.

n. Elektroforeza dwukierunkowa to połączenie techniki elektroforezy typu SDS-PAGE i techniki Western blotting.

a. Rozpuszczalność większości białek nie zmienia się w stężonych roztworach soli.

m. Ultrawirowanie jest metodą służącą zarówno do rozdziału białek jak i oznaczenia ich masy cząsteczkowej.

Leu niepolarny alifaityczny

Trp niepolarny aromatyczny

a. Lys - zasadowy

Glu kwaśny

Leu polarny

Cys zawiera siarkę

Glu zasadowy

Lys kwasowy

Ser zawiera gr OH

c. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów głównych.

a. Podobnie jak helisy α są rozciągnięte.

h. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami drugiego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu.

b. Podobnie jak helisy α są cylindryczne.

i. W strukturze antyrównoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują z odpowiednimi grupami jednego aminokwasu na sąsiednim łańcuchu.

d. Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów bocznych.

c. W strukturze równoległej grupy jednego aminokwasu oddziałują jednocześnie z odpowiednimi grupami dwóch aminokwasów na sąsiednim łańcuchu.

d. Zwroty β często uczestniczą w oddziaływaniu białek.

g. Zwroty β zwykle znajdują się na powierzchni białek.

e. Struktury β mogą być tworzone przez wiele łańcuchów.

f. Inaczej określa się je strukturą typu wstęga-zwrot-wstęga.