Strona 13

Biochemia I - 1

Pytanie 97
Dopasuj wybrane techniki biochemiczne:
Spektrometria mas
metoda analizy zjonizowanych form cząsteczek w fazie gazowej; e metodzie ESI roztwory zawierające peptyd lub białko przepuszcza sie prze metalową końcówke, do której jest przyłożony potencjał elektryczny
Mikroskopia immunoelektronowa
Technika umożliwiająca lokalizację białka w nienaruszonej komórce
Western blotting
technika wykorzystywana do lokalizacji specyficznych białek w ich mieszaninie
Elektorfereza diagonalna
ustalenie pozycji mostków disiarczkowych; izolacja peptydów zawierająca takie wiązania
Degradacja Edmana
Metoda umożliwiająca sekwencjonowanie białek; polega na kolejnym odszczepianiu reszt aminokwasowych do końca aminowego peptydu; Fenyloizotiocyjaniian
Ultrawirowanie analityczne
Metoda pozwalająca na wyznaczenie masy molekularnej badanego białka
Krystalografia rentgenowska
Oznaczanie struktury przestrzennej białka na poziomie atomowym; podstawowe elementy układu stosowanego w krystalografii: wiązka promieni rentg, krysztal, detektor
Ogniskowanie izoelektryczne
metoda wymagająca matrycy żelowej
Pytanie 98
9. Dopasuj typ modyfikacji z odpowiednim aminokwasem:
hydroksylacja
P(Pro)
γ - karboksylacja
E(Glu)
fosforylacja
T(Thr), S(Ser), Y(Tyr)
acetylacja
K(Lys), Koniec N
Pytanie 99
Które ze stwierdzeń dotyczących termodynamiki reakcji katalizowanych enzymatycznie są prawdziwe?
Jezeli ΔG’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M
Dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H’>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (delta S’>0) ułatwia spontaniczność reakcji.
ΔG’ jest różnią między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji, dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu
Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji, oznacza że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością
Ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji, zmienia jej stałą równowagi
Jeżeli delta G’ reakcji wynosi zero, to w układzie nie zachodzi przekształcanie reagentów w żadną stronę
Pytanie 100
Pytanie 101
. Które z poniższych stwierdzeń definiuje pKa grupy karboksylowej?
Wartość pH, w której wypadkowy ładunek grupy karboksylowej wynosi 0.
Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowite zdysocjowane
Jest to wartość pH w, której połowa grup α-COOH jest uprotonowana
Jest to wartość pH w, której grupa α- NH2 jest całkowicie zdysocjowana.
Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowicie uprotonowane
Pytanie 102
Które z poniższych technik są wykorzystywane do ustalenia pozycji mostków dwusiarczkowych w białku?
Peptydy są rozdzielane przez dwuwymiarową elektroforezę, w trakcie której (pomiędzy elektroforezami) zostają poddane działaniu kwasu nadmrówkowego
Białko jest najpierw redukowane i karboksymetylowane
Białko jest rozcinane przez kwaśną hydrolizę
Białko jest specyficznie rozcinane w warunkach nieuszkadzających wiązań dwusiarczkowych
Peptydy są rozdzielane przez elektroforezę w żelu poliakrylamidowym z SDS
Pytanie 103
Które z poniższych aminokwasów posiada łańcuchy boczne, które są negatywnie naładowane w warunkach fizjologicznych (pH=7)?
His
Trp
Glu
Tys
Asn
Pytanie 104
SDS-PAGE i ogniskowanie izoelektryczne, metody służące do rozdzielenia białek, posiadają wspólne cechy. Jakie? Obie techniki:
rozdzielają natywne białka
wymagają gradientu pH
rozdzielają białka zgodnie z ich masą
są wykonywane na matrycach wykonanych z żelu
wykorzystują pole elektryczne
Przejdź na Memorizer+
W trybie testu zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Wykup dostęp