Biochemia I egzamin Dobryszycki

b. cAMP wiąże się z katalityczną podjednostką PKA i aktywuje enzym allosteryczny.

c. cAMP wiąże się z regulatorową podjednostką PKA i aktywuje enzym przez uwolnienie katalitycznych podjednostek

a. Większość efektów cAMP w komórkach eukariotycznych jest używanych do aktywacji kinaz białkowych A.

d. coś, że cAMP jest wiązane do aktywnego hormonu

b. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do fosforylacji tzw. sekwencji pseudosubstratowej i w efekcie aktywuje PKA.

f. PKA i większość innych kinaz występują w postaci izoenzymów, co umożliwia precyzyjne dostosowanie regulacji do typu komórki, czy stadium rozwojowego.

d. cAMP wiąże się do podjednostki katalitycznej PKA, co prowadzi do jej oddysocjowania od podjednostki regulatorowej.

e. cAMP wiąże się do podjednostek katalitycznych PKA, co prowadzi do allosterycznej aktywacji tego enzymu

h. Podjednostki katalityczne zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

e. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę czwartorzędową

c. cAMP wiąże się do dimeru R2 podjednostek regulatorowych PKA, co prowadzi do oddysocjowania podjednostek katalitycznych.

g. Podjednostki regulatorowe zawierają specjalną sekwencję nazywaną pseudosubstratową, która jest zbliżona do optymalnej sekwencji substratowej, lecz pozbawiona reszty akceptującej fosforan.

f. cAMP aktywuje PKA zmieniając jej strukturę pierwszorzędową

a. W komórkach eukariotycznych większość efektów zależnych od cyklicznego adenozynomonofosforanu (cAMP) jest skutkiem aktywacji PKA.

b. Kluczowym zjawiskiem dla nabycia aktywności katalitycznej przez ChTg jest proteolityczne utworzenie nowego końca aminowego, który przemieszcza się do wnętrza białka i tworzy dodatkowe wiązanie jonowe z obecną tam ujemnie naładowaną grupą karboksylową

d. ChTg jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym.

e. ChTg posiada szczątkową aktywność katalityczną, która jest istotna w procesie jego aktywacji

f. Pierwsza aktywna forma chymotrypsyny powstaje z ChTg po rozcięciu dwóch wiązań peptydowych

a. Stabilną formą aktywnego enzymu jest tzw. chymotrypsyna pi

c. ChTg jest nieaktywny, ponieważ ani triada katalityczna, ani wnęka wiążąca substrat, nie są w nim zupełnie ukształtowane.

a. Pochodzą od wspólnego pragenu.

e. Wykazują różnice strukturalnie w centrach aktywnych.

d. Katalizują reakcje, które przebiegają przez kowalencyjny związek pośredni.

f. Są syntetyzowane jako nieaktywny zymogen.

b. Wykazują podobieństwa w sekwencji aminokwasowej i strukturze trójwymiarowej.

c. Katalizują tą samą reakcję: cięcia wiązania peptydowego.

a. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez pepsynę w żołądku.

f. Przekształcenia chymotrypsynogenu w chymotrypsynę przez trypsynę w dwunastnicy

d. Przekształcenia chymotryspynogenu w chymotrypsynę przez papainę w żołądku.

h. Autoproteolizy trypsynogenu do trypsyny w dwunastnicy

i. Autoproteolizy pepsynogenu do pepsyny w żołądku.

c. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w dwunastnicy

b. Przekształcenia trypsynogenu w trypsynę przez enteropeptydazę w żołądku

e. Przekształcenia prokarboksypeptydazy w karboksypeptydazę przez trypsynę w dwunastnicy

g. Autoproteolizy chymotrypsynogenu do trypsynogenu w dwunastnicy.

e. Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA.

f. Skrzepy fibrynowe są usuwane przez plazminę, która powstaje z plazminogenu pod wpływem działania trombiny.

. Heparyna ma działanie antagonistyczne (przeciwne) do antytrombiny III.

b. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K.

g. Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa.

c. Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K lub dikumarolu.

a. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny.

i. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga obecności reszt γ-karboksyglutamylowych w protrombinie.

h. Aktywacja protrombiny do trombiny wymaga dekarboksylacji reszt γ-karboksyglutamylowych.

k. Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz rozkładane przez proteazy.

d. Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi.

g. Warfaryna

c. Kolagen

e. Czynnik X krzepliwości krwi

a. Enteropeptydaza

b. Lipaza trzustkowa

d. Chymotrypsyna

e. Zawierają w swej strukturze silnie konserwatywną domenę wiążącą nukleotydy.

b. Do tej grupy enzymów należą np. kinaza adenylanowa i guanylanowa.

. Enzymy te zawierają w swym miejscu aktywnym istotny katalitycznie jon metalu dwuwartościowego (Mg2+ lub Mo2+).

d. Związanie dowolnego z dwóch substratów powoduje w enzymie szereg zmian konformacyjnych o charakterze indukowanego dopasowania i powstanie katalitycznie komplementarnej konformacji enzymu

c. Zmiany konformacyjne, którymi podlega m.in. domena wiążąca nukleotydy i pętla P są podstawą wykluczenia transferu reszty fosforanowej na cząsteczkę wody.