Enzymy i kinetyka

jakaś głupota

rozdzielczość filmu o enzymach w kinie

stała katalityczna

stała Michaelisa-Menten

aktywność enzymatyczna

szybkość maksymalna

jest równa stałej k2

wpływa na prędkość maksymalną reakcji

to inaczej Km

określa powinowactwo enzymu do substratu

charakteryzuje wydajność katalityczną

odpowiada liczbie obrotów enzymu

to inaczej k1

w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu

szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km

wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km

w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem

w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta

wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu

nie

tak

do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor

posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym

to po prostu zwykłe enzymy

są białkami

posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne

działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten

uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego

zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego

inhibitor zmniejsza Km

to rodzaj inhibicji nieodwracalnej

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym

to inaczej inhibicja akompetycyjna

inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną

inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax

antywspółzawodniczą

nieodwracalną

niewspółzawodniczą

kompetycyjną

akompetycyjną

inhibicję przez reaktywne analogi substratów