Prędkość maksymalna (Vmax) jest osiągana, gdy wszystkie miejsca katalityczne enzymu są wysycone substratem, to znaczy [ES]=[E]T

Model ten spełniony jest tylko wtedy, gdy możemy zaniedbać reakcję o stałej szybkości k2

Powyższy zapis oznacza, że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a stała szybkości tej reakcji wynosi k1

Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdyż reakcja powstawania produktu P z kompleksu ES jest odwracalna

Wszystkie znane enzymy działają zgodnie z kinetyką Michaelisa-Menten

W modelu tym prędkość maksymalna (Vmax) jest liniowo proporcjonalna do stężenia substratu [S] dla każdego [S]

Model ten zakłada, że reakcja znajduje się w stanie stacjonarnym (ustalonym)

Model ten spełniony jest tylko w warunkach osiągnięcia stanu równowagi termodynamicznej

Amyloza jest rozgałęzioną formą skrobi

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Amylopektyna jest nierozgałęzioną formą skrobi

Istnienie grup krwi u ludzi wynika z istnienia specyficznych glikozylotransferaz

Celuloza jest rozgałęzionym polimerem reszt glukozy połączonych wiązaniami β-1,6-glikozydowymi

Dodawanie kolejnych monomerów cukru do polisacharydu wymaga ich wcześniejszego przekształcenia w formę związaną z nukleotyde

Grupa CO n-tego aminokwasu oddziałuje z grupą NH aminokwasu n+2 tego samego łańcucha.

Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów w głównych.

Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną. 

Grupa CO n-tego wiązania peptydowego oddziałuje z grupą NH wiązania peptydowego n+4 tego samego łańcucha.

Grupa CO n-tego wiązania peptydowego oddziałuje z grupą NH wiązania peptydowego n+2 tego samego łańcucha.

Występują głównie helisy lewoskrętne

P50 maleje, a powinowactwo do tlenu rośnie

maleje zarówno P50 jak i powinowactwo do tlenu

rośnie zarówno P50 jak i powinowactwo do tlenu

P50 rośnie, a powinowactwo do tlenu maleje

P50 i powinowactwo do tlenu pozostają bez zmian

Wartość vmax wyznaczona w obecności inhibitora niekompetencyjnego zależy os stałej hamowania.

Efekt hamowania inhibitorem niekompetencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora

Dodanie inhibitora niekompetencyjnego zmienia wartość stałej hamowania enzymu.

Wartość KM wyznaczona w obecności inhibitora niekompetencyjnego nie zależy od jego stężenia.

Dodanie inhibitora niekompetencyjnego nie ma wpływu na szybkość maksymalną reakcji