Obecność helis transbłonowych w białku nie można przewidzieć na podstawie jego sekwencji aminokwasowej

Białka błonowe mają ściśle określoną orientację ponieważ są dostarczane od strony cytozolowej komorki.

Aspiryna blokuje aktywność kanału potasowego

Zadna odp nie jest poprawna.

Rodopsyna bakteryjna jest białkiem peryferyjnym

Coś o ich specyficzności, że objawia się ona tym, że przeprowadzają jakąś określoną reakcję lub reakcję blisko spokrewnioną i tym, że mogę WYBIERAĆ (?!) substrat

Zwiekszają szybkość reakcji od 10 do 10^6 w stosunku do reakcji niekatalizowanej.

Zmniejszają szybkosć r-r od 10 do 10^6 raza

Żadna odp nie jest poprawna.

nie zmieniają czy też nie wpływają na delta G

obniżają delta G

podwyższają delta G

wpływają na szybkośc reakcji, obniżają energię aktywacji

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej ϒ reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora

Fosfatazy białkowe są fosfotransferazami ponieważ usuwają grupy fosforanowe ze zmodyfikowanych białek

Reakcja defosforylacji i fosforylacji są termodynamicznie korzystne.

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacji białka może być albo ATP ale nie ADP lub AMP

Niepolarne cząsteczki wykazują w wodzie tendencje do łączenia się

Model ten zakłada że k1[E][S]= (k1+k2[ES])

Model ten spełniony jest tylko dla enzymów dla których k-2>>>

Model ten spełniony jest tylko wtedy, gdy możemy zaniedbać reakcje o stałej k1>>>>k2

Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdy reakcje powstawania produktu P z kompleksu ES jest nie odwracalna

Powyższy zapis oznacza że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1 /k-1

Model ten spełniony jest tylko w warunkach osiągniecia stanu równowagi dynamicznejP

Energia całkowita układu i jego otoczenia jest stała.

Reakcja może zająć spontanicznie jeśli …. Gibbsa jest ujemna

Niepolarne cząsteczki wykazują w wodzie tendencje do łączenia się

Zmiana entropii w otoczeniu reakcji jest niezależna od ilości wydzielonego w reakcji ciepła.

Energia uwolniona podczas tworzenia wiązań chemicznych musi być wykorzystana do rozerwania innych wiązań lub uwolnienia w postaci ciepła lub też zmagazynowana w jakiejś innej formie.

Jeżeli delta G’ reakcji wynosi zero, to w układzie niezachodzi przekształcanie reagentów w żadną stronę

Jezeli delta Go’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M

delta G’ jest różnicą między entalpią swobodną produktów I substratów reakcji, dlatego niezależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu

Dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H’>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (delta S’>0) ułatwia spontaniczność reakcji.

Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji, oznacza że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkościąP

W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofobowe do wnętrza cząsteczki

Struktura 4-rzędowa odnosisię do białek składających się tylko z 4 łańcuchów polipeptydowych

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów

Białko może składać się z kilku podjednostek globularnych zwanych domenami

Amfipatyczność harmonijki B polega na podobnej polarności aminokwasów znajdujących się na obu jej końcach