biomolo kolo 2moje

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązania fosfodiestrowe z końcem 3’ egzonu.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ intronu.

Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją eksonu 2 w pre-rRNA

Grupa 3’-OH eksonu 1 atakuje miejsce splicingowe 3’

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z koncem 5’ intronu.

Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 3’ eksonu.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor albo nukleotyd adeniniwy: ATP, ADP lub AMP, albo adenina.

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP albo guanozyna.

Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, która występuje w intronie

Miejsce splicingowe 3’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu się zasad rejonu bogatego w puryny, występującego w eksonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w pirymidyny, która występuje w intronie

Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor - albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP, albo guanina

Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzania małego rowka DNA

Rdzeń polimerazy RNA silnie wiąże się z matrycą DNA bez względu na jej sekwencję

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ70

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ54

Po oddysocjowaniu od holoenzymu zmieniona strukturalnie podjednostka σ nie może ponownie uczestniczyć w inicjacji transkrypcji.

Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu pod koniec elongacji transkryptu

Dodatnie superskręcenie kolistego DNA wspomaga transkrypcję wielu genów

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

Podjednostka σ oddysocjowuje od holoenzymu na wczesnym etapie elongacji transkryptu

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych

Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji.

Przejście od kompleksu promotorowego otwartego do kompleksu promotorowego zamkniętego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji

Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ54

Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza białka σ70

Dodatnie superskręcenie kolistego DNA wspomaga transkrypcję wielu genów

Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji.

w przybliżeniu 12 nukleozydow konce 5 lini wydłużającej się RNA

w przybliżeniu 12 bp helisy DNA-RNA

dpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32

podjednostka σ

w przybliżeniu 17 nukleozydow nici kodującej DNA w formie pojedynczej

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54

Ekspresja genów struktury wchodzącego w skład operonu będzie największa, jeśli związanie allolaktozy uwolni represor z operatora a kompleks CAP-cAMP będzie stymulował związanie się polimerazy RNA do promotora

IPTG jest / „substratem” / „inhibitorem” ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

W skład tego operonu wchodzą m. in. 3 geny struktury: gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej

Białko represorowe CAP jest produktem genu i

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci jednego policistronowego

Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza

Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja(aktywność) jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki mRNA

Delecja odcinka zawierającego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S tRNA prowadzi do spadku wydajności translacyjnej rybosomu

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji

Mutacja w regionie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zamieniająca ją na szereg puryn prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu.

Mutacja w rejonie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu (zmiana sekwencji Shine-Dalgarno)

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG lub GUG od końca 5’/ „3’” cząsteczki mRNA

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40 S

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Transkrypt jest policistronowy

Streptomycyna hamuje terminację translacji

Puromycyna jest analogiem końcowej aminoacyloadenozynowej części aminoacylo-tRNA

Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację rRNA na etapie elongacji

Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokację u Prokariota

Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-tRNA

Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym wyłącznie na komórki Eukariotyczne

Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację rRNA

W cząsteczkach tRNA około połowa nukleotydów występuje w sparowanych regionach helikalnych.

Żadna z odpowiedzi nie jest prawdziwa

Zawierają sekwencję ACC na końcu 3’

Cząsteczki tRNA są zwykle dłuższe niż 200 nukleotydów, z czego około połowa występuje w sparowanych regionach heliakalnych

Wyróżniają się spośród innych cząsteczek RNA tym, że podczas ich syntezy polimeraza RNA wprowadza także nietypowe nukleotydy, takie jak rybotymidyna, czy pseudourydyna

Zbudowane są z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą strukturę w kształcie litery U

W cząsteczkach tRNA większość nukleotydów jest metylowanych potranskrypcyjnie.

Koniec 5’ wszystkich tRNA jest fosforylowany