Biochemia I - 1

Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania

Wartość Vmax wyznaczona jest w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania

Żadne z powyższych

Wartość V wyznaczona w obecnośći inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego sprzężenia

Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną reakcji

Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.

Do związania białka o charakterze zasadowym z kolumną do chromatografii jonowymiennej używa się do złoża o dodatnim ładunku

Dializa jest podstawową metodą do rozdziału białek niewiele różniących się wielkością

Podczas frakcjonowania białek wykorzystuje się ich zmniejszoną rozpuszczalność w stężonych roztworach niektórych soli

Podczas chromatografii metodą frakcji żelowej najszybciej poruszają się i wypływają z kolumny najmniejsze białka

W procesie oczyszczania białka metodą chromatografii powinowactwa wykorzystuje się np. Specyficzne oddziaływania białka z przeciwciałami.

Ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji, zmienia jej stałą równowagi

Jeśli ∆G’ reakcji wynosi 0 to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M

∆G’ reakcji jest różnicą między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu

Dodatnia wartość entalpii reakcji (∆H>0) utrudnia, a dodatnia wartość entalpii (∆S>0) ułatwia spontaniczność reakcji

Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji oznacza,że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością

Przeciwciała mogą być wykorzystane do oczyszczania białek poprzez chromatografię jonowymienną

Test ELISA nie może być wykorzystywany do wykrycia danego przeciwciała w zbliżonych mieszaninach (np. We krwi)

Do analizy Western można użyć wyłącznie przeciwciał monoklonalnych ponieważ przeciwciała poliklonalne wykazują mniejszość czułość względem antygenu

Przeciwciała monoklonalne mogą być wykorzystane jako markery molekularne np. W terapii raka

Test ELISA może być wykorzystywany do wykrycia danego antygenu w zbliżonych mieszaninach (np.we krwi)

To stała kompleksu enzym-substrat

Jest zbliżona lub równa co do wartości stałej dysocjacji kompleksu enzym-substrat (ES), gdy kompleks ES znacznie szybciej rozpada się z odtworzeniem enzymu oraz substratu ,niż z utowrzeniem produktu reakcji

Im większa wartość Km tym szybciej enzym ulega wysyceniu substratem

Tworzone jest przez uwspólnienie pary elektronów 2 sąsiadujących

Pojedyncze wiązanie C-C jest słabsze od po2 wiązania C=C

Żadne nie jest prawdziwe

Jest rodzajem wiązania elektrostatycznego

Jest najsłabszym wiązaniem występującym w związkach biochemicznych

Niektóre cząsteczki takie jak adenina można opisać większą liczbą wzorów wiązań kowalencyjnych, które są sobie równoważne

Brak utraty aktywności białka po zmianie lizyny na alaninę może sugerować że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji

W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki

Struktura 4rzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej 2 łańcuchów polipeptydowych

dzięki znajomości preferencji aminokwasów do tworzenia określonych struktur można dokładnie przewidzieć rodzaj i miejsce występowania określonych struktur 2rzędowych

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów

Modeł ten spełniony jest tylko w warunkach osiągnięcia stanu równowagi

Model spełniony tylko w warunkach, kiedy prędkość reakcji o stałej k-2 jest dużo mniejsza niż reakcji o stałej k2

Model spełniony tylko dla enzymów k-2<<

Model jest spełniony tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie

Model zakłada, że k1[E][S]=(k-1+k2)[ES] I nie uwzględnia stałek k-2

Powyższy zapis oznacza, że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1[E][S]