Biochemia I - 1

Rodopsyna bakteryjna jest białkiem peryferyjnym

Zadna odp nie jest poprawna.

Aspiryna blokuje aktywność kanału potasowego

Obecność helis transbłonowych w białku nie można przewidzieć na podstawie jego sekwencji aminokwasowej

Białka błonowe mają ściśle określoną orientację ponieważ są dostarczane od strony cytozolowej komorki.

Zmniejszają szybkosć r-r od 10 do 10^6 raza

Coś o ich specyficzności, że objawia się ona tym, że przeprowadzają jakąś określoną reakcję lub reakcję blisko spokrewnioną i tym, że mogę WYBIERAĆ (?!) substrat

Żadna odp nie jest poprawna.

Zwiekszają szybkość reakcji od 10 do 10^6 w stosunku do reakcji niekatalizowanej.

nie zmieniają czy też nie wpływają na delta G

wpływają na szybkośc reakcji, obniżają energię aktywacji

podwyższają delta G

obniżają delta G

Podczas fosforylacji dochodzi do transferu najbardziej zewnętrznej ϒ reszty fosforanowej z odpowiedniego nukleotydu na substrat pełniący rolę akceptora

Reakcja defosforylacji i fosforylacji są termodynamicznie korzystne.

Donorem grupy fosforanowej w reakcji fosforylacji białka może być albo ATP ale nie ADP lub AMP

Fosfatazy białkowe są fosfotransferazami ponieważ usuwają grupy fosforanowe ze zmodyfikowanych białek

Powyższy zapis oznacza że enzym E łączy się z substratem S i powstaje kompleks ES, a szybkość tej reakcji w [mol/s] wynosi k1 /k-1

Niepolarne cząsteczki wykazują w wodzie tendencje do łączenia się

Model ten spełniony jest tylko w warunkach osiągniecia stanu równowagi dynamicznejP

Model ten spełniony jest tylko wtedy, gdy możemy zaniedbać reakcje o stałej k1>>>>k2

Model ten spełniony jest tylko dla prędkości początkowych reakcji katalizowanej enzymatycznie, gdy reakcje powstawania produktu P z kompleksu ES jest nie odwracalna

Model ten zakłada że k1[E][S]= (k1+k2[ES])

Model ten spełniony jest tylko dla enzymów dla których k-2>>>

Reakcja może zająć spontanicznie jeśli …. Gibbsa jest ujemna

Zmiana entropii w otoczeniu reakcji jest niezależna od ilości wydzielonego w reakcji ciepła.

Niepolarne cząsteczki wykazują w wodzie tendencje do łączenia się

Energia uwolniona podczas tworzenia wiązań chemicznych musi być wykorzystana do rozerwania innych wiązań lub uwolnienia w postaci ciepła lub też zmagazynowana w jakiejś innej formie.

Energia całkowita układu i jego otoczenia jest stała.

Dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H’>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (delta S’>0) ułatwia spontaniczność reakcji.

Jezeli delta Go’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M

Jeżeli delta G’ reakcji wynosi zero, to w układzie niezachodzi przekształcanie reagentów w żadną stronę

delta G’ jest różnicą między entalpią swobodną produktów I substratów reakcji, dlatego niezależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu

Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji, oznacza że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkościąP

Amfipatyczność harmonijki B polega na podobnej polarności aminokwasów znajdujących się na obu jej końcach

Struktura 4-rzędowa odnosisię do białek składających się tylko z 4 łańcuchów polipeptydowych

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowanie aminokwasów

Białko może składać się z kilku podjednostek globularnych zwanych domenami

W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofobowe do wnętrza cząsteczki