Biochemia I - 1

Gdyby istniała hemoglobina, w której wiązanie cząsteczki tlenu do pierwszej podjednostki, utrudniałoby wiązanie tlenu do kolejnych podjednostek, to jej współczynnik Hilla byłby ujemny

BPG stabilizuje formę T hemoglobiny przez co zmniejsza jej efektywność transportu O2

BPG stabilizuje formę T hemoglobiny przez co zwiększa jej powinowactwo do O2

Wzrost stężenia CO2 ułatwia oddysocjonowanie O2

Utlenowana hemoglobina łatwiej oddaje O2 w okolicy tkanek aktywnych metabolicznie (np. mięśni) niż w płucach.

Wzrost pH ułatwia oddysocjonowanie O2

Grupa CO n-tego wiązania peptydowego oddziałuje z grupą NH wiązania peptydowego n+2 tego samego łańcucha

Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów w głównych

Występują głównie helisy lewoskrętne

Helisy wyższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną

Grupa CO n-tego aminokwasu oddziałuje z grupą NH aminokwasu n+2 tego samego łańcucha

Grupa CO n-tego wiązania peptydowego oddziałuje z grupą NH wiązania peptydowego n+4 tego samego łańcucha

Środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki

Struktura czwartorzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej z dwóch łańcuchów polipeptydowych

Brak utraty aktywności białka po zamianie argininy na alaninę może sugerować, że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne upakowania aminokwasów

Dzięki znajomości preferencji aminokwasów do tworzenia określonych struktur można dokładnie przewidzieć rodzaj i miejsce występowania określonych struktur drugorzędowych

Amfipatyczność helisy α polega na zmiennej polarności aminokwasu znajdującego się na obu jej końcach.; Reszty polarne mogą być syntezowane wewnętrzu białek, jeśli np. posiadają specyficzną, funkcjonalną rolę.

Wydajność V wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego stężenia

Efekt hamowania inhibitorem konkurencyjnym można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora

Wartość Vmax wyznaczona w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania

Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania enzymu

Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość max reakcji

Żadne nie jest prawdziwe

Występują głównie helisy prawoskrętne

Są stabilizowane przez wiązania wodorowe łańcuchów bocznych

Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 sąsiedniego łańcucha

Grupa NO n-tego aminokwasy tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+4 tego samego łańcucha

Grupa CO n-tego aminokwasu tworzy wiązania wodorowe z grupą NH aminokwasu n+2 tego samego łańcuchaF

Helisy dłuższego rzędu pełnią zwykle w białkach rolę mechaniczną

Żadne z powyższych

Dodanie inhibitora konkurencyjnego ma wpływ na szybkość maksymalną reakcji

Dodanie inhibitora konkurencyjnego zmienia wartość stałej hamowania

Efekt hamowania konkurencyjnego można cofnąć przez dodanie dużego nadmiaru substratu w stosunku do stężenia inhibitora.

Wartość V wyznaczona w obecnośći inhibitora konkurencyjnego nie zależy od jego sprzężenia

Wartość Vmax wyznaczona jest w obecności inhibitora konkurencyjnego nie zależy od stałej hamowania

polegają na łączeniu się grup hydrofobowych, w celu ochrony cząsteczki przed oddziaływaniem na nie cząsteczek wody.

Wymaga środowiska wodnego.

Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.

Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.

Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa niż fazy pierwszej

Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na węgiel karbonylowy wiązania peptydowego

Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanow, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.

Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, ktora stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.

Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu hydrolizowanego wiązania peptydowego.