Nauka

biolomolo kolo 2

Wyświetlane są wszystkie pytania.
Pytanie 17
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących syntetaz aminoacylo-tRNA są prawdziwe?
Syntetazy klasy 2 to w większości monomery
Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez konieczności odłączenia od substratu i ponownym jego związaniu z enzymem
Syntetazy klasy 1 to w większości monomery
Inkubacja His-tRNA(Leu) z syntetazą histydylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA.
Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez większość syntetaz aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym
Etap syntezy aminoacylo-AMP przeprowadza specjalna syntetaza aminoacylo-AMP a etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizuje syntetaza aminoacylo-tRNA
Inkubacja Leu-tRNA (TRP) z syntetaza tryptofanylo-tRNA może doprowadzić do korekcji tego aminoacylo-tRNA
Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem
Jony metali są wykorzystywane przez większość syntetaz do rozpoznawania właściwego aminokwasu
Wysoka wierność translacji wynika z posiadania przez wszystkie syntetazy aktywności hydrolitycznej w centrum korekcyjnym
Etap syntezy aminoacylo-AMP to pierwszy etap przeniesienia aminokwasu na tRNA katalizowanego przez syntetazę aminoacylo-tRNA
Pytanie 18
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących inhibitorów translacji są prawdziwe?
Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-tRNA
Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikacje rRNA na etapie elongacji
Puromycyna jest inhibitorem translacji, ponieważ wiążę się do miejsca A rybosomu i hamuje przyłączenie nowego aminoacylo-tRNA
Puromycyna jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne i eukariotyczne
Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację aa-tRNA
Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu
Streptomycyna hamuje terminację translacji
Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokacje w prokaryota
Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu
Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne
Pytanie 19
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących elongacji translacji u Prokariota są prawdziwe?
Czynnik EF-Ts dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu
W zależności od fazy elongacji, część peptydylo-tRNA jest związana z miejscem P lub A rybosomu
Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak białko Sos w przekazywaniu sygnału przez białko Ras
W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu
Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo- tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo- tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP.
Zdecydowana większość cząsteczek aminoacylo-tRNA wiąże się z miejscem P rybosomu
Czynnik EF-Ts należy do czynników uwalniających nukleotydy guaninowe (GEF, ang. guaninenucleotide exchange factor).
Za przemieszczenie transkryptu, aminoacylo-tRNA i peptydo-tRNA wzgledem rybosomu odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwazny translokazą (EF-G)
Hydroliza peptydylo-tRNA jest warunkiem utworzenia każdego kolejnego wiązania peptydowego
W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu
fMet-tRNA zajmuje miejsce P
Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga przyłączenia tzw. czynnika uwalniającego
W obecności kompleksu EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu
Czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu
Dostarczenie aminoacylo-tRNA do rybosomu wymaga związania GDP przez odpowiedni czynnik białkowy
Czynnik EF-Ts pełni podczas translacji analogiczną rolę jak zaktywowany receptor błonowy o siedmiu helisach w przekazywaniu sygnału przez klasyczne białka G
Zdecydowana większość cząsteczek aminoacylo-tRNA wiążę się z miejsce A rybosomu
Czynnik EF-Tu wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz fMet-tRNAi
Czynnik EF-Tu należy do tzw. małych białek G.
Atak nukleofilowy grupy aminowej aminoacylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego peptydylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego.
Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy ATP przez odpowiedni czynnik białkowy.
Pytanie 20
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących inicjacji i elongacji transkrypcji u Prokaryota są prawdziwe?
Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji
Podjednostka sigma oddysocjowuje od holoenzymu często na wczesnym etapie elongacji transkryptu
Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32
Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA
Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32
Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzenia małego rowka DNA
Przejście od kompleksu promotorowego otwartego do kompleksu promotorowego zamkniętego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji
Etap elongacji transkrypcji zachodzi w bąblu transkrypcyjnym, który porusza się wzdłuż matrycy DNA
Rejon zweirający polimerazę RNA, nić matrycową DNA oraz powstający RNA zwany jest bąblem transkrypcyjnym
Po oddysocjowaniu od haloenzymu zmieniona strukturalnie podjednostka σ nie może ponownie uczestniczyć w inicjacji transkrypcji
Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji
Podjednostka sigma nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych
Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA.
Odpowiedzią E. coli na niedobór azotu jest synteza σ54
Rdzeń polimerazy RNA słabo wiąże się do matrycy DNA. Podjednostka sigma oddysocjowuje od haloenzymu zawsze pod koniec elongacji transkryptu
Odpowiedzia E.coli na podwyzszona temperature jest synteza sigma 70
Pytanie 21
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących promotorów eukariotycznych są prawdziwe?
Każda z polimeraz RNA, I, II i III, rozpoznaje identyczne sekwencje promotorowe
Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez wszystkie typy polimeraz RNA
Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest zawsze kaseta TATA, występująca podobnie jak u Prokaryota, w ściśle określonym miejscu przed miejscem startu transkrypcji
Element Inr występuje czasem razem z kasetą TATA
Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA występująca BLIŻEJ od miejsca startu transkrypcji niż analogiczny element u Prokaryota
Sekwencje CAAT i GC działają także w przypadku, gdy znajdują się na nici antysensownej
Sekwencje promotorów eukariotycznych rozpoznawane przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do sekwencji promotorów prokariotycznych, wykazują symetrię, której środkiem jest miejsce startu transkrypcji danego genu
Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych, typu: kastery TATA, CAAT, GC, w przeciwieństwie do Prokaryota, nie są bezpośrednio rozpoznawane przez polimerazę RNA II, tylko przez specyficzne czynniki transkrypcyjne
Transkrypcję genów często stymulują tzw. sekwencje wzmacniające, które są dodatkowymi elementami regulatorowymi wiązanymi przez odpowiednie czynniki transkrypcyjne
Element Inr występuje zawsze razem z kasetą TATA
Sekwencje występujące w promotorach eukariotycznych, typu: kastery TATA, CAAT, GC, są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do prokariotycznych polimeraz RNA
Element DPE występuje po stronie 3’ od miejsca startu transkrypcji
Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę GC
Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę CAAT
Sekwencje CAAT i GC działają tylko w przypadku, kiedy znajdują się na nici antysensownej
Pytanie 22
RNA liderowy operonu trp
liderowy RNA może tworzyć dwie alternatywne i wzajemnie wykluczające się drugorzędowe struktury
mutacja delecji w DNA kodującym 3’ koniec RNA daje powód do wzrostu poziomu biosyntezy enzymów biosentyzowanych przekształcających trp
iderowy RNA koduje peptyd którego zdolność syntezy monitoruje poziom trp-tRNA w komórce
struktura literowego RNA In vivo zależy od pozycji rybosomy translacyjnego go
krótkie otwarcie ramki odczytu zawierającej kodon trp , wśród innych istnieje wewnątrz literowego RNA
liderowy RNA zawiera wiązanie rybosomowe Shine-Dalgarno
Pytanie 23
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących operonu tryptofanowego są prawdziwe?
Delecja odcinka DNA kodującego region 5’liderowego mRNA doprowadzi do wzrostu poziomu ekspresji genów struktury
W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce represor zostaje wysycony Trp, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA
Operon tryptofanowy jest operonem katabolicznym, który koduje enzymy odpowiedzialne za syntezę tryptofanu
Operon tryptofanowy jest operonem regulowanym przez represor i atenuator
Struktura liderowego mRNA nie jest regulowana położeniem rybosomu
Tryptofan wiążąc się do represora operonu, blokuje własną syntezę
przypadku mutacji zwiększającej aktywność syntetazy tryptofanylo-tRNA, położenie rybosomu podczas syntezy peptydu liderowego będzie zależne od stężenia Trp-tRNA
W przypadku mutacji syntetazy tryptofanylo-tRNA, która obniża jej aktywność, położenie rybosomu przed segmentem 1 nie będzie zależne od stężenia wolnego tryptofanu
Operon tryptofanowy jest operonem anabolicznym regulowanym przez kompleks cAMP-CAP
mRNA operonu tryptofanowego koduje enzymy odpowiedzialne za rozkład tryptofanu
Struktura liderowego mRNA jest regulowana położeniem rybosomu
Podczas syntezy peptydu liderowego tryptofan wpływa na położenie rybosomu zarówno jako wolny tryptofan jak i postaci Trp-tRNA
Pytanie 24
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących operonu laktozowego są prawdziwe?
Ekspresja genów struktury wchodzacego w skład operonu bedzie najwieksza jesli wiazanie allolaktozy uwolni z operatora. a kompleks CAP-CAMP bedzie stymulowal zwiazanie sie polimerazy RNA do promotora
Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza
Kluczowa role w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą X-Gal.
W skład tego operonu wchodzą między innymi cztery geny struktury: gen transglikozydydazy laktozowej, beta-galaktozydazy,permeazy galaktozydowej i transacetylazy tiogalaktozydowej
Związanie induktora znacznie zmniejsza powinowactwo represora do sekwencji DNA operatora
X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon
Wszystkie geny struktur podlegają wspólnej ekspresji w postaci polictronowego transkryptu.
Naturalnym induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza
Kluczowa role w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego aktywność jest bezpośrednio pod kontrola laktozy (
Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów: Z mRNA, YmRNA, A mRNA
Białko represorowe CAP jest produktem genu i.
W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej
IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez operon laktozowy
IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon