biomolo kolo 2moje

Struktura czynnika RF3 przypomina cząsteczkę tRNA

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki hydrolitycznej aktywności czynnika uwalniającego

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiadają czynniki RF1 i RF2, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Dostarczenie terminującego, nieacylowanegotRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Dostarczenie terminującego, aminoacylo-tRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiada czynnik RRF i translokaza, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody dostarczonej do rybosomu przez czynnik uwalniający

Tylko dwa spośród trzech białkowych czynników uwalniających (RF1 i RF2) odpowiadają za rozpoznanie kodonów STOP

Każdy z trzech białkowych czynników uwalniających odpowiada za rozpoznawanie innego kodonu STOP

Koniec 2’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

Podczas splicingu ekson 1 z eksonem 2 tworzą strukturę w kształcie lassa

Koniec 3’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Koniec 5’-OH eksonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i eksonem 2

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transglikolizy

Grupa 2’-OH z wolnego ATP atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy eksonem 1 i końcem 5’ intronu A

Każda z polimeraz RNA, I, II i III, rozpoznaje identyczne sekwencje promotorowe

Sekwencje CAAT i GC działają tylko w przypadku, kiedy znajdują się na nici antysensownej

Sekwencje promotorów eukariotycznych rozpoznawane przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do sekwencji promotorów prokariotycznych, wykazują symetrię, której środkiem jest miejsce startu transkrypcji danego genu

Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety GC

Sekwencje CAAT i GC działają także w przypadku, gdy znajdują się na nici antysensownej

Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje bliżej miejsca startu transkrypcji niż podobny element u Prokariota

Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety CAAT

Polimerazy RNA II i III rozpoznają identyczne sekwencje promotorowe

Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje dalej od miejsca startu transkrypcji niż podobny element u Prokariota

Kasety TATA, CAAT, GC oraz inne elementy cis w promotorach eukariotycznych nie są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, ale przez dodatkowe czynniki transkrypcyjne

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na 10^3 włączanych aminokwasów.

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowywania substratu od enzymu.

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNATyr.

Inkubacja Thr-tRNASer z syntetazą treonylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.

Centra acylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, albo zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziałujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo

Inkubacja Ser-tRNAThr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylotRNA

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.

Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę … że nie posiadają aktywności korekcyjną.

W centrach hydrolitycznych syntetaz usuwane są produkty acylacji które są zbyt małe w porównaniu z z docelowym aminoacylo-tRNA co zwiększa wierność procesu translacji.

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowywaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem.

Induktaza Thr-tRNAThr z syntetazą treonylo tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo- tRNA

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozylo-tRNAPhe.

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi mniej niż 1 błąd na 10^4 włączanych aminokwasów.

Hydroliza błędnego aminoacylo-tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza.

Syntetaza tyrozylo-tRNA wykazuje aktywnosść korekcyjna, która prowadzi do hydrolizy Ser-tRNA Tyr.

Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu

Transkrypcja operonu trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej terminacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego.

Poziom Trp-tRNA monitorowany jest podczas translacji peptydu liderowego

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie cis

W przypadku niedoboru tryptofanylo-tRNA, rybosom zatrzymuje się ("utyka") na kodonach kodujących tryptofan.

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie tryptofanu.

W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, tworząc kompleks represor-Trp, który wiąże się do miejsca operatorowego, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje 5 enzymow przekształcających choryzmian w tryptofan

W przypadku niedoboru tryptofanylo-tRNA, rybosom zatrzymuje się ("utyka") na kodonach kodujących tryptofan

Alternatywna struktura (spinka) liderowego mRNA "antyterminacja" umożliwia polimerazie RNA kontynuowanie transkrypcji policistronowego mRNA

Sygnał "pauza" zostaje wyłączony w wyniku braku oddziaływania segmentu 1 z segmentem 2 liderowego mRNA

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd katalizujący przekształcenie choryzmianu w tryptofan

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie trans.

Tryptofan pełni rolę korepresora, wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie trans

Transkrypcja operonu trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej terminacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie tryptofanu

W wyniku mutacji delecyjnej obejmującej region 3’ kodujący liderowy mRNA w tego typu mutacjach nastąpi wzrost syntezy Trp do momentu kiedy Trp wysyci wszystkie miejsca wiążące w represorze i taki kompleks ( represor-Trp) zwiąże się zmiejscem operatorwym co będzie prowadziło do represji transkrypcji liderowego mRNA

Enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu kodowane są w pięciu policistronowychtranskryptach

żadne nie jest prawdziwe

Atak nukleofilowy grupy aminowej peptydylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego aminoacylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego

Aminoacylo-tRNA wiąże się w miejscu P rybosomu

Czynnik EFts dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

Czynnik EFtu należy do tzw. Małych białek G

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA wymaga hydrolizy GTP przez odpowiedni czynnikbiałkowy.

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu

Atak nukleofilowy grupy aminowej peptydylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego aminoacylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego

W zależności od fazy elongacji, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P lub A rybosomu

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z ATP

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras

W obecności kompleksu EF- G/GCP peptydylo- tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Czynnik EF-Ts wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi

Za przemieszczenie transkryptu względem aminoacylo-tRNA, EF-Ts i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu

Czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

Struktura białka EF-G przypomina znacząco strukturę kompleksu EF-Ts z tRNA

Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA względem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga przyłączenia tzw. czynnika uwalniającego.

Szczep ten wykazuje konstytutywną ekspresję permeazy (gen y) na poziomie takim jak diploidalny szczep dziki

Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność glukozy w podłożu.

Szczep ten wykazuje konstytutywną ekspresję permeazy (gen y) na poziomie takim, jak diploidalny szczep dziki.

Szczep jest wrażliwy na obecność glukozy w podłożu.

Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność IPTG w podłożu

Szczep ten wykazuje taki sam poziom ekspresji genów struktury co haploidalny szczep dziki

Szczep ten jest wrażliwy na obecność glukozy w podłożu

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Szczep jest wrażliwy na obecność IPTG w podłożu

Szczep jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu.

Szczep ten jest wrażliwy na obecność IPTG w podłożu.

Szczep ten nie jest wrażliwy na obecność laktozy w podłożu

Szczep ten wykazuje fenotyp dziki

Szczep ten wykazuje fenotyp dziki (niezmutowany).