Twój wynik: Enzymy i kinetyka
Twój wynik
Wszystkie ({{dataStorage.userResults.answersTotal}})
Prawidłowe ({{dataStorage.userResults.answersGood}})
Błędne ({{dataStorage.userResults.answersBad}})
Pytanie 1
Które zdania dotyczące energii aktywacji są prawdziwe?
Enzymy zmniejszają energię aktywacji
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią stanu przejściowego
Jest to różnica entalpii swobodnej między energią substratu a energią produktu
Jest to energia stanu przejściowego
Enzymy zwiększają energię aktywacji
Enzymy nie wpływają na energię aktywacji
Pytanie 2
Co to są kofaktory?
cząstki, które łączą się z enzymem uniemożliwiając jego działanie
koenzymy
jony metali
grupy prostetyczne
duże cząstki organiczne lub małe cząstki nieorganiczne
cząstki, które łączą się z enzymem umożliwiając jego działanie
duże cząstki organiczne lub nieorganiczne
Pytanie 3
Wybierz zdania prawdziwe:
szybkość reakcji zależy tylko od stężenia produktu
szybkość reakcji zależy od tego jak szybko wlejemy jeden odczynnik do drugiego
gdy stężenie substratu jest dużo większe niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
szybkość reakcji zawsze zależy od stężenia substratu
reakcje pseudopierwszego rzędu zależą od stężenia pojedynczego produktu
w reakcjach pierwszego rzędu jednostką stałej k jest 1/s
gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze niż stała Michaelisa Menten to jest to reakcja rzędu 0
Pytanie 4
Które z podanych założeń opisuj model Michaelisa-Menten?
reakcja osiąga stan ustalony
reakcja jest pierwszego rzędu
stężenie kompleksu ES jest zmienne w czasie
wszystkie odpowiedzi są poprawne
stężenie produktu jest stałe w czasie
prędkość przejścia produktu w substrat jest pomijalna
wszystkie enzymy działają zgodnie z tym modelem
Pytanie 5
Szybkość katalizy w modelu M-M zależy od:
stałej szybkości tworzenia ES
stałej szybkości tworzenia produktu
stężenia substratu
stężenia kompleksu enzym-substrat
stężenia wolnego enzymu
stężęnia produktu
stałej szybkości rozpadu ES-->E+S
całkowitego stężenia enzymu
Pytanie 6
Wykres równania Michaelisa-Menten...
ma kształt paraboli
ma kształt hiperboli
można z niego odczytać stałą Km
jest prostą
jest kompletnie nieużyteczny
jest zależnością stężenia substratu od stałej Km
Pytanie 7
Wykres L-B..
To wykres Linneweavera-Burka
wszystkie powyższe odpowiedzi są niepoprawne
można z niego odczytać punkt -1/Km
Jest zależnością odwrotności szybkości reakcji do odwrotności stężenia substratu
Jest przekształceniem równania M-M
jest linią prostą
To wykres podwójnie odwrotnościowy
przecina oś oy w punktcie 1/Vmax
Pytanie 8
Czynnik wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
pJ enzymu
stężenie jonów wodorowych
ciśnienie
tempetatura
Km
stężenie wszystkich jonów znajdujących się w środowisku reakcji
Pytanie 9
Parametry kinetyczne enzymu to:
stała katalityczna
rozdzielczość filmu o enzymach w kinie
stała Michaelisa-Menten
szybkość maksymalna
jakaś głupota
aktywność enzymatyczna
Pytanie 10
stała kcat:
jest równa stałej k2
wpływa na prędkość maksymalną reakcji
określa powinowactwo enzymu do substratu
charakteryzuje wydajność katalityczną
to inaczej Km
to inaczej k1
odpowiada liczbie obrotów enzymu
Pytanie 11
Wybierz zdania prawdziwe:
w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu
wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu
wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km
szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km
w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta
w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem
Pytanie 12
Czy enzymy wpływają na równowagę reakcji, którą katalizują?
tak
nie
Pytanie 13
Co to jest liczba obrotów enzymu?
Pytanie 14
Enzymy allosteryczne:
posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne
zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego
działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten
są białkami
posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym
uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego
do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor
to po prostu zwykłe enzymy
Pytanie 15
Wybierz prawdziwe zdania dotyczące inhibicji współzawodniczej
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax
inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną
to rodzaj inhibicji nieodwracalnej
inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat
to inaczej inhibicja akompetycyjna
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym
inhibitor zmniejsza Km
Pytanie 16
Który rodzaj inhibicji można odwrócić większym stężeniem substratu?
kompetycyjną
niewspółzawodniczą
akompetycyjną
nieodwracalną
inhibicję przez reaktywne analogi substratów
antywspółzawodniczą
Pytanie 17
Inhibitor niekompetycyjny...
na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem niekompetycyjnym
wiąże się w innym miejscu niż substrat
może związać się do kompleksu enzym-substrat nie powodując utraty zdolności kompleksu do tworzenia produktu
nie zmienia Km ani Vmax
obniża Vmax
Pytanie 18
Jak inhibitor antywspółzawodniczy wpływa na Vmax i Km?
Pytanie 19
Które z podanych są rodzajami inhibicji nieodwracalnej?
związki reagujące ze specyficznymi grupami
inhibitory samobójcze
związki reagujące z łańcuchami bocznymi aminokwasów
reaktywne analogi substratów
inhibitory allosteryczne
inhibitory wiążące się kowalencyjnie z enzymem
wszystkie inhibitory