Ucz się szybciej
Testy Fiszki Notatki
Zaloguj  

Strona 2

Biochemia I - 1

Przejdź na Memorizer+
W trybie testu zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Wykup dostęp
Pytanie 9
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury ATP są prawdziwe?
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Jednostka cukrowa w ATP jest połączona z trifosforanem za pomocą wiązania fosfodiestrowego.
ATP zawiera dwa wiązania fosfoestrowe
ATP zawiera dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe.
Zasada azotowa wchodzącą w skład ATP to adenozyna.
Aktywną formą ATP jest zazwyczaj kompleks ATP z jonami Mg2+ lub Ca2+.
Pytanie 10
Które z następujących stwierdzeń na temat aktywnego transportu jonów Na+, K+ oraz Ca2+ są prawdziwe?
Wymiennik sodowo-wapniowy wykazuje znacznie wyższe powinowactwo do jonów Ca2+ niż ATPaza Ca2+ jednak jego zdolność do usuwania jonów wapnia z cytoplazmy jest znacznie mniejsza.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Pompa Na+-K+ generuje bezpośrednio różnicę potencjału chemicznego jonów Na+ i K+ w poprzek błony, ale ponieważ transportuje jony o identycznym znaku w przeciwnych kierunkach, nie wpływa na wartość potencjału elektrycznego błony.
Pompa Na+-K+ przyjmuje cztery stany konformacyjne, z których jeden jest ufosforylowane na reszcie aspartylowej.
Zarówno pompa Na+-K+, jak i pompa Ca2+, należą do ATPaz typu P.
Pompa Ca2+ jest zdolna do utrzymania nawet tysiąckrotnie niższego stężenia jonów Ca2+ w cytozolu komórki mięśniowej niż w retikulum sarkoplazmatycznym.
Pytanie 11
Stężenie jonów Na+ na zewnątrz i w środku komórki wynosi odpowiednio: 143 i 14,0 mM, a stężenie jonów K+ odpowiednio: 4,0 i 157 mM. Potencjał transbłonowy układu w temperaturze 37°C wynosi - 50 mV. R = 8.31 J·K-1·mol-1, F = 96.5 kJ·V-1·mol-1. Proszę wskazać te z poniższych stwierdzeń, które są prawdziwe.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Wymieniony w tym zadaniu potencjał transbłonowy mógłby być wytwarzany przez kanał błonowy jonów Na+ oraz niezależny kanał błonowy jonów K+.
W podanych warunkach zmiana entalpii swobodnej transportu jonu Na+ na zewnątrz komórki wynosi około +10.8 kJ·mol-1, a transportu jonu Na+ do środka komórki około -10.8 kJ·mol-1.
Gdyby potencjał transbłonowy był równy zeru, transport jonów K+ do wnętrza komórki wymagałby mniejszego nakładu energetycznego, niż przy potencjale wynoszącym - 50 mV.
Równoczesny transport jonów Na+ na zewnątrz komórki oraz jonów K+ do środka komórki w tych warunkach może przeprowadzać wyłącznie pompa Na+-K+ hydrolizująca ATP.
Pytanie 12
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są prawdziwe?
Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa niż fazy pierwszej
Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu hydrolizowanego wiązania peptydowego.
Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
Pytanie 13
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących katalizy enzymatycznej są prawdziwe?
Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów obdarzonych ładunkiem.
Podczas katalizy enzymatycznej jon metalu pełni najczęściej rolę nukleofila.
Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
Podczas katalizy enzymatycznej zachodzącej z przeniesieniem protonu rolę donora lub akceptora protonu pełni zawsze cząsteczka wody.
Kataliza kowalencyjna to taka kataliza enzymatyczna, podczas której zachodzi zmiana układu wiązań kowalencyjnych w substratach reakcji, co prowadzi do powstania produktów.
Pytanie 14
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez enzym restrykcyjny EcoRV są prawdziwe?
Reaktywnym nukleofilem (Nu), który tworzy kowalencyjny produkt pośredni z atomem fosforu substratu jest reszta tyrozylowa.
Kataliza zachodzi zgodnie z mechanizmem przedstawionym na rysunku
EcoRV zawiera jon metalu, który uczestniczy w aktywacji nukleofila (Nu).
Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe
Pytanie 15
Które z poniższych białek syntetyzowane są w postaci nieaktywnej i podlegają aktywacji na drodze proteolitycznej?
Enteropeptydaza.
Czynnik X krzepliwości krwi.
Lipaza trzustkowa.
Warfaryna.
Żadne z podanych.
Chymotrypsyna.
Kolagen.
Pytanie 16
Na schemacie przedstawiono wyniki mutagenezy ukierunkowanej pewnej proteazy serynowej. Zaznaczone reszty tworzące triadę katalityczną zastępowano alaniną i mierzono aktywność zmutowanego punktowo enzymu (zielone słupki) wyznaczając wartość log10(kkat). Podobnie zbadano enzym zawierający alaninę we wszystkich trzech pozycjach triady (niebieski słupek). Dla porównania na schemacie przedstawiono wynik pomiaru aktywności dla enzymu niezmutowanego (czerwony słupek) oraz szybkość reakcji niekatalizowanej (czarny słupek). Które z poniższych stwierdzeń dotyczących roli poszczególnych reszt w katalizie uważasz za najbardziej prawdopodobne na podstawie danych uzyskanych w tym eksperymencie? Załóż, że każda z wprowadzonych mutacji zmienia wyłącznie strukturę pierwszorzędową enzymu.
Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Asp zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
Najprawdopodobniej w centrum aktywnym tego enzymu w pobliżu reszty Ser występuje inna reszta, która może pełnić rolę nukleofila wspomaganego pozostałymi resztami triady katalitycznej.
Mutacja reszty aspartylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Ser zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Następne pytania Pozostało stron: 14