rozdzielczość filmu o enzymach w kinie

stała katalityczna

aktywność enzymatyczna

jakaś głupota

szybkość maksymalna

stała Michaelisa-Menten

odpowiada liczbie obrotów enzymu

to inaczej Km

jest równa stałej k2

wpływa na prędkość maksymalną reakcji

to inaczej k1

określa powinowactwo enzymu do substratu

charakteryzuje wydajność katalityczną

szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km

w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem

wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km

w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta

wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu

w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu

tak

nie

posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym

zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego

są białkami

to po prostu zwykłe enzymy

działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten

posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne

uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego

do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor

inhibitor zmniejsza Km

to rodzaj inhibicji nieodwracalnej

inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną

to inaczej inhibicja akompetycyjna

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym

inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat

kompetycyjną

niewspółzawodniczą

inhibicję przez reaktywne analogi substratów

nieodwracalną

antywspółzawodniczą

akompetycyjną