biochemia 1 egzamin dobry

d. Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.

h. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.

b. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.

i. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga obecności reszt γ-karboksyglutamylowych w protrombinie.

c. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K lub dikumarolu.

g. Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.

Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny. (mogą być usuwane przez wątrobę)

j. Heparyna ma działanie antagonistyczne (przeciwne) do antytrombiny III

k. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz rozkładane przez proteazy.

e. Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA.

f. Skrzepy fibrynowe są usuwane przez plazminę, która powstaje z plazminogenu pod wpływem działania trombiny.

f. Przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy

a. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku.

e. Przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy.

h. Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

b. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku

g. Autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy.

d. Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papainę w żołądku.

i. Autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku.

Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy.

a. Pochodzą od wspólnego pragenu.

d. Katalizują reakcje, które przebiegają przez kowalencyjny związek pośredni.

b. Wykazują podobieństwa w sekwencji aminokwasowej i strukturze trójwymiarowej.

c. Katalizują tą samą reakcję: cięcia wiązania peptydowego.

f. Są syntetyzowane jako nieaktywny zymogen.

e. Wykazują różnice strukturalnie w centrach aktywnych.

c. ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane

ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji.

Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych

b. Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową.

a. Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna π

d. ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.

h. Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

g. Podjednostki regulatorowe zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową, która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

f. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę pierwszorzędową

c. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych.

e. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową.

cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do fosforylacji tzw. sekwencji pseudosubstratowej i w efekcie aktywuje PKA.

. cAMP wiąże się do podjednostki katalitycznej PKA, co prowadzi do jej oddysocjowania od podjednostki regulatorowej.

e. cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA, co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu.

W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cyklicznego adenozynomonofosforanu (cAMP) jest skutkiem aktywacji PKA.

f. PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dostosowanie regulacji do typu komórki, czy stadium rozwojowego.

b. cAMP wiąże się z katalityczną podjednostką PKA i aktywuje enzym allosteryczny.

d. coś, że cAMP jest wiązane do aktywnego hormonu

c. cAMP wiąże się z regulatorową podjednostką PKA i aktywuje enzym przez uwolnienie katalitycznych podjednostek

a. Większość efektów cAMP w komórkach eukariotycznych jest używanych do aktywacji kinaz białkowych A.

j. Fosforylacja białek indukuje zmiany konformacyjne.

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacji białka może być albo ATP albo ADP, ale nie AMP, ponieważ AMP nie zawiera wysokoenergetycznego wiązania.

Zarówno reakcja fosforylacji, jak i reakcja defosforylacji białka są korzystne termodynamicznie.

a. Reakcje fosforylacji białek są katalizowane przez tzw. kinazy białkowe.

Fosfatazy białkowe są fosfotransferazami ponieważ usuwają grupy fosforanowe ze zmodyfikowanych białek

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacji białka może być ATP, ale nie ADP ani AMP.

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora.

b. Wprowadzenie silnie naładowanej grupy fosforanowej do enzymu może znacznie zmienić jego właściwości, a w tym np. jego powinowactwo do substratu.

Tzw. kinazy białkowe, to białkowe enzymy fosforylujące zarówno związki niskocząsteczkowe, jak i makrocząsteczki.

Reakcja defosforylacji białka jest odwróceniem reakcji fosforylacji, dlatego jest niekorzystna termodynamicznie.

a. Cytydynotrifosforan (CTP) hamuje ACTazę.

d. cykliczny AMP aktywuje kinazę białkową A zmieniając jej strukturę czwartorzędową

b. p-Hydroksyrtęciobenzen oddziałuje z kluczowymi resztami seryny w ACTazie.

c. W oddziaływaniach allosterycznych w ACTazie pośredniczą duże zmiany w strukturze czwartorzędowej.