a. Większość efektów cAMP w komórkach eukariotycznych jest używanych do aktywacji kinaz białkowych A.

d. coś, że cAMP jest wiązane do aktywnego hormonu

c. cAMP wiąże się z regulatorową podjednostką PKA i aktywuje enzym przez uwolnienie katalitycznych podjednostek

b. cAMP wiąże się z katalityczną podjednostką PKA i aktywuje enzym allosteryczny.

a. W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cyklicznego adenozynomonofosforanu (cAMP) jest skutkiem aktywacji PKA.

h. Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

g. Podjednostki regulatorowe zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową, która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

f. PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dostosowanie regulacji do typu komórki, czy stadium rozwojowego.

e. cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA, co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu

b. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do fosforylacji tzw. sekwencji pseudosubstratowej i w efekcie aktywuje PKA.

d. cAMP wiąże się do podjednostki katalitycznej PKA, co prowadzi do jej oddysocjowania od podjednostki regulatorowej.

e. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

f. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę pierwszorzędową

c. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych.

a. Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna pi

e. ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji

d. ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.

f. Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych

c. ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane.

b. Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową

c. Katalizują tą samą reakcję: cięcia wiązania peptydowego.

f. Są syntetyzowane jako nieaktywny zymogen.

b. Wykazują podobieństwa w sekwencji aminokwasowej i strukturze trójwymiarowej.

d. Katalizują reakcje, które przebiegają przez kowalencyjny związek pośredni.

a. Pochodzą od wspólnego pragenu.

e. Wykazują różnice strukturalnie w centrach aktywnych.

h. Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

e. Przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy

i. Autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku.

c. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

g. Autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy.

d. Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papainę w żołądku.

f. Przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy

a. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku.

b. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku

g. Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.

a. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny.

e. Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA.

d. Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.

. Heparyna ma działanie antagonistyczne (przeciwne) do antytrombiny III.

b. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.

f. Skrzepy fibrynowe są usuwane przez plazminę, która powstaje z plazminogenu pod wpływem działania trombiny.

h. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.

i. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga obecności reszt γ-karboksyglutamylowych w protrombinie.

k. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz rozkładane przez proteazy.

c. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K lub dikumarolu.

g. Warfaryna

b. Lipaza trzustkowa

c. Kolagen

e. Czynnik X krzepliwości krwi

d. Chymotrypsyna

a. Enteropeptydaza

c. Zmiany konformacyjne, którymi podlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody.

d. Związanie dowolnego z dwóch substratów powoduje w enzymie szereg zmian konformacyjnych o charakterze indukowanego dopasowania i powstanie katalitycznie komplementarnej konformacji enzymu

b. Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

. Enzymy te zawierają w swym miejscu aktywnym istotny katalitycznie jon metalu dwuwartościowego (Mg2+ lub Mo2+).

e. Zawierają w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy.