- reduktaza jest odpowiedzialna za hydrolizę ATP

- w reakcji przekształcenia jednej cząsteczki azotu cząsteczkowego do amoniaku zużywane jest 6 cząsteczek ATP

- kompleks używa ATP do obniżenia energii aktywacji reakcji

- w reakcji przekształcenia jednej cząsteczki azotu cząsteczkowego do amoniaku zużywane jest 16 cząsteczek ATP

- dostarcza elektronów niezbędnych do reakcji od zredukowanej ferredoksyny

- składa się z dwóch aktywności enzymatycznych: reduktazy i nitrogenazy, będących białkami żelazowo-siarkowymi

- występuje u niektórych prokariotów

- kompleks używa ATP do obniżenia energii aktywacji reakcji

- ubikwityna przyłącza się kowalencyjnie do reszty cysteiny biała przeznaczonego do degradacji za pomocą wiązania izopeptydowego

- aby cząsteczka białka mogła ulec degradacji w proteasomie, niezbędne jest przyłączenie podjednostek ubikwityny do ε-końca grupy aminowej tego białka

- aby ubikwityna mogła być przyłączona do cząsteczki białka, niezbędna jest jej aktywacja

- funkcję znacznika białek przeznaczonych do degradacji w komórkach eukariotycznych pełni ubikwityna, a u prokariotycznych białko ThiS

- eukariotyczny system degradacji białek powstał na drodze ewolucji z prokariotycznego systemu syntezy koenzymu

- enzym koniugujący E1 jest enzymem specyficznie rozpoznającym miejsce ubikwitynacji

- oprócz proteasomu 20S, białka mogą zostać zdegradowane przez lizosomalną proteolizę

- o okresie półtrwania białek w dużej mierze decydują reszty aminokwasowe występujące na aminowym końcu białka

- enzym koniugujący E2 jest enzymem specyficznie rozpoznającym miejsce ubikwitynacji

- w przyłączeniu ubikwityny do białek biorą udział trzy enzymy: enzym aktywujący ubikwitynę, enzym koniugujący i ligaza ubikwitynowo-białkowa

- reakcje transaminacji są katalizowane przez eznymy z PLP jako koenzymem

- ubikwityna przyłącza się kowalencyjnie do reszty cysteiny biała przeznaczonego do degradacji za pomocą wiązania peptydowego

- oprócz proteasomu 26S, białka mogą zostać zdegradowane przez lizosomalną proteolizę

- jedna cząsteczka białka rekrutuje minimum 4 cząsteczki ubikwityny

- jedna cząsteczka białka rekrutuje minimum 2 cząsteczki ubikwityny

- może być spowodowana przez niedobór tetrahydrobiopteryny bądź hydroksylazy fenyloalaninowej

- leczy się ją przez podawanie jak najmniejszych ilości fenyloalaniny w diecie

- leczy się ją przez podawanie jak największychilości fenyloalaniny w diecie

- prowadzi do nagromadzenia fenyloalaniny w ciele

- synteza karbamoilofosforanu jest praktycznie nieodwracalna, bo w jej przebiegu wykorzystywane są dwie cząsteczki ATP

- celem cyklu mocznikowego jest usunięcie amoniaku poprzez przekształcenie go do mniej toksycznych związków - mocznika

- zużywa 4 cząsteczki ATP

- pozytywnym efektem ubocznym cyklu mocznikowego jest produkcja ADP, AMP i Pi

- włączenie grupy aminowej jest możliwe przez karbamoilofosforan i asparaginian

- nośnikiem atomów węgla i azotu wchodzących w cykl mocznikowy jest ornityna

- zużywa 2 cząsteczki ATP

- reakcje, w których powstaje karbamoilofosforan i cytrulina zachodzą w matriks mitochondrium, a pozostałe reakcje prowadzące do syntezy mocznika i ornityny zachodzą w cytozolu

- cykl mocznikowy “zazębia się” z cyklem kwasu cytrynowego poprzez fumaran tworzony podczas reakcji katalizowanej przez liazę argininobursztynianową

- bezpośrednim prekursorem mocznika jest arginina

- intermediatem cyklu mocznikowego jest aminokwas, który nie jest podstawową jednostką budulcową białek

- w wyniku jego działania uwalniane są najpierw peptydy, które poddane proteolizie tworzą aminokwasy

- podjednostka 19S zawiera pięć różnych ATPaz

- degraduje substrat białkowy bez przyłączonej do niego ubikwityny, która jest ponownie wykorzystywana

- składa się z podjednostki katalitycznej 19S i dwóch podjednostek regulatorowych 16S

- podjednostka 19S zawiera sześć różnych ATPaz

- miejsce aktywne proteasomu znajduje się wewnątrz

- składa się z podjednostki katalitycznej 20S i dwóch podjednostek regulatorowych 19S

- miejsce aktywne proteasomu znajduje się zewnątrz

- podjednostka 19S zawiera sześć różnych ATPaz