Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny. (mogą być usuwane przez wątrobę)

b. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.

e. Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA.

h. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.

c. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K lub dikumarolu.

d. Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.

g. Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.

j. Heparyna ma działanie antagonistyczne (przeciwne) do antytrombiny III

k. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz rozkładane przez proteazy.

i. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga obecności reszt γ-karboksyglutamylowych w protrombinie.

f. Skrzepy fibrynowe są usuwane przez plazminę, która powstaje z plazminogenu pod wpływem działania trombiny.

g. Autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy.

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy.

b. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku

a. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku.

e. Przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy.

d. Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papainę w żołądku.

i. Autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku.

f. Przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy

h. Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

c. Katalizują tą samą reakcję: cięcia wiązania peptydowego.

e. Wykazują różnice strukturalnie w centrach aktywnych.

f. Są syntetyzowane jako nieaktywny zymogen.

d. Katalizują reakcje, które przebiegają przez kowalencyjny związek pośredni.

b. Wykazują podobieństwa w sekwencji aminokwasowej i strukturze trójwymiarowej.

a. Pochodzą od wspólnego pragenu.

c. ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane

ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji.

a. Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna π

d. ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.

Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych

b. Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową.

c. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych.

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cyklicznego adenozynomonofosforanu (cAMP) jest skutkiem aktywacji PKA.

e. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową.

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do fosforylacji tzw. sekwencji pseudosubstratowej i w efekcie aktywuje PKA.

. cAMP wiąże się do podjednostki katalitycznej PKA, co prowadzi do jej oddysocjowania od podjednostki regulatorowej.

h. Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

e. cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA, co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu.

f. PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dostosowanie regulacji do typu komórki, czy stadium rozwojowego.

f. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę pierwszorzędową

g. Podjednostki regulatorowe zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową, która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

c. cAMP wiąże się z regulatorową podjednostką PKA i aktywuje enzym przez uwolnienie katalitycznych podjednostek

d. coś, że cAMP jest wiązane do aktywnego hormonu

a. Większość efektów cAMP w komórkach eukariotycznych jest używanych do aktywacji kinaz białkowych A.

b. cAMP wiąże się z katalityczną podjednostką PKA i aktywuje enzym allosteryczny.

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

a. Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw. kinazy białkowe.

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacji białka może być ATP, ale nie ADP ani AMP.

j. Fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne.

Reakcja defosforylacji białka jest odwróceniem reakcji fosforylacji, dlatego jest niekorzystna termodynamicznie.

Tzw. kinazy białkowe, to białkowe enzymy fosforylujące zarówno związki niskocząsteczkowe, jak i makrocząsteczki.

Zarówno reakcja fosforylacji, jak i reakcja defosforylacji białka są korzystne termodynamicznie.

b. Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu.

Fosfatazy białkowe są fosfotransferazami ponieważ usuwają grupy fosforanowe ze zmodyfikowanych białek

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacji białka może być albo ATP albo ADP, ale nie AMP, ponieważ AMP nie zawiera wysokoenergetycznego wiązania.

a. Cytydynotrifosforan (CTP) hamuje ACTazę.

b. p-Hydroksyrtęciobenzen oddziałuje z kluczowymi resztami seryny w ACTazie.

c. W oddziaływaniach allosterycznych w ACTazie pośredniczą duże zmiany w strukturze czwartorzędowej.

d. cykliczny AMP aktywuje kinazę białkową A zmieniając jej strukturę czwartorzędową