.cytoplazmatycznego substratu białkowego receptora insulinowego (IRS)

trisfosfoinozytolu (IP3)

kinazy Akt (syn. kinaza białkowa B)

3-kinazy fosfatydyloinozytolowej

trójfosforanu fosfatydyloinozytolu (PIP3)

allosteria pozwala na precyzyjną regulację na styku różnych przemian, które współzawodniczą o wspólny substrat

przyłączenie inhibitora allosterycznego zmniejsza powinowactwo enzymu do substratu

niewielkie zmiany powinowactwa enzymu do substratu wywołane przez przyłączenie efektora allosterycznego mogą skutkowaćduża zmianąszybkości reakcji enzymatycznej

aktywatory allosteryczne zwiększają stopień asocjacji podjednostek enzymatycznych

efekt allosteryczny jest wykorzystywany m.in do regulacji aktywności enzymów zgrupowanych w kompleksy wieloenzymatyczne

witamina A

witamina D

witamina E

itamina B5

witamina C

reduktazę3-hydroksy-3-metyloglutarylokoenzymu A

syntazę glikogenową

karboksylazę acetylo-CoA

kinazę pirogronianową

glukokinazę

pirogronian --> szczawiooctan

acetylo-CoA --> malonylo-CoA

szczawioocyan + GTP --> fosfoenylopirogronian + CO2

ropionylo-CoA --> meylo-malonylo-CoA

dehydrogenazy pirogronianowej

dehydrogenazy alfa- ketoglutaranowej

dehydrogenaza aldehydu glicerynowego

dehydrogenaza, która metabolizuje alfa-ketokwas powstaje po transaminacji aminokwasów rozgałęzionych

należą do pochodnych tryptofanu

wywierają swój efekt poprzez wiązanie się z receptorami umiejscowionymi w jądrze komórkowym

ich nadmiernie wysokie stężenia pobudzają syntezę enzymów lipolitycznych

ich nadmiernie wysokie stężenia stymulują glukoneogenezę

pełni funkcję pośredników w przekazywaniu sygnałów z receptora

ich zadaniem jest aktywacja białek efektorowych, które kontynuują przekazywanie sygnałów do wnętrza komórki

są aktywne, kiedy są związane z GDP

są zlokalizowane w błonie komórkowej składają się z 3 podjednostek

są aktywowane przez zmianę konformacji receptora po przyłączeniu się ligandu np. hormonu