Biochemia II (Egzamin Biotechnologia)

kofaktorem podjedostki reduktazy kompleksu nitrogenazy jest fosforan pirydoksalu

siłą redukcyjną w procesie wiązania azotu jest ATP i obecna w brodawkach korzeniowych lekhemoglobina

wiązanie azotu przez mikroorganizmy umożliwia kompleks nitrogenazy, którego kofaktorem jest MoFe tworząc w stanie przejściowym reakcję zasady Shiffa z alfa-ketoglutaranem

funkcją reduktazy jest przeniesienie elektronów z nitrogenazy na ferredoksyne

glutation jest cyklicznym tripepetydem pełniącym funkcję buforu tiolowego

aktywność syntetazy glutaminowej może być kontrolowana przez przyłączenie cząsteczki AMP do reszt tyrozyny

produktem ubocznym cyklu aktywowanego metylu jest etylen

substaratami pierwszego etapu szlaku biosyntezy porfiryn są alanina i bursztynylo-CoA

u chorych cierpiących na fenyloketonurie podwyższony poziom FeCl3 w moczy

wyłącznie ketogennymi aminokwasami jest leucyna i lizyna

redukcja pierścienia imidazolowego histydyny prowadzi do powstania proliny, której dalsza degradacja prowadzi do utworzenia glutaminianu

jedną z przyczyn fenyloketonurii jest brak lub niedobór tetrahydrobiopteryny

metylacja deoksyurdylanu prowadzi do powstania deoksyadenylanu

reduktaza dihydrofolianowa jest hamowana przez fluorouracyl- inhibitor samobójczy enzymu

jeden z atomów azotu pierścienia purynowego pochodzi z karbamoilofosforanu

reduktaza rybonukleotydowa wykorzystuje jako kofaktor PLP

produktem reakcji katalizowanej przez liazę argininobursztynianową jest ornityna i fumaran

produktem reakcji katalizowanej przez liazę argininobursztynianową jest arginina i bursztylo-CoA

syntetaza N-acetyloglutaminianu jest aktywowana przez argininę

kondensacja ornityny i kwasu karbaminowego prowadzi do powstania cytruliny

grupą prostetyczną aminotransferaz jest ufosforylowana zasada Shiffa

w przebiegu reakcji transaminacji katalizowanych przez aminotransferazy obserwowany jest stan przejściowy w którym pirydoksyna tworzy aldoimina wewnętrzna tworzy kompleks z uportowaną formą pirydoksyny

specyficzność działania enzymów zależnych od PLP zależy od ułożenia podstawników przy atomie węgla alfa substartu aminokwasowego

w reakcji katalizowanej przez aminotransferazę przeniensienie grupy aminowej alfa-ketoglutaran przekształca go w szczawiooctan

ligaza E3 przeprowadza modyfikację reszty lizyny białka przeznaczonego do degradacji

białka przeznaczone do degradacji są znakowane przez przyłączenie proteasomu

ubikwityna jest białkiem enymatycznym, którego główną funkcją jest degradacja wadliwych białek

proces znakowania białek przeznaczonych do degradacji przez ubikwitynę wymaga obecności cATP