- wątroba wydala amoniak w postaci mocznika

- reakcje transaminacji katalizowane przez aminotransferazy są odwracalne

- kluczową rolę odgrywa witamina B6

- α-ketoglutaran jest uniwersalnym akceptorem grup aminowych z różnych aminokwasów

- kluczową rolę odgrywa witamina B12

- seryna i treonina ulegają bezpośredniej deaminacji

- zwiększenie potencjału energetycznego komórki nie prowadzi do degradacji aminokwasów, bo ich nadmiar jest wykorzystywany jako materiał energetyczny

- otwarcie pierścienia proliny wymaga przeprowadzenia reakcji utlenienia

- grupy α-aminowe są przekształcane w jony amonowe w procesie deaminacji oksydacyjnej glutaminianu

- grupa α-aminowa wielu aminokwasów jest przenoszona na α-ketoglutaran, w wyniku czego powstaje glutaminian

- prolina może być prekursorem glukozy

- seryna i treonina ulegają bezpośredniej aminacji

- podłożem choroby syropu klonowego jest uszkodzenie lub brak dehydrogenazy aminokwasów rozgałęzionych

- reakcja syntezy glutaminianu katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową wymaga NAD(P)H

- dehydrogenaza glutaminianowa, w przeciwieństwie do syntazy glutaminianowej, występuje u większości mikroorganizmów i w mitochondriach eukariotów

- mikroorganizmy wykorzystują ATP, elektrony ze zredukowanej ferredoksyny i kompleks nitrogenazy, składający się z reduktazy i nitrogenazy, aby zredukować azot atmosferyczny do postaci amonowej

- reakcja syntezy glutaminianu katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową wymaga NAD+

- grupy α-aminowe większości aminokwasów pochodzą z glutaminianu powstałego w reakcji syntezy amoniaku z α-ketoglutaranem, katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową

- glutamina jest ważnym donorem azotu w biosyntezie tryptofanu i histydyny

- organizmy prokariotyczne wykorzystują dodatkowy enzym umożliwiający asymilację amoniaku występującego w niskich stężeniach (syntaza glutaminianowa)

- glutamina jest ważnym donorem azotu w biosyntezie leucyny i cysteiny

- Ub jest białkiem występującym tylko u organizmów prokariotycznych

- szczególnie silnym sygnałem do degradacji białka jest przyłączenie czterech cząsteczek Ub tworzącej polimer

- Ub zawiera w swojej sekwencji resztę lizyny, która może mieć przyłączoną kolejną cząsteczkę Ub

- kaseta Pro-Glu-Ser-Thr to kaseta destrukcyjna, która znacznie przyspiesza ubikwitynację białek i ich degradację

- reszta glicyny znajdująca się na końcu karboksylowym tworzy wiązanie izopeptydowe z łańcuchem bocznym reszty lizyny białka przeznaczonego do degradacji

- o okresie półtrwania białek w komórce decyduje w dużym stopniu reszta aminokwasowa znajdująca się na końcu aminowym białka (a także sekwencje PEST w białku)

- Ub jest białkiem występującym tylko u organizmów eukariotycznych

- syntetaza glutaminowa jest enzymem zależnym od ATP

- syntetaza glutaminowa ma wysoką wartość stałej Michaelisa dla amoniaku, co pozwala na wydajne wiązanie amoniaku

- syntetaza glutaminowa ma niską wartość stałej Michaelisa dla amoniaku, co pozwala na wydajne wiązanie amoniaku

- nie może służyć jako nośnik grup karboksylowych

- może służyć jako nośnik grup karboksylowych

- służy jako donor jednostek jednowęglowych o różnym stopniu utlenienia w reakcjach rozkładu, które mogą ulegać przekształceniom jednych w drugie

- powstaje z folianu

- jest mniej wydajnym przenośnikiem grup metylowych niż SAM

- służy jako akceptor jednostek jednowęglowych o różnym stopniu utlenienia w reakcjach rozkładu, które mogą ulegać przekształceniom jednych w drugie

- SAM powstaje w wyniku przeniesienia grupy adenozylowej z ATP na metioninę

- jest bardziej wydajnym przenośnikiem grup metylowych niż tetrahydrofolian

- regeneracja metioniny z homocysteiny wymaga pochodnej witaminy B12

- regeneracja metioniny z homocysteiny wymaga pochodnej witaminy B6

- po przeniesieniu zaktywowanej grupy metylowej na cząsteczkę akceptora powstanie S-adenozylohomocysteina

- prekursor etylenu, gazowego hormonu u roślin

- służy jako akceptor grup metylowych w reakcjach biosyntez

- służy jako donor grup metylowych w reakcjach biosyntez

- aktywność bakteryjnej syntetazy glutaminowej jest zmniejszona w wyniku adenylacji jednej reszty tyrozynowej każdej z 12 podjednostek tego enzymu

- skumulowane sprzężenie zwrotne polega na częściowym hamowaniu etapu wspólnego przez każdy z produktów końcowych, działających niezależnie

- aktywność bakteryjnej syntetazy glutaminowej jest zmniejszona w wyniku adenylacji jednej reszty tyrozynowej każdej z 6 podjednostek tego enzymu

- transferaza adenylowa oddziałuje z białkami regulatorowymi PA i PD, które decydują o sposobie modyfikacji syntetazy glutaminowej

- enzym katalizujący kluczowy etap w szlaku syntezy aminokwasu może być hamowany przez produkt końcowy tego szlaku (regulacja przez sprzężenie zwrotne)

- jednym ze sposobów regulacji enzymu/enzymów uczestniczących w reakcjach biosyntezy aminokwasów jest kaskada enzymatyczna, co zapewnia wzmocnienie sygnału i zwiększa możliwość kontroli allosterycznej

- wielopodjednostkowość enzymów regulowanych allosterycznie umożliwia czulszą odpowiedź na zmiany stężenia produktu reakcji