Enzymy i kinetyka

szybkość maksymalna

jakaś głupota

stała Michaelisa-Menten

aktywność enzymatyczna

rozdzielczość filmu o enzymach w kinie

stała katalityczna

to inaczej Km

to inaczej k1

wpływa na prędkość maksymalną reakcji

charakteryzuje wydajność katalityczną

jest równa stałej k2

odpowiada liczbie obrotów enzymu

określa powinowactwo enzymu do substratu

w warunkach rzeczywistych większość miejsc aktywnych enzymu nie jest zajęta

w warunkach in vivo przyjmujemy, że stężenie wolnego enzymu jest równe całkowitemu stężeniu enzymu

szybkość reakcji enzymatycznej jest mniejsza niż kcat, gdy stężenie substratu jest dużo mniejsze od Km

w organizmie żywym enzym nie jest wysycony substratem

wydajność katalityczna określa szybkość katalizy oraz powinowactwo enzymu do substratu

wartość charakteryzująca wydajność katalityczną to stosunek kcat do Km

tak

nie

działają zgodnie z modelem Michaelisa-Menten

to po prostu zwykłe enzymy

posiadają centrum aktywne nazywane centrum allosterycznym

uaktywniają się po przyłączeniu cząsteczki do centrum aktywnego

zmieniają swoją konformację po przyłączeniu cząsteczki do centrum allosterycznego

do miejsca allosterycznego może przyłączyć się zarówno aktywator jak i inhibitor

posiadają poza centrum aktywnym miejsce allosteryczne

są białkami

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oY jest w punkcie 1/Vmax

inhibitor wiąże się w tym samym miejscu co substrat

to rodzaj inhibicji nieodwracalnej

to inaczej inhibicja akompetycyjna

inhibitor nie wpływa na prędkość maksymalną

inhibitor zmniejsza Km

na wykresie Lineweavera-Burka przecięcie osi oX jest w tym samym miejscu dla reakcji bez inhibitora i z inhibitorem współzawodniczym

akompetycyjną

antywspółzawodniczą

kompetycyjną

niewspółzawodniczą

inhibicję przez reaktywne analogi substratów

nieodwracalną