Twój wynik: Biolomolo

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem. (

d) Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 18S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

) Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji Kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

f) Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki

g) Prawie zawsze wybierany jest wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 3’ cząsteczki mRNA

a) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu z rybosomem

e. Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD.

c) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC (hamuje)

e) Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym aral1 i araI2 aktywuje ekspresję genów struktury

c. Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD. induktorem

a. Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest tetrameryczne białko AraC (białko C).

n) Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP

f) Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest tetrameryczne białko araC (białko C)

b. Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest dimeryczne białko AraC (białko C).

e. Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC.

g) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araC

d. Arabinoza wiąże się do białka CAP i hamuje jego aktywność.

o) Arabinoza powoduje oddysocjowanie białka regulatorowego od elementu regulatorowego araO2.

f) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araI1-araI2 aktywuje ekspresję genów struktury (w kompleksie z arabinozą)

b. Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym araI1-araI2 aktywuje ekspresję genów struktury.

h) Arabinoza wiąże się do białka CAP i hamuje jego aktywność - zmienia jego konformację

i) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araC

Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP

k) Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araBAD

d. Arabinoza powoduje oddysocjowanie białka regulatorowego od elementu regulatorowego araO2.

B) Operon ten podlega aktywacji-stymulacji przez kompleks CAP-cAMP

j) Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araC

l) Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD

m) Operon ten podlega aktywacji (stymulacji) przez kompleks CAP-cAMP

f. Operon ten podlega aktywacji (stymulacji) przez kompleks CAP-cAMP.

g) Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym araf1 i araf2 aktywuje ekspresję genów struktury - aral1i aral2

Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP. aktywacji

d) Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC (ekspresję araBAD) GENÓW STRUKTURY!!!

etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntezę aminoacylo-tRNA.

d) Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez większość syntetaz aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym. !!!!!

o) Obniżają one wyraźnie entalpię swobodną reakcji syntezy wiązania peptydowego

r) Oba etapy syntezy danego aminoacylo-tRNA – etap aktywacji i przeniesienia – katalizuje ta sama syntetaza aminoacylo-tRNA.

l) Etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntetazę aminoacylo-tRNA. !!!!!!

i) etap syntezy aminoacylo-AMP przeprowadza specjalna syntetaza aminoacylo-AMP, a etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizuje syntetaza aminoacylo-tRNA

h) Syntetazy klasy I to w większości monomery

m) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

n) Wysoka wierność translacji wynika między innymi z faktu, że większość syntetaz aminoacylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną.

Samodzielnie katalizują reakcję o sumarycznej stechiometrii: aminokwas + ATP + tRNA  aminoacylo-tRNA + ADP + Pi

b) aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem.

f) Inkubacja His-tRNA^Leu z syntetazą histydylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

p) Osiągają bardzo wysoką skuteczność katalityczną, mimo, iż produkt pośredni katalizowanej przez nie reakcji swobodnie oddysocjowuje od enzymu. (chwilowo oddysocjowuje)

j) Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez wszystkie (przez większość prawidłowe) syntetazy aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym

c) aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez konieczności odłączenia od substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

g) Syntetazy klasy II to w większości monomery

e) Jony metali są wykorzystywane przez większość syntetaz do rozpoznania właściwego aminokwasu.

k) Inkubacja Leu- tRNA ^Trp z syntetazą tryptofanylo-tRNA może doprowadzić do korekcji tego aminoacylo-Trna

a) Delecja sekwencji Shine-Dalgarno u Prokariota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

j) mutacja w obszarze bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg puryn może prowadzić najprawdopodobniej do spadku wydajności transkrypcyjnej danego genu zarówno u Prokaryota jak i Eukaryota TRANSLACYJNEJ JEST ŹLE!!!! A TU JEST TRANSKRYPCYJNA WIEC IDK JAK BĘDZIE 1 ODP POPRAWNA TO JA BYM ZAZNACZYLA TĄ JAKO 2.

c) Mutacja w obszarze bogatym w puryny (Shine-Dalgarno) następująca po kodonie START, zamieniająca je na szereg pirymidyn, może prowadzić najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu u Eukariota.

i) Delecja sekwencji Shine-Dalango u Eukariota prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

b) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu mRNA z ogonem poli(A)

g) Transkrypt mRNA u Prokariota może zawierać/często zawiera kilka miejsc startu translacji

d) Translacja u Eukariota rozpoczyna się od kodonu AUG, wchodzącego w skład sekwencji KOZAK, położonego najbliżej CAP-5’

e) Translacja u Eukariota rozpoczyna sie w miejscu promotorowym CAP położonym najbliżej kodonu AUG

h) Wybór miejsca startu translacji u Prokariota zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR transkryptu mRNA z małą podjednostką rybosomu.

f) Transkrypt mRNA u Eukariota często zawiera kilka miejsc startu translacji

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji.

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 5’ cząsteczki mRNA.

c) W przypadku wybrania alternatywnego kodonu inicjatorowego GUG w transkrypcie mRNA, aminokwasem inicjatorowym będzie metioninia (fMet) (tRNAf może się wiązać z każdym z 3 kodonów inicjujących translację (AUG > GUG > UUG))

f) W przypadku wybrania alternatywnego kodonu inicjatorowego GUG w transkrypcie mRNA, aminokwasem inicjatorowym będzie zawsze walina (kodon GUG).

k) Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

e) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.

g) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’-UTR poprzedzającego kodon START transkryptu z rybosomem.

m) Delecja sekwencji Shine-Dalgarno prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16 S tRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Mutacja w regionie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu.

) Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 3’-UTR transkryptu z rybosomem.

e) Polimeraza RNA I występuje w nukleoplazmie i jest odpowiedzialna za syntezę pre-mRNA oraz snRNA

a) Polimerazy RNA I i II różnią się umiejscowieniem wewnątrz jądra komórkowego i wrażliwością na inhibitory

b) Eukariotyczne polimerazy RNA są dużymi, złożonymi enzymami, które składają się z wielu łańcuchów polipeptydowych

c) Fosforylacja domeny CTD jednej z podjednostek polimerazy RNA II uniemożliwia rozpad podstawowego kompleksu inicjatorowego (PIC) i wejście w etap elongacji transkrypcji

d) Polimeraza RNA alfa tworzy podstawowy kompleks transkrypcyjny z czynnikiem transkrypcyjnym TFII

f) Aktywność polimerazy RNA II jest regulowana przez fosforylację reszt serylowych i treonylowych

f) Struktura liderowego mRNA zależy od pozycji rybosomu translatującego peptyd liderowy.

e) liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie "trans"

c) w wyniku mutacji kodon aug i/lub mutacji w miejscu wiązania rybosomu sekwencji kodującej peptyd liderowy układ kontrolujący poziom trp w komórce jest fazie „pause” z uwagi na stabilną strukturę utworzonej w wyniku oddziaływania segmentu 2 ze segmentem 3

h) W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNAtrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne obniżenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu ma być podwyższenie

o) Struktura liderowego mRNA jest regulowana położeniem rybosomu

i) Transkrypcja operonu Trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej inicjacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego RNA

m) Delecja odcinka DNA kodującego region 5’ liderowego mRNA doprowadzi do wzrostu poziomu ekspresji genów struktury

w przypadku mutacji zwiększającej aktywność syntetazy tryptofanylo -tRNA ,położenie rybosmou podczas syntezy peptydu liderowego będzei zależne od stężenia Trp-tRNA ^Trp

d) transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie trp-trna

j) operon tryptofanowego jest operonem anabolicznym regulowanym przez kompleks cAMPCAP

a) Liderowy mRNA pełni funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie „cis”

q) Operon tryptofanowy jest operonem katabolicznym , który koduje enzymy odpowiedzialne za syntezę tryptofanu.

a) W wyniku mutacji delecyjnej obejmującej region i kodujący liderowy mrna tego typu mutancie nastąpi wzrost syntezy trp do momentu kiedy trp wysyci wszystkie miejsca wiązania w represorze i takie kompleks (represor trp) zwiąże się z miejscem operatorowym co będzie prowadziło do represji transkrypcji liderowego mrna

c) Tryptofan wiążąc się do represora operonu blokuje własną syntezę

l) mRNA operonu tryptofanowego koduje enzymy odpowiedzialne za rozkład tryptofanu

p) Podczas syntezy peptydu liderowego tryptofan wpływa na położenie rybosomu zarówno jako wolny tryptofam, jak i w postaci Trp=tRNA^Trp.

b) mRNA operonu tryptofanowego koduje enzymy odpowiedzialne za rozkład tryptofanu

b) enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu kodowane są w pięciu policistronowcyh transkryptach

d) Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

n) Operon tryptofanowy jest operonem regulowanym przez represor i atenuator.

r) W przypadku mutacji syntetazy tryptofanylo-tRNA, która obniża jej aktywność, położenie rybosomu przed segmentem 1 nie będzie zależne od stężenia wolnego tryptofanu.

w przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA

g) Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w biosyntezie tryptofanu

q) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z ATP

a) Niektóre czynniki translacyjne wykazują zjawisko mimikry molekularnej dzięki czemu mogą konkurować z innymi czynnikami translacyjnymi lub ich kompleksami o wiązanie się do tych samych miejsc w rybosomie m.in. z uwagi na podobieństwo strukturalna

w) Struktura białka EF-G przypomina znacząco strukturę kompleksu EF-Ts z tRNA

m) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA wymaga hydrolizy GTP przez odpowiedni czynnik białkowy.

i) Hydroliza peptydylo-tRNA jest warunkiem utworzenia każdego kolejnego wiązania peptydowego

z) fMet-tRNA zajmuje miejsce P

o) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga przyłączenia tzw. czynnika uwalniającego

bb) Peptydylo-tRNA pozostaje cały czas związany z miejscem P rybosomu.

x) W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

d) Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-

e) W zależności od fazy elongacji, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P lub A rybosomu

j) Dostarczanie aminoacylo-tRNA do rybosomu wymaga związania GDP przez odpowiedni czynnik białkowy

b) Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G

cc) Kompleks IF2/GTP wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNA

p) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP

h) Czynnik EF-Ts wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-

aa) Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-Ts i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

f) Zdecydowana większość cząsteczek aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem P rybosomu

c) Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras

r) Aminoacylo-tRNA wiąże się w miejscu P rybosomu

a) Czynnik EF-Tu, dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

s) Czynnik EFtu należy do tzw. Małych białek G

y) W obecności kompleksu EF- G/GCP peptydylo- tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

n) Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy ATP przez odpowiedni czynnik białkowy

u) W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

l) Zdecydowana większosć cząsteczek aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem A rybosomu

k) Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA względem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą (EF-G)

g) Czynnik EF-Ts dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

v) W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

d) Zbudowane są z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą strukturę w kształcie litery U

a) Zawierają sekwencję CCA na końcu N

h) Koniec 3’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

n) W wyniku procesu edycji niektórych cząsteczek tRNA w trakcie ich dojrzewania kilka adenin A ulega enzymatycznej deaminacji inozyn (I) co w przypadku jednej z pozycji w pętli antykodonu możlwiość rozpoznawania więcej niz jednego kodonu

j) Zbudowane są m. in. z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą przestrzenną strukturę w kształcie litery

g) Zawierają sekwencję CCA na końcu 5’

f) Pętla antykodonu to wewnętrznie sparowany region helikalny, który może zawierać inozynę oprócz typowych nukleotydów A, U, C i G (nie wiem i nikt nie wie)

l) Zawierają sekwencję CCA na końcu 3’, która przyłączana jest podczas procesu dojrzewania (edycji)tRNA

m) Koniec 5’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

o) Zawierają sekwencje ACC na końcu 3

e) W cząsteczce tRNA około połowa nukleotydów występuje w sparowanych regionach helikalnych

p) Wyróżniają się spośród innych cząsteczek RNA tym, że podczas ich syntezy polimeraza RNA wprowadza także nietypowe nukleotydy, takie jak rybotymidyna, czy pseudourydyna

q) W cząsteczkach tRNA większość nukleotydów jest metylowanych potranskrypcyjnie. (NIE WIEM)

k) Sekwencja antykodonu, która wiąże się do odpowiedniej sekwencji kodonu mRNA podczas procesu translacji jest również precyzyjnie rozpoznawana przez odpowiednią syntetazę aminoacylo-tRNA

r) Pętla antykodonu to wewnętrznie sparowany region helikalny, który może zawierać w strukturze helikalnej ksantynę oprócz typowych nukleotydów A,U, C i G

i) Cząsteczki tRNA są dłuższe niż 100 nukleotydów, z czego około połowa występuje w regionach tworzących pętle

yntetazy aminoacylo-tRNA rozpoznają specyficzne cząsteczki tRNA m.in. na podstawie sekwencji CCA

b) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Aktynomycyna D nie wiąże się do jednoniciowego DNA i RNA, dwuniciowego DNA i RNA

f) Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

l) Aktynomycyna D wiąże się silnie i specyficznie do dwuniciowego DNA

c) α-amanityna jest oktapeptydem zawierającym kilka modyfikowanych aminokwasów.

p) Aktynomycyna D nie wiąże się do jednoniciowego DNA i RNA, dwuniciowego RNA i do hybrydów RNA-DNA

o) Aktynomycyna D blokuje wiązanie się białek do DNA, z uwagi na wywołanie zmiany strukturalne oraz blokadę miejsc wiążących w dsDNA po interkalacji

a) Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

b) Ryfampicyna specyficznie hamuje elongację łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA

Aktynomycyna D blokuje transkrypcję, w wyniku wnikania w strukturę DNA

k) Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania syntezy szybko dzielących się białek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych hormonów

e) Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

j) Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowania wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów

h) α- amanityna jest (cyklicznym) oktapeptydem zawierającym kilka zmodyfikowanych aminokwasów

g) Polimeraza RNA II jest wrażliwa na każde stężenia alfa-amanityny.

d) Ryfampicyna blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych.

i) Aktynomycyna D blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia się pierwszych wiązań fosfodiestrowych

Jest przykładem grupy pierwszej splicingu autokatalitycznego

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron, i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie

) Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd adeninowy: ATP, ADP lub AMP, albo adenina

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązania fosfodiestrowe z końcem 3’ egzonu.

Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją eksonu 2 w pre-rRNA

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w egzonie poprzedzającym intron i fragmentu bogatego w puryny, która występuje w sekwencji w intronie.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP, albo guanina

Jest to splicing wymagający dopływu energii w formie wykorzystania wolnego ATP

Podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązań estrowych.

) Jest przykładem grupy drugiej splicingu autokatalitycznego

Kofaktor atakuje miejsce rozgałęzienia i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

Jest to splicing wymagający dopływu energii w postaci ATP

Miejsce splicingowe 3’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w puryny, występującego w eksonie poprzedzającym intron, i sekwencji przewodnika bogatej w pirymidyny, która występuje w intronie

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor(

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor: GTP, GDP lub GMP albo guanozyna

Kofaktor atakuje miejsce rozgałęzienia i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor w postaci GTP lub guaniny

podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązania estrowego

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor w postaci GTP lub guaniny

t) Większość eukariotycznych mRNA ma końcu 3’ ogon zbudowany z 5’ monofosforanów deoksyryboadenozyny

f) Większość eukariotycznych mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5’-difosforanów deoksyryboadenozyny

k) Inhobitorem reakcji poliadenylacji jest 2’, 5’¬dideoksyadenozyna.

v) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez polimerazę RNA

d) Ogon poli(A) jest spięty ze strukturą „kapu” na końcu 5’ cząsteczki mRNA za pośrednictwem kompleksu białek w których skład wchodzi m.in. białko wiążące ogon poli(A)

e) ogon poli(A) jest spięty z końcem (“kapem”) 5’ cząsteczki mRNA za pośrednictwem białka wiążącego ogon poli(A) (PABPI) oraz kompleksu eukariotycznych czynników inicjatorowych translacji, który wiąze się do “kapu”.

m) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA, która jest częścią polimerazy poli(A)

o) Pierwotne transkrypty eukariontów rozcinane są przez specyficzną endonukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA.

w) Długość życia i stabilność mRNA zależą od szybkości syntezy ogona poli(A

h) mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji

j) Długość życia mRNA zależy w pewnym stopniu od szybkości degradacji ogona poli(A)

u) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez odwrotną transkryptazę

q) poliadenylacja zwiękasza stabilność cząsteczki

y) Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez terminalną transkryptazę końca 3’

c) Ogon poli(A) jest produktem reakcji ligacji kasety poli (A) z końcem 3’ pre-Mrna, która to reakcja jest katalizowana przez ligazę RNA

n) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA

p) poliadenylacja zwiękasza stabilność cząsteczki mRNA oraz m.in. wpływa na czas życia cząsteczki mRNA

a) Natywnym donorem reszt A jest adenozyno-5’-trifosforan

r) ogon poli A jest produktem reakcji katalizowanej przez terminalną transkryptaze końca 3’

b) Donorem reszt A jest 5’ ¬ trifosforan deoksyryboadenozyny

x) Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest kordycepina (3`deoksyadenozyna) (

i) Długośc życia mRNA zależy od szybkości syntezy ogona poli(A)

g) mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej translacji

l) Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A).

s) Ogon poli(A) jest produktem reakcji ligacji kasety poli(A) z końcem 3’pre-mRNA, która to reakcja jest katalizowana przez ligazę T4

h) Jeśli w trzech pozycjach antykodomu znajduje się tyrozyna to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu.

b) Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu

i) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu

g) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż jedną syntetazę

n) Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w trzeciej pozycji kodonu

k) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony

d) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w pierwszej pozycji kodonu

f) Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż cztery kodony

a) Żadne z podanych sformułowań nie jest prawdziwe

j) Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w pierwszej pozycji kodonu

e) Niektóre cząsteczki tRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon

l) niektóre cząsteczki rRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon(,

m) W helikalnych regionach cząsteczek RNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C

c) Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA, odpowiednio, w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu

c) Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNAtyr

k) Hydroliza błędnego aminoacylo¬tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza.

i) W centrach hydrolitycznych syntetaz usuwane są produkty acylacji które są zbyt małe w porównaniu z z docelowym aminoacylo¬tRNA co zwiększa wierność procesu translacji

d) Inkubacja Thr-tRNAser z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacyl-tRNA

q) Inkubacja Ser-tRNAThr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylotRNA

m) Syntetaza tyrozylo¬tRNA wykazuje aktywnosść korekcyjna, która prowadzi do hydrolizy fenyloalanylo¬tRNA Tyr

j) Inkubacja Thr¬tRNAThr z syntetazą treonylo tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylotRNA

f) Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 104 włączanych aminokwasów

r) Inkubacja Thr-tRNASer z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

b) Centra acylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, ale zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziałujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo

n) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowywaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

l) Aminoacylo tRNA może podlegać edycji bez oddysocjowania substratu od enzymu

p) Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNAPhe

h) Acetylo tRNA może podlegać edycji po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

g) Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę … że nie posiadają aktywności korekcyjną

o) Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na 10^3 włączanych aminokwasów

e) Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu

a) Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

h. IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

l. W skład tego operonu wchodzą m. in. 3 geny struktury: gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej

n. Bezpośrednim induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

g. Białko represorowe CAP jest produktem genu

o. W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej

q. Naturalnym induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

j. IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

d. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci policistronowego transkryptu

m. Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest galaktopiranozylo-1,4-β-glukopiranoza

b. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

c. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą X-Gal

a. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci jednego policistronowego transkryptu

i. Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego aktywność jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

e. Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza

f. X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

p. Ekspresja genów struktury wchodzacego w skład operonu bedzie najwieksza jesli wiązanie allolaktozy uwolni z operatora. a kompleks CAP-CAMP bedzie stymulowal zwiazanie sie polimerazy RNA do promotora s

r. Związanie induktora znacznie zmniejsza powinowactwo represora do sekwencji DNA operatora

k. Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów: Z mRNA, Y mRNA oraz A mRNA

w) Polimerazy RNA II i III rozpoznają identyczne sekwencje promotorowe

y) Transkrypcje genów często stymulują tzw sekwencje wzmacniające które są dodatkowymi elementami wiązanymi przez polimerazy RNA i zwiększającymi ich powinowactwo do promotorów

g) Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych typu: kasety TATA, CAAT, GC w przeciwieństwie do Prokariota nie są bezpośrednio rozpoznawane przez polimerazę RNA II, tylko przez specyficzne czynniki transkrypcyjne

b) Element DPE występuje po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji

f) Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez wszystkie typy polimeraz

v) Każda z polimeraz RNA, I, II i III, rozpoznaje identyczne sekwencje promotorowe

r) Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety GC

d) Element Inr występuje zawsze razem z kasetą TATA

i) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA występująca bliżej od miejsca startu transkrypcji niż analogiczny element u Prokariota

u) Sekwencje promotorów eukariotycznych rozpoznawane przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do sekwencji promotorów prokariotycznych, wykazują symetrię, której środkiem jest miejsce startu transkrypcji danego genu

j) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest zawsze kaseta TATA, występująca podobnie jak u Prokaryota, w ściśle określonym miejscu przed miejscem startu transkrypcji

p) Sekwencje CAAT i GC działają także w przypadku, gdy znajdują się na nici antysensownej

a) Element Inr występuje czasami razem z kasetą TATA

n) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje bliżej miejsca startu transkrypcji niż podobny element u Prokariota

l) Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę GC

s) Kasety TATA, CAAT, GC oraz inne elementy cis w promotorach eukariotycznych nie są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, ale przez dodatkowe czynniki transkrypcyjne

o) Sekwencje CAAT i GC działają tylko w przypadku, kiedy znajdują się na nici antysensownej

t) Kasety TATA, CAAT, GC oraz inne elementy cis w promotorach eukariotycznych są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do prokariotycznych polimeraz RNA

h) Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych typu: kasety TATA, CAAT, GC, są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę II, w przeciwieństwie do prokariotycznych polimeraz RNA

q) Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety CAAT

e) Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez odpowiednie czynniki transkrypcyjnych

k) Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę CAAT

c) DPE to sekwencja wystęująca po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji

m) Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje dalej od miejsca startu transkrypcji niż podobny element u Prokariota

x) Każa z polimeraz RNA I,II,III rozpoznaje właściwe dla niej sekwencje promotorowe

b) Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 3’ w stosunku do początku transkrypcji

f) Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA II, ponieważ potrafi ona samodzielnie korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzięki swojej aktywności egzonukleazowej 3’->5’

i) Szczególnie wysoka wierność transkrypcji osiągana jest dzięki polimerazie RNA, ponieważ potrafi ona korygować błędnie wprowadzone nukleotydy dzieki swojej aktywności egzonukleazowej 3’-> 5’

j) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIC, który rozpoznaje proces inicjacji transkrypcji

g) Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzania małego rowka DNA

a) Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od ATP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA III

p) Specyficzne oddziaływanie TBP z DNA zachodzi dzięki czterem resztom Lys,, które rozpoznają odpowiednie sekwencje w DNA u rozszerzajją mały rowek, rozsuwając pary zasad

c) Fosforylacja domeny CTD jednej z podjednostek polimerazy RNA II umożliwia rozbicie kompleksu czynników transkrypcyjnych TFII i zapoczątkowanie etapu elongacji transkrypcji

h) Synteza pre-mRNA nie może zacząć się de novo bez startera

Cztery reszty fenyloalaninowe białka TBP interkalują między pary odpowiedniej sekwencji DNA

n) Asymetria kompleksu TBP/DNA jest isotna w precyzyjnym określeniu miejsca startu transkrypcji i jej kierunku

k) Czynnik TFIIB jest helikazą zależną od ATP i rozpoczyna rozplatanie DNA przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

e) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

l) fosforylacja domeny przez TFIIH – sygnalizuje przejście do elongacji; stabilizuje proces wydłużania transkryptu i przyciąga enzymy związane z dojrzewaniem RNA

o) Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA.

d) Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIA który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

h) W komórkach ssaków splicing rozpoczyna się od rozpoznania miejsca splicingowego 3’ przez snRNP U4-U5-U6

o) Kompletny spliceosom tworzony jest w wyniku przyłączenia się kompleksu U4-U5-U6 do kompleksu U1, U2 i pre-mRNA , czemu towarzyszy hydroliza ATP

k) Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy sie struktura rozgałęziona w kształcie lassa

j) Spliceosomy są dużymi kompleksami cząsteczek snRNA wielu specyficznych białek oraz premRNA

m) snRNA wraz ze specyficznymi białkami tworzą kompleksy rybonukleoproteinowe snRNP

i) Centrum katalityczne spliceosomu tworzą snRNA U2 i snRNA U6

g) Splicing katalizowany przez spliceosomy wymaga obecności wolnego nukleootydu adeninowego

b) Splicing alternatywny to powrzechny mechanizm zwiększający różnorodność białek ekspresjonowanych często z pojedynczego genu

f) Podczas procesu splicingu katalizowanego przez spliceosomy zachodzą dwie reakcje transestryfikacj

e) W komórkach ssaków splicingu rozpoczyna się od rozpoznania miejsca splicingowego 5’ przez snRNP U4

n) Niskocząsteczkowe jądrowe RNA odpowiedzialne są za wycięcie sekwencji liderowych w prekursorach tRNA

l) Podczas procesu splicingu katalizowanego prrzez spliceosomy zachodza dwie reakcje translikozylacji

d) Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie siodła

c) Spliceosom jest kompleksem składającym się z kilku rodzajów rRNA i wielu białek pełniących ważne role w procesie splicingu

a) snRNA wraz ze specyficznymi białkami tworzą kompleksy rybonukleoproteinowe snRNP

e) Nić dolna jest nicią antysensowną

j) W bąblu transkrypcyjnym nić dolna tworzy z nowopowstającym transkryptem przejściową hybrydę RNA-DNA

d) Nić górna jest nicią antysensowną

f) Nić dolna jest nicią sensowną

i) W bąblu transkrypcyjnym nić górna tworzy z nowopowstającym transkryptem przejściową hybrydę RNA-DNA

b) Nić górna jest nicią matrycową

h) Nić górna jest nicią kodującą

l) Powstający transkrypt ma sekwencję: pppAUGUGGCA

a) Nić dolna jest nicią matrycową

c) Nić górna jest nicią sensowną

k) Powstający transkrypt ma sekwencję: …TCGCTATGTGGCA

g) Nić dolna jest nicią kodującą

j) Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transglikolizy

h) Grupa 2’-OH z wolnego ATP atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i koncem 5’ intronu A.

k) Podczas splicingu egzon 1 z egzonem 2 tworzą strukturę w kształcie lassa.

a) Podczas splicingu tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie lassa

d) Koniec 5’ -OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

c) Koniec 2’ -OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

i) Grupa 2’-OH z wolnego adenylanu atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i koncem 5’ intronu A. (reszty adenylowej, w miejscu splicingowym 5’)

g) Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

f) Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 3’

l) Podczas splicingu tworzy się struktura w kształcie lassa, obejmująca intron A i ekson 1.

b) Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

e) Koniec 3’-OH egzonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i egzonem

g. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7-acetyloguanozynę

i. Kapy połączone są z ogonem poli (A) za posrednictwem kompleksu białek, w którego składu wchodzą czynniki inicjatorowe translacji oraz białko wiążace ogon poli (a) PABP u Eukaryota

c. Kapy wpływają na stabilność mRNA chroniąc ich końce 5’ przed działaniem fosfataz i nuklez

t. Transkrypcja u Eucaryota zaczyna się zwykle od A lub G

a. Kapy wpływają na stabilność mRNA oraz stymulują transkrypcje u eukariota

p. W strukturze „kap” występuje wiązanie 5’-5’-trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku monofosforanu na atom fosforu w pozycji β -cząsteczki GTP

u. Transkrypty u Prokariota i Eukariota zaczynają się zwykle od A lub G

v. Cząsteczki mRNA wielu ssaczych wirusów mają identyczne lub bardzo podobne kapy jak cząsteczki mRNA ssaków

r. Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 3’trifosforanu adenozyny lub 3’ trifosforanu guanozyny

j. Kapy stymuluja synteze białka w porcesie inicjacji translacji zależnej od KAPU

w. Kapy stymulują translacje z uwagi na to że wiązą czynniki inicjatorowe translacji co ułatwia odnalezienie prawidłowego miejsca START syntezy białek u eukariota

o. Struktura kap tworzona jest na końcu 5’ eukariotycznych cząsteczek mRNA już na etapie procesowania transkryptu pre-mRNA.

m. W strukturze „kap” występuje wiązanie 5’-5’-trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku monofosforanu na atom fosforu w pozycji β-cząsteczki GTP

b. Kapy wpływają na stabilność mRNA chroniąc koniec 5’ przed przedwczesną degradacją oraz stymulują translację u Eucaryota, w wyniku oddziaływania z czynnikami inicjatorowymi translacji

e. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7- formyloguanozynę

k. W strukturze kap występuje wiązanie 5’-5’ trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku difosforanu na atom fosforu w pozycji α cząsteczki GTP

s. Sekwencja kap tworzona jest na końcu 5’ enzymatycznych cząsteczek mRNA

d. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7- metyloguanozynę

n. struktura kap tworzona jest na końcu 3’ eukariotycznych cząsteczek mRNA

f. Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 2-acetyloguanozynę

h. Kapy wpływają na stabilność mRNA oraz stymulują translację u eukariota

q. Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 5’-trifosforanu adenozyny lub 5’-trifosforanu guanozyny

l. W strukturze kap występuje wiązanie 3’5’ dihydroksylowe, które powstaje w wyniku ataku difosforanu na atom fosforu w pozycji α cząsteczki GTP

s) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32.

b) Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji rdzeniowych elementów promotorowych

u) Dodatnie superskręcenie kolistego DNA wspomaga transkrypcję wielu genów

o) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ70

e) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu pod koniec inicjacji transkryptu

c) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu pod koniec elongacji transkryptu

g) Po oddysocjowaniu od holoenzymu zmieniona strukturalnie podjednostka σ nie może ponownie uczestniczyć w inicjacji transkrypcji

n) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ76

r) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ54.

i) Rdzeń polimerazy RNA silnie wiąże się z matrycą DNA bez względu na jej sekwencję

j) Przejście od kompleksu promotorowego otwartego do kompleksu promotorowego zamkniętego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji.

l) Rejon zawierający polimerazę RNA nić matrcową DNA oraz powstający RNA zwany jest bąblem transkrypcyjnym

k) Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji

t) Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

f) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu często na wczesnym etapie elongacji transkryptu

m) Etap elongacji transkrypcji zachodzi w bąblu transkrypcyjnym, który porusza się wzdłuż matrycy DNA

a) Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych

h) Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA

d) Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu zawsze pod koniec elongacji transkryptu

q) Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

a) Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

c) fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-RNA/EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

p) Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokacje w prokaryota

,, Rycyna modyfikuje kowalencyjne rRNA’’) n) Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikacje rRNA na etapie elongacji

k) Puromcyna jest analogiem końcowej aminoacyloadenozynowej części aminoacylo-tRNA

h) Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym wyłącznie na komórki eukariotyczne

f) Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne

g) Chloramfenikol jest antybiotykiem hamującym polimerazy RNA wyłącznie w komórkach eukariotycznych

b) Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-tRNA

d) Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

o) Rycyna blokuje działanie rybosomu przez modyfikację rRNA.

l) Streptomycyna hamuje terminację translacji

j) Puromycyna jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne i eukariotyczne

e) Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia reakcji formylacji podczas inicjacji syntezy polipeptydu

m) Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację aa-tRNA

i) Puromycyna jest inhibitorem translacji, ponieważ wiążę się do miejsca A rybosomu i hamuje przyłączenie nowego aminoacylo-tRNA