biochemia

Aktywacja protrombiny wymaga obecności reszt γ-karboksyglutamylowych w protrombinie

Białko C jest aktywowaną przez trombinę proteazą, która degraduje czynniki krzepliwości Va i VIIIa

Do syntezy funkcjonalnej protrombiny wymagana jest obecność witaminy K

Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, min. Dlatego, że są rozcieńczane przez przepływający strumień krwi, usuwane przez wątrobę i rozkładane przez proeazy

Antytrombina III hamuje trombinę i niektóre z pozostałych czynników kaskady krzepnięcia krwi

Skrzepy fibrynowe są usuwane przez plazminę, która powstaje z plazminogenu pod wpływem działania protrombiny

Heparyna ma działanie antagonistyczne (przeciwne) do antytrobminy III

Skrzepy fibrynowe są hydrolizowane przez aktywność enzymatyczną TPA

Aktywne czynniki kaskady krzepnięcia krwi działają krótko, m.in. dlatego, że mogą być zatrzymywane w wątrobie oraz degradowane proteolitycznie przez serpiny

Miejsca wiążące jony magnezu w enzymie EcoRV zlokalizowane są na tyle blisko hydrolizowanego wiązania fosfodiestrowego, aby ułatwić aktywenj cząsteczce wody atak nukleofilowy na atom fosforu

Sekwencje docelowe rozpoznawane przez większość enzymów tego typu to tzw. Odwrócone powtórzenia, nazywane inaczej sekwencjami palindromowymi

Endonukleaza EcoRV powoduje wyraźne odkształcenie cząsteczki substratowego DNA tylko wtedy, gdy ma on odpowiednią sekwencję zasad, co w konsekwencji umożliwia związanie jonu magnezu przez enzym

Dzięki znajomości preferencji aminokwasów do tworzenia określonych struktur można dokładnie przewidzieć rodzaj i miejsce występowania określonych struktur drugorzędowych

W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofobowe do wnętrza cząsteczki

Amfipatyczność helisy α polega na odmiennej polarności aminokwasów znajdujących się na obu jej końcach

W środowisku wodnym łańcuch polipeptydowy zwija się chowając boczne łańcuchy hydrofilowe do wnętrza cząsteczki

Struktura czwartorzędowa to przestrzenne ułożenie reszt aminokwasów sąsiadujących ze sobą na obu jej końcach

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest ciasne ułożenie aminokwasów

Warunkiem stabilizowania struktury białka przez wiązania van der Waalsa jest luźne ułożenie aminokwasów

Brak utraty aktywności białka po zmianie argininy na alaninie może sugerować że aminokwas ten nie leży w obszarze białka istotnym dla jego funkcji

Reszty polarne mogą być znajdowane we wnętrzu białek jeśli np. posiadają specyficzną funkcjonalną rolę

Białko może składać się z kilku podjednostek globularnych zwanych domenami

Struktura czwartorzędowa odnosi się do białek składających się z co najmniej 2 łańcuchów polipeptydowych

Przyłączenie cząsteczki insuliny do receptora wywołuje zmianę położenia pętli aktywacyjnej w podjednostce β, co prowadzi do aktywacji kinazy

Kinaza insulinowego receptora katalizuje reakcję przeniesienia grupy fosforanowej na grupę hydroksylową tyrozyny

Przyłączenie insuliny do receptora powoduje zmianę konformacyjną, co prowadzi do oddysocjowania białek IRS

Przyłączenie 2 cząsteczek insuliny do receptora wywołuje zmianę konformacyjną prowadzącą do fosforylacji reszt tyrozylowych w pętli aktywacyjnej kinazy

Każda podjednostka β składa się głównie z domeny fosfatazy białkowej homologicznej do PKA

Kanaly błonowe bramkowane ligandem umozliwiaja transport jonow wbrew gradientowi ich stężeń

Pomimo, że pompy transportują jony w sposób aktywny, robią to znacznie wolniej niż kanały transportujące te same jony w sposób bierny

Pompy jonowe są integralnymi białkami błonowymi

Zadaniem fizjologicznym pomp błonowych jest wyrównanie stężeń określonej substancji na zewnątrz i wewnątrz komórki

Kanaly błonowe bramkowane ligandem umozliwiaja transport jonow zgodnie gradientowi ich stężeń

Kanały umożliwiają transport jonów na zasadzie dyfuzji wspomaganej

Kanały błonowe są odpowiedzialne za wytworzenie w komórce gradientu stężeń jonów, wykorzystywanego później m.in. przez przenośniki drugiego rzędu

Dana pompa błonowa może przenosić ten sam jon w obie strony w zależności od występującego w komórce gradientu jonów

Kanały umożliwiają transport jonów na zasadzie dyfuzji ułatwionej

Pompy jonowe zawierają w swojej strukturze fragment transbłonowy

Żadne z podanych stwierdzeń nie jest prawdziwe

Kowalencyjny kompleks reszty 3 enzymu oraz reagenta 4, będący substratem tego etapu reakcji to tzw. Acyloenzym

Woda pełni w tej reakcji rolę substrat

Na rysunku przedstawiono etap reakcji, w którym dochodzi bezpośrednio do hydrolizy wiązania peptydowego przez enzym

Na rysunku przedstawiono etap reakcji, w którym po raz drugi na drodze hydrolizy wiązania peptydowego tworzy się tetraedryczny kompleks enzymu z substratem

Aktywację cząsteczki wody w centrum aktywnym endonukleazy restrykcyjnej przez aktywną resztę koenzymu zawierającego pierścień imidazolowy

Mechanizm stabilizacji powstającego przejściowo jonu hydroksylowego przez naładowaną dodatnio resztę boczną histydyny

Układ katalityczny, składający się z aktywnej cząsteczki wody, jonu Zn2+ oraz reszty histydylowej, stanowiący klasyczny sposób generowania silnego nukleofilu (BH+) przez metaloproteazy

Mechanizm ułatwiający wymianę protonu w anhydrazie węglanowej między aktywną cząsteczką wody lub jonem hydroksylowym w kompleksie z jonem Zn2+ a akceptorem (B) lub, odpowiednio, donorem (BH+) protonu, zachodzą z udziałem pośredniczącej w tym procesie reszty histydylowej

Mechanizm generowania silnego nukleofila (jon OH-) podczas reakcji katalizowanej przez metaloproteaz

Większość efektów wywołanych przez IP3 i DAG jest synergistycznych

Diacyloglicerol DAG aktywuje kinazę białek C PKC

IP3 wiąże się do specyficznych kanałów ca+2 znajdujących się w błonie komórkowej

DAG zwiększa powinowactwo PKC do jonow MG+2

PKC wymaga jonów Ca+2 do swojej aktywności