Strona 3

Specyficzność substratowa enzymów trawiennych cz. II

Pytanie 17
Co to jest erepsyna jelitowa?
karboksy-, amino- i dipeptazy rozkładające łańcuchy tłuszczowe do prostych związków organicznych
karboksy-, amino- i dipeptazy rozkładające łańcuchy peptydowe do wolnych aminokwasów
współdziałająca ze sobą grupa enzymów soku jelitowego
Pytanie 18
Rozkład dwucukrów katalizowany jest przez:
sacharazę
maltazę
glukazę
fruktazę
laktazę
Pytanie 19
Rozkład nukleotydów katalizowany jest przez:
nukleotydazy
nukleozydazy
nukleohydazy
nukleolipazy
Pytanie 20
Degradację 2-monoacylogliceroli katalizuje:
lipaza trzustkowa
lipaza jelitowa
lipaza ostateczna
Pytanie 21
Lipazy trzustkowa i jelitowa- zaznacz prawdziwe zdania:
wykazują jednakową specyficzność substratową względem położenia reszty kwasy tłuszczowego w cząsteczce glicerydu
katalizują rozkład wiązań estrowych w cząsteczkach tri-, di- i monoacylogliceroli.
katalizują rozkład wiązań peptydowych w łańcuchach polipeptydowych
Lipaza trzustkowa katalizuje rozpad wiązania w pozycji 1- i 3-triglicerydu
Pytanie 22
Oznaczanie aktywności trypsyny metodą Ansona- zaznacz zdania prawdziwe
Oznaczanie zawartości tyrozyny w uwolnionych peptydach wykonuje się przy użyciu odczynnika Folina-Ciocalteu, a następnie oznaczenia dokonuje się fotometrycznie
trypsyna trawi kazeinę w środowisku kwasowym
W środowisku zasadowym odczynnik Folina-Ciocalteu jest redukowany zawartą w peptydach tyrozyną.
Natężenie barwy badanej próby jest wprost proporcjonalne do masy cząsteczkowej peptydu
proces trawienia kazeiny zachodzi w środowisku zasadowym
Przejdź na Memorizer+
W trybie testu zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Wykup dostęp