Pytanie 24
Zaznacz fałszywe o enzymach allosterycznych:
B. Dla enzymów allosterycznych kształt krzywej zależności szybkości reakcji od stężenia substratu jest sigmoidalny
C. Przykładem enzymu allosterycznego jest karbamoilotransferaza asparaginianowa, katalizująca pierwszą reakcję w szlaku biosyntezy pirymidyn; CTP, będący produktem końcowym szlaku biosyntezy pirymidyn, hamuje ten enzym, natomiast ATP - aktywuje
D. Efektory allosteryczne mogą zmieniać powinowactwo enzymu do substratu, wpływać na szybkość maksymalną (Vmax) lub na obie wartości jednocześnie
A. Mają budowę podjednostkowa, a miejsce regulatorowe (allosteryczne) wiążące efektor jest inne niż miejsce wiążące substrat
E. Usunięcie inhibitora allosterycznego powoduje zmianę kinetyki nasycenia na zgodną z kinetyką Michaelisa-Mentena