Ucz się szybciej
Testy Fiszki Notatki
Zaloguj  
Ustawienia

Nauka

Biochemia I - 1

Wyświetlane są wszystkie pytania.
Pytanie 9
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących struktury ATP są prawdziwe?
Jednostka cukrowa w ATP jest połączona z trifosforanem za pomocą wiązania fosfodiestrowego.
ATP zawiera dwa wiązania fosfoestrowe
Zasada azotowa wchodzącą w skład ATP to adenozyna.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
ATP zawiera dwa bezwodnikowe wiązania fosforanowe.
Aktywną formą ATP jest zazwyczaj kompleks ATP z jonami Mg2+ lub Ca2+.
Pytanie 10
Które z następujących stwierdzeń na temat aktywnego transportu jonów Na+, K+ oraz Ca2+ są prawdziwe?
Zarówno pompa Na+-K+, jak i pompa Ca2+, należą do ATPaz typu P.
Wymiennik sodowo-wapniowy wykazuje znacznie wyższe powinowactwo do jonów Ca2+ niż ATPaza Ca2+ jednak jego zdolność do usuwania jonów wapnia z cytoplazmy jest znacznie mniejsza.
Pompa Na+-K+ przyjmuje cztery stany konformacyjne, z których jeden jest ufosforylowane na reszcie aspartylowej.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Pompa Na+-K+ generuje bezpośrednio różnicę potencjału chemicznego jonów Na+ i K+ w poprzek błony, ale ponieważ transportuje jony o identycznym znaku w przeciwnych kierunkach, nie wpływa na wartość potencjału elektrycznego błony.
Pompa Ca2+ jest zdolna do utrzymania nawet tysiąckrotnie niższego stężenia jonów Ca2+ w cytozolu komórki mięśniowej niż w retikulum sarkoplazmatycznym.
Pytanie 11
Stężenie jonów Na+ na zewnątrz i w środku komórki wynosi odpowiednio: 143 i 14,0 mM, a stężenie jonów K+ odpowiednio: 4,0 i 157 mM. Potencjał transbłonowy układu w temperaturze 37°C wynosi - 50 mV. R = 8.31 J·K-1·mol-1, F = 96.5 kJ·V-1·mol-1. Proszę wskazać te z poniższych stwierdzeń, które są prawdziwe.
W podanych warunkach zmiana entalpii swobodnej transportu jonu Na+ na zewnątrz komórki wynosi około +10.8 kJ·mol-1, a transportu jonu Na+ do środka komórki około -10.8 kJ·mol-1.
Równoczesny transport jonów Na+ na zewnątrz komórki oraz jonów K+ do środka komórki w tych warunkach może przeprowadzać wyłącznie pompa Na+-K+ hydrolizująca ATP.
Wymieniony w tym zadaniu potencjał transbłonowy mógłby być wytwarzany przez kanał błonowy jonów Na+ oraz niezależny kanał błonowy jonów K+.
Gdyby potencjał transbłonowy był równy zeru, transport jonów K+ do wnętrza komórki wymagałby mniejszego nakładu energetycznego, niż przy potencjale wynoszącym - 50 mV.
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe.
Pytanie 12
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu katalitycznego chymotrypsyny są prawdziwe?
Związkiem pośrednim w reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest acyloenzym.
Katalityczna reszta serylowa chymotrypsyny jest znacznie silniejszym nukleofilem niż wolna seryna, ponieważ w jej bezpośredniej bliskości w enzymie znajduje się reszta histydylowa, która stabilizuje uprotonowaną formę grupy hydroksylowej tej reszty serylowej.
Reakcja hydrolizy rozpoczyna się od nukleofilowego ataku atomu tlenu grupy hydroksylowej reszty serylowej na atom azotu hydrolizowanego wiązania peptydowego.
Proces hydrolizy wiązania peptydowego katalizowany przez chymotrypsynę jest reakcją dwufazową, przy czym szybkość fazy drugiej jest wyraźnie wyższa niż fazy pierwszej
Ładunek ujemny tetraedrycznego produktu pośredniego reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę jest stabilizowany dzięki oddziaływaniom z grupami NH białka w miejscu nazywanym dziurą oksyanionową.
Kluczowa reszta katalityczna chymotrypsyny ulega modyfikacji w obecności organicznych fluorofosforanów, takich jak diizopropylofluorofosforan, co nieodwracalnie inaktywuje enzym.
Pytanie 13
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących katalizy enzymatycznej są prawdziwe?
Enzymy katalizują reakcje chemiczne poprzez preferencyjne wiązanie stanu przejściowego reakcji w porównaniu z jej substratami i produktami.
Podczas katalizy enzymatycznej jon metalu pełni najczęściej rolę nukleofila.
Podczas katalizy enzymatycznej zachodzącej z przeniesieniem protonu rolę donora lub akceptora protonu pełni zawsze cząsteczka wody.
Kataliza elektrostatyczna polega na ułatwieniu powstania lub stabilizacji stanu przejściowego za pomocą naładowanych grup enzymu lub za pomocą kofaktorów obdarzonych ładunkiem.
Istotny wkład w katalizę enzymatyczną ma przybliżanie oraz odpowiednie wzajemne orientowanie substratów reakcji wielosubstratowych.
Kataliza kowalencyjna to taka kataliza enzymatyczna, podczas której zachodzi zmiana układu wiązań kowalencyjnych w substratach reakcji, co prowadzi do powstania produktów.
Pytanie 14
Które z poniższych stwierdzeń dotyczących mechanizmu reakcji katalizowanej przez enzym restrykcyjny EcoRV są prawdziwe?
Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe
EcoRV zawiera jon metalu, który uczestniczy w aktywacji nukleofila (Nu).
Kataliza zachodzi zgodnie z mechanizmem przedstawionym na rysunku
Reaktywnym nukleofilem (Nu), który tworzy kowalencyjny produkt pośredni z atomem fosforu substratu jest reszta tyrozylowa.
Prawdziwość udziału w tej reakcji nukleofila (Nu) można zweryfikować za pomocą analizy stereochemicznej produktów hydrolizy chiralnych, tiofosforanowych pochodnych DNA, które zamiast jednego atomu tlenu w wiązaniu fosfodiestrowym zawierają atom siarki.
Eksperymentalnie wykazano, że reakcja hydrolizy wiązania fosfodiestrowego zachodzi z odwróceniem konfiguracji stereochemicznej na atomie fosforu.
Pytanie 15
Które z poniższych białek syntetyzowane są w postaci nieaktywnej i podlegają aktywacji na drodze proteolitycznej?
Kolagen.
Lipaza trzustkowa.
Żadne z podanych.
Chymotrypsyna.
Enteropeptydaza.
Warfaryna.
Czynnik X krzepliwości krwi.
Pytanie 16
Na schemacie przedstawiono wyniki mutagenezy ukierunkowanej pewnej proteazy serynowej. Zaznaczone reszty tworzące triadę katalityczną zastępowano alaniną i mierzono aktywność zmutowanego punktowo enzymu (zielone słupki) wyznaczając wartość log10(kkat). Podobnie zbadano enzym zawierający alaninę we wszystkich trzech pozycjach triady (niebieski słupek). Dla porównania na schemacie przedstawiono wynik pomiaru aktywności dla enzymu niezmutowanego (czerwony słupek) oraz szybkość reakcji niekatalizowanej (czarny słupek). Które z poniższych stwierdzeń dotyczących roli poszczególnych reszt w katalizie uważasz za najbardziej prawdopodobne na podstawie danych uzyskanych w tym eksperymencie? Załóż, że każda z wprowadzonych mutacji zmienia wyłącznie strukturę pierwszorzędową enzymu.
Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Asp zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
Najprawdopodobniej mutant podwójny, w którym reszty His i Ser zostałyby zamienione na Ala wykazywałby aktywność na poziomie kkat = 10–4 [s–1].
Mutacja reszty aspartylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Najprawdopodobniej w centrum aktywnym tego enzymu w pobliżu reszty Ser występuje inna reszta, która może pełnić rolę nukleofila wspomaganego pozostałymi resztami triady katalitycznej.
Mutacja reszty histydylowej na alaninę praktycznie uniemożliwia atak reszty serylowej na wiązanie peptydowe substratu.
Pewien wkład w katalizę mają także inne mechanizmy niż te związane bezpośrednio z triadą katalityczną.
Przejdź na Memorizer+
W trybie nauki zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Wykup dostęp
Następne pytania Pozostało stron: 14
Wykryliśmy, że blokujesz reklamy na naszej stronie. Aby dokończyć naukę i uzyskać dostęp do podsumowania odblokuj wyświetlanie reklam lub skubskrybuj plan Memorizer+