Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ eksonu.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązania fosfodiestrowe z końcem 3’ egzonu.

Miejsce splicingowe 3’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w puryny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w pirymidyny, która występuje w intronie

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor albo nukleotyd adeniniwy: ATP, ADP lub AMP, albo adenina.

Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją eksonu 2 w pre-rRNA

Grupa 3’-OH eksonu 1 atakuje miejsce splicingowe 3’

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor - albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP, albo guanina

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z koncem 5’ intronu.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP albo guanozyna.

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzania małego rowka DNA

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu pod koniec elongacji transkryptu

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

Dodatnie superskręcenie kolistego DNA wspomaga transkrypcję wielu genów

Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA

Po oddysocjowaniu od holoenzymu zmieniona strukturalnie podjednostka σ nie może ponownie uczestniczyć w inicjacji transkrypcji.

Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu na wczesnym etapie elongacji transkryptu

Przejście od kompleksu promotorowego otwartego do kompleksu promotorowego zamkniętego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji

Rdzeń polimerazy RNA silnie wiąże się z matrycą DNA bez względu na jej sekwencję

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32

Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji.

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ70

Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ54

Dodatnie superskręcenie kolistego DNA wspomaga transkrypcję wielu genów

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

w przybliżeniu 12 bp helisy DNA-RNA

podjednostka σ

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ70

dpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32

w przybliżeniu 17 nukleozydow nici kodującej DNA w formie pojedynczej

w przybliżeniu 12 nukleozydow konce 5 lini wydłużającej się RNA

Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji.

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ54

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

Białko represorowe CAP jest produktem genu i

W skład tego operonu wchodzą m. in. 3 geny struktury: gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej

Ekspresja genów struktury wchodzącego w skład operonu będzie największa, jeśli związanie allolaktozy uwolni represor z operatora a kompleks CAP-cAMP będzie stymulował związanie się polimerazy RNA do promotora

Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci jednego policistronowego

Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja(aktywność) jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

IPTG jest / „substratem” / „inhibitorem” ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

Mutacja w rejonie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu (zmiana sekwencji Shine-Dalgarno)

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 5’/ „3’” cząsteczki mRNA

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S tRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki mRNA

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Transkrypt jest policistronowy

Mutacja w regionie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca ją na szereg puryn prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40 S

Streptomycyna hamuje terminację translacji

Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-tRNA

Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację rRNA

Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokację u Prokariota

Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym wyłącznie na komórki Eukariotyczne

Puromycyna jest analogiem końcowej aminoacyloadenozynowej części aminoacylo-tRNA

Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację rRNA na etapie elongacji

Zbudowane są z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą strukturę w kształcie litery U

Zawierają sekwencję ACC na końcu 3’

W cząsteczkach tRNA około połowa nukleotydów występuje w sparowanych regionach helikalnych.

Cząsteczki tRNA są zwykle dłuższe niż 200 nukleotydów, z czego około połowa występuje w sparowanych regionach heliakalnych

W cząsteczkach tRNA większość nukleotydów jest metylowanych potranskrypcyjnie.

Wyróżniają się spośród innych cząsteczek RNA tym, że podczas ich syntezy polimeraza RNA wprowadza także nietypowe nukleotydy, takie jak rybotymidyna, czy pseudourydyna

Żadna z odpowiedzi nie jest prawdziwa

Koniec 5’ wszystkich tRNA jest fosforylowany