Nauka

Biocha 2

Wyświetlane są wszystkie pytania.
Pytanie 81
W surowicy krwi oznaczano aktywność enzymu metodą punktu końcowego. W wyniku błędu laboranta użyto roztworu substratu o stężeniu 10 razy mniejszym niż należało. Czy może to mieć wpływ na wynik oznaczenia?
C. tak, wynik może być zaniżony
D. nie, ponieważ aktywność enzymu nie zależy od stężenia substratu
E. tak, wynik będzie zawyżony, ale nie można dokładnie określić jak bardzo
A. nie, ponieważ aktywność enzymu zależy wyłącznie od jego stężenia
B. tak, wynik będzie dziesięciokrotnie zawyżony, ponieważ x mniejsze stężenie substratu spowodowało, że reakcja enzymatyczna przebiegła w czasie 10 x krótszym
Pytanie 82
Pułapka kwasu foliowego jest skutkiem braku:
D. wit. B12
E. wit. B6
A. wit. B11
B. wit. K
C. kwasu foliowego
Pytanie 83
u 60-letniego mężczyzny występują zaburzenia funkcji poznawczych i neuropatia obwodowa, jest alkoholikiem i nie odżywiał się odpowiednia w ciągu ostatnich miesięcy. Niedobór jakiej witaminy występuje u pacjenta i jakie jest prawdopodobne rozpoznanie w związku z neurologicznymi zaburzeniami pacjenta?
A. niedobór kwasu pantotenowego i choroba beri beri
D. niedobór niacyny i pelagra
C. niedobór biotyny i niedokrwistość złośliwa
B. niedobór tiaminy i zespół Wernickiego-Kosakowa
E. niedobór B6 i ataksja
Pytanie 84
Wskaż zdanie prawdziwe dotyczące enzymów allosterycznych:
E. dla enzymów allosterycznych krzywa zależności szybkości reakcji od stężenia substratu ma przebieg hiperboliczny
D. usunięcie inhibitora allosterycznego powoduje zmianę kinetyki nasycenia na zgodną z kinetyką Michaelisa-Menten
A. efektory allosteryczne mogą zmieniać wyłącznie powinowactwo enzymu do substratu (Km), nie wpływają na zmianę szybkości maksymalnej reakcji (Vmax)
C. mają budowę podjednostkową, a miejsce regulatorowe (allosteryczne) wiążące efektor jest inne niż miejsce wiążące substrat
B. przykładem inhibicji allosterycznej jest hamowanie dehydrogenazy bursztynianowej przez malonian, związek podobny do bursztynianu, który konkuruje z nim o miejsce aktywne enzymu, zwiększenie stężenia substratu (bursztynianu) jest w stanie odwrócić tą inhibicję
Pytanie 85
Do czynników wpływających na obniżenie wchłaniania żelaza z przewodu pokarmowego należą:
B. achlorhydria, polifenole i fityniany
E. zaburzenia syntezy białek, np. w niektórych postaciach marskości wątroby
D. niedokrwistość aplastyczna, fosforany i obecność w diecie białek
C. obecność w diecie witaminy C, polifenole
A. hemochromatoza pierwotna i szczawiany
Pytanie 86
Wskaź mechanizm regulacji aktywności enzymatycznej będący modyfikacją kowalencyjną białka:
D. hamowanie przez sprzężenie zwrotne, mechanizm ten głównie enzymów początkowych etapów szlaków
B. ograniczona proteoliza, inicjuje zmiany konformacyjne, których efektem najczęściej jest utworzenie miejsca allosterycznego, np. regulacja aktywności enzymów trawiennych, jak trypsyny i chymotrypsyny
C. fosforylacja przez kinazy białkowe lub defosforylacja przez fosftazy białkowe
A. regulacja ilości enzymu poprzez modyfikację tempa jego biosyntezy lub degradacji
Pytanie 87
Wskaż zdanie prawdziwe dotyczące witaminy D:
D. w wątrobie cholekalcyferol ulega hydroksylacji, tworząc 25-hydroksylowaną pochodną - kalcydiol
B. w wątrobie w wyniku hydroksylacji cząsteczki kalcydiolu w pozycji 1 powstaje kalcytriol
E. najbardziej biologicznie aktywne metabolity witaminy D powstają w nerkach na skutek 24-hydroksylacji
C. enzymy, które katalizują reakcje hydroksylacji należą do klasy hydrolaz
A. cholekalcyferol jest biologicznie nieaktywny i do uzyskania pełnej aktywności wymaga dwukrotnej hydroksylacji z udziałem dehydrogenaz
Pytanie 88
Koenzymy i ich właściwości prawidłowo przedstawiono W zestawie:
D. tetrahydrobiopteryna jest dawcą atomów wodoru w reakcjach hydroksylacji aminokwasów obojętnych
A. cząsteczka NAD+ wiąże 2 protony i 2 elektrony
C. biotyna wiąże CO2 przechodząc w karbobiotynę
B. kwas liponowy jest przejściowym akceptorem grup acylowych w procesie oksydacyjnej dekarboksylacji aminokwasów
E. pirofosforan tiaminy uczestniczy w oksydacyjnej dekarboksylacji a-ketokwasów