Ucz się szybciej
Testy Fiszki Notatki
Zaloguj  

Strona 12

Biochemia I - 1

Przejdź na Memorizer+
W trybie testu zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Wykup dostęp
Pytanie 89
1. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury białek są poprawne?
Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów
Struktura 4-rzędowa odnosi się do białek składających się tlko z 4 łańcuchów polipeptydowych
W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofobowe do wnętrza cząsteczki
białko może składać się z kilku podjednostek globularnych zwanych domenami
Amfipatyczność harmonijki B polega na podobnej polarności aminokwasów znajdujących się na obu jej końcach
Pytanie 90
Które ze stwierdzeń dotyczących termodynamiki reakcji katalizowanych enzymatycznie są prawdziwe?
Jeżeli delta G’ reakcji wynosi zero, to w układzie nie zachodzi przekształcanie reagentów w żadną stronę
Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji, oznacza że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością
jezeli ΔG’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M
ΔG’ jest różnią między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji, dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu
Ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji, zmienia jej stałą równowagi
Dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H’>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (delta S’>0) ułatwia spontaniczność reakcji.
Pytanie 91
14. Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury przestrzennej białek są prawdziwe:
Struktura 4rzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej 2 łańcuchów polipeptydowych
W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki
Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów
Dzięki znajomości preferencji aminokwasów do tworzenia określonych struktur można dokładnie przewidzieć rodzaj i miejsce występowania określonych struktur 2rzędowych
Brak utraty aktywności białka po zmianie lizyny na alaninę może sugerować że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji
Pytanie 92
Które z informacji dotyczących przeciwciał poliklonalnych oraz monoklonalnych są prawdziwe?
Przeciwciała poliklonalne są produkowane przez wykorzystanie komórek szpiczaka mnogiego, podczas gdy źródłem przeciwciał monoklonalnych jest surowica immunizowanych zwierząt
Żadna z powyższych
Przeciwciała czyli immunoglobulina jest białkiem syntezowanym przez zwierzęta w odpowiedzi na obecność obcej substancji zwanej antygenem
Przeciwciała mono posiadają 1 miejsce wiązania epitop, podczasgdy poli- 2 takie miejsca
Przeciwciała monoklonalne rozpoznają 1 epitop antygenu, podczas gdy przeciwciała poliklonalne rozpoznają rożne epitopy tego samego anygenu
Pytanie 93
Które z poniższych stwierdzeń na temat hamowania enzymu przez inhibitor są prawdziwe?
Wartość V wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego sprzężenia
Wartość Vmax wyznaczona jest w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania
Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną
Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania enzymu
Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.
Pytanie 94
E + S = (k-1)ES =(k-2) E + P
Model ten spełniony jest tylko w warunkach osiągania stanu równowagi termodynamicznej
Powyższy zapis oznacza ze enzym E łączy się substratem S i powstaje kompleks ES, a stała szybkości tej reakcji wynosi k1
Model ten spełniony jest tylko wtedy gdy możemy zaniedbać reakcje na stałej szybkości k-2
Model ten spełniony jest tylko dla enzymów dla których k2<
Model ten zakłada że k1+k2 {E}[S] = (k1+k2)[ES]
Model ten jest spełniony dla prędkości początkowych reakcji katalizowanych enzymatycznie gdyż reakcja powstawania produktu P z kompleksu ES jest odwracalna – prawda
Pytanie 95
Standardowa zmiana entalpii swobodnej w warunkach biochemicznych podczas reakcji hydrolizy fruktozo-1-fosforanu z utworzeniem fruktozy i ortofosforanu wynosi -5,0 kcal/mol. Stężenia początkowe reagentów wynoszą 10-6, 10-2 i 10-1 M odpowiednio dla F-1-P, F i P. Temperatura 25oC, R=2,0 cal/mol*K
W warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcja przebiega w kierunku syntezy F-1-P
∆G’ dla tej reakcji wynosi około -0.9 kcal/mol
Stała równowagi wynosi około 1000 lub 4400 w zależności od tego czy obliczymy ją dla warunków początkowych czy też dla warunków standardowych
W obecności enzymu katalizującego tę reakcje w warunkach zdefiniowanych jako początkowe reakcje przebiegać będzie w kierunku syntezy F-1-P
W warunkach standardowych spontanicznie zachodzić będzie hydroliza F-1-P -prawda
Pytanie 96
10. Jeśli stosunek [NH3+]/[NH2] dla grupy aminowej w łańcuchu boznym lizyny w pH 10,5 wynosi 1, oznacza to, że:
żadna
pI tego aminokwasu wynosi 10,5
pI grupy aminowej w łańcuchu bocznym wynosi 10,5
pK aminokwas wynosi10,5
pK grupy aminowej w łańcuchu bocznym wynosi 10,5
Następne pytania Pozostało stron: 4