Nauka
Biochemia I - 1
Wyświetlane są wszystkie pytania.
Pytanie 97
Dopasuj wybrane techniki biochemiczne:
Spektrometria mas
metoda analizy zjonizowanych form cząsteczek w fazie gazowej; e metodzie ESI roztwory zawierające peptyd lub białko przepuszcza sie prze metalową końcówke, do której jest przyłożony potencjał elektryczny
Western blotting
technika wykorzystywana do lokalizacji specyficznych białek w ich mieszaninie
Krystalografia rentgenowska
Oznaczanie struktury przestrzennej białka na poziomie atomowym; podstawowe elementy układu stosowanego w krystalografii: wiązka promieni rentg, krysztal, detektor
Elektorfereza diagonalna
ustalenie pozycji mostków disiarczkowych; izolacja peptydów zawierająca takie wiązania
Ogniskowanie izoelektryczne
metoda wymagająca matrycy żelowej
Mikroskopia immunoelektronowa
Technika umożliwiająca lokalizację białka w nienaruszonej komórce
Degradacja Edmana
Metoda umożliwiająca sekwencjonowanie białek; polega na kolejnym odszczepianiu reszt aminokwasowych do końca aminowego peptydu; Fenyloizotiocyjaniian
Ultrawirowanie analityczne
Metoda pozwalająca na wyznaczenie masy molekularnej badanego białka
Pytanie 98
9. Dopasuj typ modyfikacji z odpowiednim aminokwasem:
γ - karboksylacja
E(Glu)
hydroksylacja
P(Pro)
acetylacja
K(Lys), Koniec N
fosforylacja
T(Thr), S(Ser), Y(Tyr)
Pytanie 99
Które ze stwierdzeń dotyczących termodynamiki reakcji katalizowanych enzymatycznie są prawdziwe?
Ujemna wartość entalpii swobodnej reakcji, oznacza że reakcja zachodzi spontanicznie z dużą szybkością
Jeżeli delta G’ reakcji wynosi zero, to w układzie nie zachodzi przekształcanie reagentów w żadną stronę
Jezeli ΔG’ reakcji wynosi 0, to stężenia wszystkich reagentów w stanie równowagi wynoszą 1M
ΔG’ jest różnią między entalpią swobodną produktów i substratów reakcji, dlatego nie zależy od drogi reakcji, ani jej molekularnego mechanizmu
Ponieważ enzym ingeruje w molekularny mechanizm reakcji, zmienia jej stałą równowagi
Dodatnia wartość entalpii reakcji (delta H’>0) utrudnia, a dodatnia wartość entropii (delta S’>0) ułatwia spontaniczność reakcji.
Pytanie 100
Pytanie 101
. Które z poniższych stwierdzeń definiuje pKa grupy karboksylowej?
Jest to wartość pH w, której połowa grup α-COOH jest uprotonowana
Wartość pH, w której wypadkowy ładunek grupy karboksylowej wynosi 0.
Jest to wartość pH w, której grupa α- NH2 jest całkowicie zdysocjowana.
Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowicie uprotonowane
Jest to wartość pH w której grupy α-COOH są całkowite zdysocjowane
Pytanie 102
Które z poniższych technik są wykorzystywane do ustalenia pozycji mostków dwusiarczkowych w białku?
Białko jest rozcinane przez kwaśną hydrolizę
Peptydy są rozdzielane przez dwuwymiarową elektroforezę, w trakcie której (pomiędzy elektroforezami) zostają poddane działaniu kwasu nadmrówkowego
Peptydy są rozdzielane przez elektroforezę w żelu poliakrylamidowym z SDS
Białko jest najpierw redukowane i karboksymetylowane
Białko jest specyficznie rozcinane w warunkach nieuszkadzających wiązań dwusiarczkowych
Pytanie 103
Które z poniższych aminokwasów posiada łańcuchy boczne, które są negatywnie naładowane w warunkach fizjologicznych (pH=7)?
Tys
Trp
His
Glu
Asn
Pytanie 104
SDS-PAGE i ogniskowanie izoelektryczne, metody służące do rozdzielenia białek, posiadają wspólne cechy. Jakie? Obie techniki:
wymagają gradientu pH
są wykonywane na matrycach wykonanych z żelu
rozdzielają natywne białka
wykorzystują pole elektryczne
rozdzielają białka zgodnie z ich masą