Nauka

Enzymy real

Wyświetlane są wszystkie pytania.
Przejdź na Memorizer+
W trybie nauki zyskasz:
Brak reklam
Quiz powtórkowy - pozwoli Ci opanować pytania, których nie umiesz
Więcej pytań na stronie testu
Wybór pytań do ponownego rozwiązania
Trzy razy bardziej pojemną historię aktywności
Wykup dostęp
Pytanie 1
Badając wpływ inhibitora na kinetykę reakcji enzymatycznej zaobserwowano wzrost Km bez zmiany V max. Było to wynikiem hamowania:
akompetycyjnego
nieodwracalnego
niekompetycyjnego
allosterycznego
kompetecyjnego
Pytanie 2
Wskaż prawdziwe informacje dotyczące inhibitora, którego działanie przedstawiono na wykresie: 1, jego działanie może być cofnięte przez zwiększenie stężenia substratu 2. zmniejsza powinowactwo enzymu do substratu 3. może nim być analog strukturalny substratu 4. stężenie substratu nie wpływa na jego działanie
1,2,3
1,2,3,4
4
1,3
2,4
Pytanie 3
Na podstawie przedstawionego wykresu można stwierdzić, że: zastosowanym inhibitorem mógł być czynnik chejatujący (np. EDTA) 2. inhibitor mógł łączyć się z kompleksem ES 3. zwiększenie stężenia substratu nie cofnie działania inhibitora 4. działanie inhibitora zwiększyło V max reakcji enzymatycznej
1,2,3,4
2,4
1,2,3
4
1,3
Pytanie 4
Wskaż prawdziwe informacje dotyczące enzymów: 1. nie zmieniają stanu równowagi reakcji 2. koenzymy odpowiadają za swoistość substratową enzymów 3. mogą występować w formie izoenzymów 4. są katalizatorami biologicznymi i zużywają się podczas reakcji
4
1,2,3
1,3
2,4
1,2,3,4
Pytanie 5
Przy powstawaniu kompleksu enzym-substrat nie biorą udziału następujące wiązania: 1. wiązania jonowe 2. wiązania wodorowe 3. oddziaływania hydrofobowe 4. wiązania disiarczkowe
1,2,3
1,3
1,2,3,4
4
2,4
Pytanie 6
W przypadku hamowania enzymu przez inhibitor kompetycyjny: 1. powinowactwo enzymu do substratu maleje 2. Vmax reakcji maleje 3. wartość Krn rośnie 4. inhibitor przyłącza się do miejsca regulatorowego
1,2,3,4
1,3
4
1,2,3
2,4
Pytanie 7
Które z podanych informacji o hamowaniu niekompetycyjnym są prawdziwe: 1. nie można go cofnąć poprzez zwiększenie stężenia substratu 2. między substratem a inhibitorem nie ma współzawodnictwa o centrum aktywne enzymu 3. do inhibitorów niekompetycyjnych należą np. sole metali ciężkich i EDTA 4. wartość Km w obecności inhibitora niekompetecyjnego rośnie natomiast V max pozostaje bez zmian
1,3
4
2,4
1,2,3
1,2,3,4
Pytanie 8
Malonian jest inhibitorem kompetycyjnym dehydrogenazy bursztynianowej ponieważ: 1. wiąże substrat tego enzymu 2. przyłącza się w miejscu allosterycznym enzymu zmieniając jego powinowactwo do substratu 3. przesuwa równowagę reakcji enzymatycznej w stronę tworzenia bursztynianu 4. jest analogiem strukturalnym substratu
1,3
1,2,3,4
4
1,2,3
2,4